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Fi 63. — Influence de la tension d'oxygène sur la dissociation de l’'oxyhémoglobine, d’après les données de dittérents auteurs (LozwY). ce que Boxr explique en admettant que l’union de l’acide carbonique avec le pigment sanguin se fait par l'intermédiaire du noyau protéique (globine) et non par le noyau chromogène. Il se peut que l’action dissociante qu’exerce l'acide carbonique aux basses tensions d'oxygène ait une signification biologique considérable. On conçoit qu’elle puisse faciliter normalement les échanges gazeux dans les capillaires. Elle peut expliquer en partie l’action favorable qu’exerce l’acide carbonique sur la respiration dans des atmosphères pauvres en oxygène. Bou ne s’est pas borné à critiquer les idées de Hür- NER Sur la combinaison de l’hémoglobine avec l'oxygène; il a aussi émis des opinions très nettes sur plusieurs points de cette question (43). Boxr suppose que, dans le sang d’un même animal, du chien par exemple, il existe différentes hémoglobines, qu’il désigne sous le nom d’hémoglobines a, B, +, à. L’hémoglobine ; correspond, dans ses propriétés principales, à l’hémoglobine unique étudiée jusqu'ici. Au point de vue plus spécial de sa combinaison avec l'oxygène, Bour admet, comme Hürner, que la dissociation de l’oxyhémoglobine y est soumise à la loi des équilibres chimiques.

Si l’on sèche rapidement dans un courant d’air des cristaux d’oxyhémoglobine +, on obtient une poudre cristalline qui, redissoute dans l’eau, présente de nouvelles

propriétés optiques et chimiques (hémoglobine f). Les bandes d’absorption du spectre de l’hémoglobine G sont les mêmes que pour la substance «, mais le coefficient d'absorption pour la lumière est différent, comme aussi la quantité d'oxygène fixée sur un gramme de substance.

Une solution d’hémoglobine 8 privée de ses gaz dans le vide barométrique, agitée à l’air et soumise de nouveau à l’action du vide, lui abandonne cette fois-ci une quantité notablement moindre d'oxygène. C’est l’hémoglobine «.

Enfin l’hémoglobine à se caractériserait par sa grande capacité pour l’oxygène. Elle en fixerait par gramme 2c,45 à 20,80, alors que l'hémoglobine y en possède 168',5. On

l'obtient quelquefois au lieu de l’hémoglobine ordinaire, dans des conditions expéri-

mentales non déterminées.

L’objection se présente tout naturellement que les hémoglobines « et $ tout au moins, sont des produits altérés. Pour prévenir l’objection, Boër a fait une série de recherches sur les constantes optiques et chimiques de différents échantillons non desséchés d’oxyhémoglobine cristallisée provenant de plusieurs chiens. Dans un travail fait sous la direction de Bonr, HALDANE et Smirx (44) ont déterminé la capacité pour l’oxygène des couches supérieure, moyenne et inférieure d’un amas de globules rouges séparés par centrifugation d’un échantillon de sang de bœuf ou de chien. Ils sont arrivés pour ces différentes couches à des capacités légèrement différentes, sans pouvoir rapporter ces différences à des variations de taille des hématies dans les couches diverses ou à un changement d’une autre propriété de celles-ci. [ls trouvent que les propriétés optiques et chimiques de ces échantillons varient considérablement.

Ainsi la proportion de fer oscille entre 0,32 et 0,46 p. 100, le volume d'oxygène

absorbé par gramme de 1,01 à 1°,38, et il existe également des différences fortes dans le coefficient d'absorption lumineuse.

Boar a fait de plus des déterminations de la grandeur moléculaire de l’hémoglobine

par la méthode eryoscopique. Mais les valeurs qu’il a obtenues furent calculées, dit-il, grâce à l'introduction d’une constante arbitraire 100, dont il n’explique pas la raison. Ces valeurs sont comprises entre 3 000 et 15 200.

Bonr met ces grandes variations en regard de celles qui existent entre les résultats publiés par les différents auteurs; il voit en elles des raisons suffisantes pour considérer comme établie l'existence d’un grand nombre d’hémoglobines chez une seule et même espèce animale dont lhémoglobine ordinaire ne serait qu’un mélange.

IL y a lieu d'être très prudent dans linterprétation de ces résultats. Les recherches récentes ont amplement démontré combien grande pouvait être l’influence de facteurs secondaires dans les phénomènes délicats sur lesquels Bonr établit ses différenciations.

Il semble bien résulter des dernières recherches de Bor, de Zunrz et Loewy, et de HÜrNER lui-même, que, tout au moins en ce qui concerne la facilité de dissociation de l’oxyhémogtobine, il existe des différences très notables d’une expérience à l’autre. Faut-il en conclure que les différents individus d’une même espèce ont des hémoglobines différentes? La conclusion ne s'impose pas jusqu’à présent. Et la diversité fait place à une uniformité satisfaisante, quand on établit des moyennes. D'autre part HGrNER à pu établir une constance beaucoup plus nette pour les autres propriétés de l’hémoglobine, telles que sa capacité de fixation pour les gaz ou ses caractères spectro-photométriques. IL est vrai que, sur ces points, les idées de HüFNER ne sont pas unanimement partagées (Bonr, DE SainT-MarrTin). BorNsTeIN et MüLLer (200) concluent de recherches récentes que l’hémoglobine, telle qu’elle est contenue dans les hématies d’un animal normal, présente des variations dans sa capacité pour l’oxygène, dans ses propriétés optiques et dans sa teneur en fer. Aron et MüLLER ont observé des variations de la teneur en fer.

