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Glucoprotéide

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monts peu varier, et ce sont ces variations qui font les différentes variétés des albumines ordinaires.

Certains albuminoïdes ont une structure plus complexe encore, ce sont les protéides. Ils sont constitués par l'union d'une molécule d'albumine ordinaire avec un composé organique spécial, qui prend le nom de groupement prosthétique (7t;potfôeTo<x = ajouté .

On divise ces protéides en 3 groupes, suivant la nature du groupement prosthétique :

1° Les Glyco-protéides sont constitués par l'union d'une molécule d'albumine avec un hydrate de carbone : ainsi par exemple la mucine, la chondrine.

2° Les Nucléo-jyrotéides, qui forment la substance essentielle des noyaux cellulaires, sont constitués par l'union d'une molécule d'albumine avec une nucléine. Celle-ci elle-même résulte de l'union d'une molécule d'albumine avec l'acide nucléinique. Ce dernier est lui-même composé d'une molécule d'hydrate de carbone, d'un noyau d'acide phosphorique et d'une base purique ou xanthique (xanthine, hypoxanthine, adénine, guanine>.

3° Les Chromo-protéides sont constitués par l'union d'une molécule d'albumine avec un groupement chromatogénique plus ou moins complexe. Ainsi par exemple l'hémoglobine est composée d'une molécule d'albumine iglobinei, et d'une molécule chromatogénique, ferrugineuse, Thématine.

Cette composition si complexe des protéides peut être résumée dans les schémas ci-joints ivoir planche II;.

Connaissant maintenant la composition complexe des molécules albuminoïdes, nous pouvons étudier les transformations qu'elles subissent pour être absorbées, assimilées, puis désassimilées.

3° Dislocation de la molécule albuminoïde dans le tube

digestif, et absorption. — La molécule albuminoïde ne peut être absorbée par la muqueuse intestinale qu'après avoir subi l'action des sucs digestifs qui la disloquent et la décomposent en une série de fragments. On a vu dans un chapitre précédent que les ferments digestifs qui agissent sur les substances albuminoïdes sont d'une part la pepsine du suc gastrique, d'autre part le trypsinogène du suc pancréatique combiné à l'entérokinase du suc duodénal, eniin l'érepsine et l'arginase élaborées par la muqueuse intestinale.

Dans l'estomac, sous l'influence de l'acidité du suc gastrique, la molécule d'albumine est d'abord transformée en acidalbuntine; celle-ci, sous l'action de la pepsine dans l'estomac, puis de la trypsine et de l'entérokinase dans l'intestin, s'hydrate, et ne fragmente, en seyaient* if abord volumineux qui répondent chacun à un ou plusieurs poly-

m MÉTABOLISME ALIMENTAIRE.

peptides, et présentent les caractères chimiques des substances appelées albumoses. Puis, la segmentation continue, les polypeptides sont euxmêmes disloqués, on arrive au stade des peptones; enfin, sous l'influence de ferments spéciaux, l'érepsine et Targinase, la dislocation de la molécule est poussée plus loin, elle arrive à isoler chacun des acides aminés qui étaient agglomérés pour constituer les polypeptides. En même temps le groupement sulfuré et les groupements prosthêtiques des pro té ides (chromatogénique, hydrocarboné et nucléinique; sont mis en liberté.

Ainsi se trouvent disloquées dans le canal intestinal, les molécules protéiques ; les fragments qui proviennent de cette protéolyse digestive sont alors absorbés par l'épithélium intestinal.

4° Reconstitution de la molécule albuminoïde dans la

paroi intestinale OU dans le foie. — Les produits de la segmentation des molécules albuminoïdes ne passent pas dans le sang de la circulation générale dans cet état de fragmentation. Ils se combinent à nouveau les uns avec les autres pour reconstituer des molécules albuminoïdes.

Cette synthèse aboutit à la reconstitution d'albuminoïdes sensiblement différents de ceux qui ont été ingérés. En effet, la nature des protéides alimentaires ne modifie pas la composition 'des albuminoïdes du plasma sanguin. Celui-ci contient toujours les mêmes variétés d'albuminoïdes : une sérum-albumine, une sérum -globuline, une nucléoalbumine et du fibrinogène; et ces albuminoïdes diffèrent d'une espèce animale à l'autre.

