IV. PROPRIÉTÉS PHYSIQUES DU MUSCLE
Le tissu musculaire des mammifères possède une densité moyenne de 1.053.
Les propriétés physiques particulières au muscle consistent dans les phénomènes de contractilité et de réfraction spéciales qu’il présente, dans sa coloration, enfin dans la rigidité qui s’établit après la mort.
Les phénomènes de la contraction musculaire qui constituent la propriété caractéristique du tissu musculaire vivant, sont du ressort de la physiologie pure et ne peuvent être étudiés dans cet ouvrage.
a) Phénomènes de réfraction de la substance musculaire.
On a déjà dit un mot des phénomènes particuliers de réfraction que montre la substance du muscle mort.
Le contenu du sarcolemme se compose, d’après Brücke qui l’a montré le premier, d’un liquide homogène et monoréfringent, dans lequel se trouve une partie solide biréfringente. En comparant la biréfringence de cette partie solide à celle d’un cristal de spath ou cristal de roche, Brücke a été amené à l’attribuer à la texture spéciale, de forme prismatique, des sarcous éléments dont la réunion forme cette partie solide du contenu de la fibre musculaire.
11 semble résulter des observations de Nasse (t), confirmées ensuite par celles de Schipiloff et Danilewsky, que ce pouvoir biréfringent doit être attribué à la myosine du plasma.
La double réfraction de la myosine disparaît complètement par sa transformation én syntonine sous l’influence d’un acide un peu fort, acide chlorhydrique à 2 p. 100 par exemple, et d’une température de 60 à 70° ; mais si l’on diminue la richesse de l’acide et si l’on baisse la température de la réaction, la biréfringence persiste encore, bien que diminuée. Cette biréfringence tient donc à un état particulier des molécules de myosine et de syntonine.
D ailleurs, si l’on part d'une syntonine privée du pouvoir biréfringent pour en préparer de la myosine, par une réaction inverse, d’après le procédé indiqué par Danilewsky, on obtient une myosine également privée de biréfringence: ce qui démontre l’existence de deux mvosines et de deux syntonines, les unes monoréfringentes, les autres biréfringentes.
b) Coloration de la substance musculaire.
Les muscles sont plus ou moins colorés en rouge, suivant leur nature et les espèces auxquelles ils appartiennent.
La coloration n’est pas due au sang resté dans les capillaires (Bichat et Magendie); car on peut observer que les muscles sont incolores chez beaucoup
(1) Nasse, Maly's Jahresberichte, 4882, t. XII, p. 313.
d'amphibies ou de reptiles à sang rouge, et d’ailleurs l’injection d’eau salée (1) dans un muscle entraîne tout le sang, sans cependant décolorer le tissu.
Cette matière colorante rouge, qui caractérise la chair de mammifères, appartient en propre à la fibre musculaire qui la tient en solution dans son plasma etnori dans les sarco-éléments; mais après la mort, elle diffuse partout, dans les divers éléments de la fibre, et tend à s’altérer.
Les muscles striés sont plus colorés que les muscles lisses, chez un même animal; le cœur et le diaphragme font cependant exception par leur coloration plus intense (Kiihne) (2).
Chez les vertébrés inférieurs dont les muscles sont peu colorés et à peine rosés, ainsi que chez certains invertébrés, le tissu musculaire ne contient que des traces de pigment rouge.
Kôlliker le premier a envisagé le pigment du tissu musculaire comme identique à l’oxyhémogloline du globule sanguin. Kühne (3) a démontré plus tard cette identité, à l’aide du spectroscope et du microscope; il a montré qu’un diaphragme de lapin, rendu exsangue par des lavages répélés à l’eau salée(l), présente, au spectroscope, les bandes caractéristiques de l’hémoglobine; puis il a préparé des cristaux de chlorhydrate d’hématine avec les extraits aqueux de muscles de chiens, de lapins, de cobayes préalablement bien débarrassés de toute trace de sang.
Plus tard, Gschcidlen a confirmé les expériences de Kühne, et montré que le sérum musculaire fixe l’oxyde de carbone à la manière de l’hémoglobine.
MYOHÉMATINE.
Mac Munn (4) a fait des recherches spéciales sur les pigments rouges des muscles qu’il a fait rentrer dans la catégorie des corps qu’il nomme histohêrnatines, et dont il a décrit la fonction respiratoire, tout en réservant plus spécialement le nom de myohématine à la matière colorante des muscles des vertébrés.
Ce pigment, assez répandu chez les animaux et môme chez ceux dont le san» est dépourvu d’hémoglobine, se trouve en grande quantité surtout dans les muscles du cœur et de la poitrine, notamment chez le pigeon; il existe dans les muscles des poissons, des crustacés, des mollusques, des insectes et des arachnides, etc.
Le spectre de la myohématine donne les bandes suivantes repérées en longueurs d’onde :
fl™ bande, X = 613 à 598,5, étroite, un peu avant D;
— X = 569 à 583, faible, entre D et E ;
3° — A = 556-519, étroite, foncée et bien définie, entre D et E, plus prfcs
(1) L’eau salée empêche la dissolution du globule sanguin et par suite les phénomènes d’ex mose de l’hémoglobine du sang qui ne peut diffuser dans la substance du muscle °s~
(2-3) Kühne, Arch. f. palhol. Anal., t. XXXIII. - Voir aussi à ce sujet : Zaleski n Eisen und das Hœmoglobin in blutfreien Muskel, Ch. centralbl., 1887.
(4) Mac Munn, Journal of Physiol., t. V, p. 24-26, t. VIII, p. 51-65. — Voir aussi das Myohœmatin, von M. M., Maly’s Jahresberichl, 1885, t. XV, 327; 1888, t. XVIII p gy’