Un élève de Bonn, Jozin (45), a constaté beaucoup de similitude dans la fixation de oxygène et de l'acide carbonique pour les hémoglobines de chien et de cobaye, tandis que l’hémoglobine d’oie se différencie des deux premières.

Actuellement, il y a lieu de considérer ces questions comme non résolues. Ce sera aux futures recherches aussi à trancher la question de savoir s’il y a lieu de s’en tenir à la forniule de dissociation de Hürner plus ou moins modifiée, ou s’il faut lui préférer la nouvelle formule de Bonn (38), dans laquelle cet auteur fait une part à la dissociation

hydrolytique de la molécule d’hémoglobine en deux radicaux : giobine et noyau chromogène, à côté de la dissociation gazeuse en noyau chromogène oxygéné et noyau chromogène réduit.

En raison de l'incertitude qui règne en cette matière, il faut attendre. Le lecteur trouvera les éléments actuels du débat dans les articles originaux.

Faut-il mettre sur le compte d’une altération de l’hémoglobine par la solution d’hydrosulfite de soude, la façon assez anormale dont elle se comporte dans les expériences de SIEGFRIED, pour qui il existerait une pseudo-hémoglobine, intermédiaire entre les hémoglobines oxygénée et réduite ? HÜFNER ne se pose même pas cette question et rejette les résultats de SieGrriED pour la raison qu'il est impossible de se rendre compte, à la simple vue du spectre d’une solution d’hémoglobine, jusqu'à quel point elle est réduite. D’après HasseLBacx (196), l'éclairage du sang par une lumière très vive peut exercer une influence sur la combinaison de l’hémoglobine avec l'oxygène. Gette influence varie suivant la tension de l’oxygène. Quand cette dernière est élevée (1/5 d'atmosphère), l’affinité de l’hémoglobine est diminuée de façon passagère; elle est augmentée de façon plus durable pour des pressions d'oxygène allant de 10 à 40 millimètres; à des pressions inférieures à 10 millimètres, il n’y aurait aucune action. Ces données pourraient expliquer certains effets des bains de lumière très vive.

Chaleur de formation de l’oxyhémoglobine. — D’après des déterminations calorimétriques de BErTuELoT (46), la fixation d’une quantité d'oxygène, équivalant au poids moléculaire de cet élément (32 grammes) sur l’hémoglobine réduite du sang, dégage 14,77 calories. Récemment Vicror HENRI (39) a appliqué à cette donnée la formule de Van’r Horr, qui détermine les variations de l’affinité en raison de la température, quand la quantité de chaleur dégagée par une réaction est connue.

La formule de Vax’r Horr est

a dun

dans laquelle K; et K: sont les constantes de dissociation aux températures absolues T, et T2: Q est la quantité de chaleur dégagée (exprinée en petites calories) et R une constante. D’après les chiffres de Hürwer et à l’encontre de l’opinion de cet auteur, une différence de 2° (35° à 37°) a pour effet de faire varier très sensiblement la valeur de K coefficient de dissociation (de 4 à 1,17). Chez les animaux à sang froid une différence de 20° (de 7° à 270) la fera varier de 4 à 5,76. On voit, par ces exemples, l’importance considérable que peut avoir la connaissance de cette loi pour l'interprétation de certains phénomènes vitaux, comme aussi pour le rapprochement des déterminations absorptiométriques faites à différentes températures.

Comme le fait remarquer Vicror Henri, l'application de cette loi nous fournit aussi un moyen de déterminer directement la valeur du coefficient de dissociation par la mesure (expérimentale) de l'influence qu’exercent des variations connues de la température sur la dissociation d’une solution d’oxyhémoglobine.

Grandeur moléculaire. — La recherche de la grandeur moléculaire de l’'hémoglobine à beaucoup occupé les physiologistes. Grâce à la facilité de cristallisation de cette substance, on était en droit d'espérer son obtention à l’état de pureté beaucoup plus parfaite que les autres albuminoïdes. De plus l’existence dans la molécule de faibles quantités de deux éléments, le fer et le soufre, permettait de calculer au moyen des seules données de l'analyse centésimale, une grandeur minima, déjà très considérable, de sa molécule.

Des déterminations très soignées du fer et du soufre, portant sur de grandes quantités de substance, ont été faites dans le laboratoire de BunG£ par Zinorrsky et JAQUET. Elles ont donné, en ce qui concerne la quantité de fer, des résultats très concordants et notablement inférieurs aux chiffres anciennement connus. Ces résultats ont été confirmés ultérieurement par Laricque ef GizLarpont (48). Ils sont résumés dans le tableau suivant :

Fer Soufre :

Cheval. 2 0.3351 0.3899 ZINOFFSKY Chien: 272 0.336 0.568 JAQUET Butte 0.336 JAQUET