On sait que toutes ces variétés de substances albuminoïdes contiennent à peu près les mêmes éléments constituants, nombreux acides aminés divers, et groupements prosthêtiques ; mais ce qui différencie les variétés d'albuminoïdes, c'est la variété des acides aminés et des groupements prosthêtiques, leur nombre et leur mode de groupement. L'organisme puise parmi les acides aminés mis en liberté par la protéolyse digestive ceux dont il a besoin pour reconstituer ses albumines propres ; et les autres, ceux qui sont inutiles ou surabondants, sont aussitôt détruits. Ainsi par exemple, si d'une gliadine de la farine de froment, qui contient 31 pour 100 d'acide glutamique (variété d'acide aminé), l'organisme doit faire de la sérum globuline qui ne contient que 8 p. 100 de cet acide, il est évident que l'excès de l'acide glutamique devra être détruit.

Grâce à celte dislocation, suivie de reconstitution des molécules albuminoïdes alimentaires, la fixité de composition des albuminoïdes du sang est assurée, quelle que soit la nature des albuminoïdes ingérés.

Où se passent les phénomènes de reconstitution des molécules albu-

minoïdes? Les physiologistes ne l'ont pas encore déterminé d'une façon précise. Il est certain que c'est soit dans la paroi intestinale, soit dans le foie, car on ne trouve pas de produits protéoly tiques dans le sang de la circulation générale ; mais les auteurs n'étant pas d'accord sur leur présence dans le sang de la veine porte, on ne peut encore préciser la part respective de la muqueuse intestinale et de la glande hépatique dans la reconstitution des albuminoîdes du sang. On n'est fixé d'une façon certaine que sur la formation d'un seul de ces albuminoîdes, le fibrinogène, qui est élaboré dans le foie.

5° Destinée des albuminoîdes dans les tissus. — Assimilation et désa&similation. — Les albuminoîdes du sang sont répartis dans tout l'organisme et amenés au contact direct des tissus. Ceux-ci vont s'en assimiler une partie, pour remplacer la portion de leur protoplasma qui a été tlétruite au cours du fonctionnement cellulaire, en d'autres termes pour réparer leur usure.

On ignore encore quelles modifications chimiques subissent les albuminoîdes du sang pour se transformer en les divers albuminoîdes des tissus : myosine, caséine, kératine, élastine, hémoglobine, divers protéides, etc.... Ces transformations chimiques se passent dans l'intimité même des tissus.

On a cru pendant longtemps que l'organisme renouvelait chaque jour une grande proportion des albuminoîdes constituant ses protoplasmas cellulaires; et l'on pensait que la plus grande partie des albuminoîdes ingérés servait à cette réparation des tissus usés. On sait aujourd'hui que l'usure cellulaire est en réalité assez faible, et que la quantité d'albuminoîdes entrant dans la ration alimentaire habituelle est très supérieure aux besoins de réparation des tissus ; on estime qu'une quantité de 50 centigrammes d'albumine par kilogramme de poids du corps est suffisante pour répondre à ce besoin.

Le surplus de l'albumine ingérée nest pas incorporé dans les protoplasmas cellulaires, mais est oxydé directement dans la circulation : c'est ce qu'on appelle Yalbumine circulante, par opposition à Yalbumine plastique, c'est-à-dire à celle qui s'incorpore aux protoplasmas des tissus.

11 est possible également que lorsque les albuminoîdes alimentaires sont en irrand excès, une certaine quantité soit partiellement transformée en plycogène ou en graisses avec élimination de l'azote, et mise en réserve sous ces formes dans les tissus, pour être oxydée ultérieurement.

L'oxydation de cette albumine circulante, de même d'ailleurs que celle des albumines constituantes des tissus, donne lieu à un dégagement de chaleur et d'énergie, au même titre que l'oxydation des graisses

ANAT. MÉDIC. 9

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'■*" Le$ produite de désassimilation des albuminoïdes. —

ij'XU: d»;sa^n*gation de la molécule albuminoïde dans les ti^'is r^l ln*s roiiiparable à relie que nous avons vu se faire dans l'intestin sous linflu«'iire d^ ferment» protéolyliques, et en effet les tissus contiennent des feruieiiti) a^^z hemblable* aux ferments digestifs: mais l'action de ces ferinefit» des ti**UK est pltis énergique encore, et pousse plus loin la dé- •>inlé|/i;fi|iifi de )a molécule albuminoïde. Sous leur influence, cette molécule romi ne rire par s'hydrater, et se fragmenter en la série des blocs i(ii) la constituent : acides aminés et groupements divers; puis les acides «miné* cux-mémen sont attaqués par les ferments protéolyliques des ti^*ii*f et liriiHHfiit par être transformés en molécules d'urée, d'acides ynin, d'ammoniaque, etc....

Olle iléHiiilégratioii de la molécule albuminoïde est poussée si loin, <|ue celle molécule, dont le poids est de 6000 environ, donne comme piitiri|uil déchet des molécules d'urée, dont le poids n'est que de 60.

I<ch produits de désintégration de la molécule albuminoïde sont très iioiiilueiix et trèn complexes. La plupart sont des composés azotés ou Hiillurés; ipieli|iies-uiiH sont des composés ternaires, non azotés. Si l'on

excepte ces derniers, qui donnent comme produits ultimes de décomposition de l'acide carbonique et de l'eau (lesquels s'éliminent par la voie pulmonaire), tous les déchets azotés et sulfurés s'éliminent par la voie rénale, et nous les retrouverons en totalité dans les urines.

Nous devons étudier successivement ces différents déchets.

A. Déchets azotés : a) Acides aminés. — Ammoniaque. — Urée. — La masse principale de la molécule albuminoïde est constituée, comme nous le savons, par un agrégat de molécules d'acides aminés. Sous l'influence des ferments protéolytiques des tissus (et surtout du foie), la molécule se fragmente, et, par clivage, les acides aminés sont isolés les uns des autres.

Des acides aminés ainsi mis en liberté, un très petit nombre passent dans le sang et sont éliminés en nature par le rein : nous les retrouverons dans les urines.

• Mais la presque totalité des acides aminés provenant du clivage de la molécule albuminoïde sont décomposés avant d'être éliminés, donnant comme déchets ultimes : une grande quantité d'urée, de l'acide carbonique, de l'eau, et une minime quantité d'ammoniaque.

Un de ces acides aminés, le glycocolle, se combine . dans le foie avec un acide, l'acide cholique, qui provient de la désintégration des matières grasses; le produit de cette combinaison, l'acide glycocholique, est déversé par les cellules hépatiques dans la bile, et éliminé dans l'intestin.

Le mécanisme de celte décomposition des acides aminés est encore mal connu. On sait que, sous l'influence des ferments, l'azote des acides aminés se sépare sous forme d'ammoniaque, le reste de la molécule « désamidée » devenant un acide gras qui sera lui-même oxydé et transformé en CO'-f-rPO; quant à l'AzH3 formée, une très petite portion passe dans la circulation et est éliminée sous forme de sels ammoniacaux par les urines; mais la plus grande partie va se transformer en urée, soit par synthèse directe, en se combinant avec de l'acide carbonique suivant la formule :

58 AzlP + CO» = CO^UÎ + H«0;

soit par synthèse indirecte, en formant d'abord du carbonate d'ammoniaque, qui deviendra urée par déshydratation, suivant les formules :

2 AzH* + CO» + H»0 = CO C oAzîî* Il est également possible que l'acide aminé donne directement, par

132 MÉTABOLISME ALIMENTAIRE

oxydation, du carbamate d'ammoniaque, lequel en se déshydratant devient de l'urée, suivant la formule :

U)^AzH* -('°-AzH« + H °'

Enfin certains acides aminés, tels que l'arginine, peuvent sous l'action d'un ferment hépatique, l'arginase, donner in vitro de l'urée par simple hvdratation, suivant la formule :

A, Il r'VzH*

Azn ~~ ^AzH.C'll'.CH.AzIP.CO.OH + H*0 Arginine.

= COC^{{! + AzH*.C5H«.CH.AzH8.CO.OH.

Urée. Omithine.

Tels sont les divers processus chimiques par lesquels s'explique la formation de l'urée aux dépens des acides aminés provenant de la fragmentation des molécules albuminoïdes. Il est probable en outre qu'une petite quantité d'urée est élaborée aux dépens d'autres éléments que les acides aminés, comme nous allons le voir en étudiant la désassimilation des nucléines. **

b) Acide urique. — Purines. — La seconde série des déchets azotés provenant de la désassimilation des albuminoïdes est représentée par l'acide urique et les purines ou bases puriques ou xanthiques).

On croyait il y a encore peu d'années, que ces corps étaient le produit d'une oxydation incomplète des albuminoïdes, tandis que l'oxydation parfaite de ces substances aboutissait à la formation de l'urée.

On sait aujourd'hui que cette opinion est inexacte. L'acide urique et les purines ne sont pas des déchets des albumines proprement dites ; ils proviennent exclusivement du groupement nucléinique des nucléoprotéides, ainsi que l'a démontré Horbaczewski.

En effet, nous avons vu en étudiant la structure chimique des molécules protéiques, que les nucléo-protéides contiennent un groupement préformé de bases xanthiques, combiné à un noyau d'acide phosphorique et à un noyau d'hydro-carbone. C'est ce groupement qui est mis en liberté lors de la dislocation de la molécule nucléo-protéique, puis clivé de manière à libérer les bases xanthiques.

Il est facile de démontrer que telle est bien l'origine des bases xanthiques dans l'organisme : tandis que l'ingestion d'albumines ordinaires augmente la quantité d'urée excrétée sans augmenter celle des corps xantho-uriques, l'ingestion d'aliments riches en nucléo-protéides (thymus, foie, etc.) augmente à volonté la quantité de ces corps xanthouriques.

Mais ce n'est pas seulement des nucléo-protéides de l'alimentation

que proviennent les déchets xantho-uriques : nous savons que les noyaux de toutes les cellules de l'organisme contiennent une forte proportion de nueléo-albumine ; la destruction de ces noyaux du fait de l'usure cellulaire, va donc mettre en liberté une certaine quantité de déchets xantho-uriques.

Ceux-ci ont par conséquent une double origine, de même que les déchets uréiques des albumines ordinaires : origine exogène (alimentaire', et origine endogène (usure cellulaire). Le régime alimentaire peut donc faire varier la quantité de ces déchets xantho-uriques ; mais même en cas de suppression absolue d'aliments nucléo-protéiques, l'usure cellulaire continuera à produire une certaine quantité de ces déchets.

Du moment que toutes les cellules de l'organisme produisent par leur usure des déchets xantho-uriques, il est évident que ceux-ci peuvent prendre naissance dans tous les tissus; mais, de même que pour l'urée, il semble que c'est dans le foie qu'ils se forment principalement.

Leur mode de formation est très simple : les bases xanthiques, existant préformées dans les molécules nucléo-protéiques, sont simplement mises en liberté lors de l'hydratation de cette molécule et de son clivage. Ainsi prennent naissance la xanthine, Yhypoxanthine, Yadénine, la guanine, etc..

Une portion de ces bases xanthiques passe dans la circulation et est éliminée en nature par le rein. Mais une portion importante est transformée soit dans les tissus mêmes, soit surtout dans le foie, et devient de Y acide urique.

Le mécanisme de cette transformation est assez complexe : sous l'influence d'une di as ta se spéciale « désamidante » contenue dans les tissus, la guanine et l'adénine (amino-purinesi sont transformées en xanthine et en hypoxanthine (oxypurines) ; puis une diastase oxydante transforme cette dernière en xanthine, et celle-ci en acide urique.

Les formules de constitution de ces différents corps permettent de mieux comprendre ces étapes de transformation :

Guanine.

AzH — CO

Az il* — c

c: — Az H

C — Az

Hypoxanthine.

Az H — CO

Cil C — Azllv

II II . en Az — C — Az

Adénine.

Az =

: C — Az H1

Az-

C — Azllv

■il-A, *

Xanthine.

Az II