COLORATION DU MUSCLE. — MYOHÉMATINE
$ 4" — légère entre E et C ;
Bandes faibles, 1 „„ ®, , . ’ , . . . , „
(5* — ombre légère entre C et F, tout près de F.
A partir de A = 480, le spectre est ombré.
Sous l’influence de la digestion gastrique ou pepsique, le pigment modifié profondément ne donne plus que deux bandes faibles :
A = 554,5 à 548,5 et A = 524,5 à 518.
L’auteur prépare la solution de myohématine en partant des muscles pectoraux des pigeons. Les muscles de l’animal, saigné à blanc, sont lavés, exprimés, dilacérés et broyés avec du sel marin en quantité telle que , par une addition d’eau, on obtienne une solution saline au 1/10“ qu’on exprime après 24 heures et qu’on filtre.
Le liquide jaune rougeâtre montre nettement la 3' bande étroite et forte située entre D et E, près de E , caractéristique de la myohématine, tandis que la 1” et la 3e peuvent ne pas être perceptibles.
Concentrée dans le vide, la solution prend une couleur rouge foncé et donne les bandes de la myohématine modifiée, la 1" de A = 589 à 571, la 2” de A = 553,5 à 545, la 3' étendue de E jusqu’au delà de b.
La solution, additionnée de sulfure d’ammonium, se transforme en myohématine réduite, dont les bandes d’absorption correspondent à : 1", A = 625 à 610; 2% A = 553,5 à 547 ; 3% A = 526 à 514.
Sous 1 influence de l’alcool sulfurique, la myohématine donne naissance à un corps qui possède le spectre de l’hémàtine en solution acide; l’acide sulfurique concentré la transforme en hématoporphyrine.
Lévy (i) a contrôlé les recherches de Mac Munn et cherché à vérifier l’existence de la myohématine.
Les muscles pectoraux d’un même pigeon déchiquetés, lavés à l’eau et exprimés, sont divisés en deux parties : l’une est placée dans un flacon sous une mince couche d’eau recouverte d’éther (procédé de Struve)(2), l’autre est traitée par le sel marin et additionnée d’eau jusqu’à solution salée au 1/10'; les deux échantillons examinés au préalable au spcctroscope donnent uniquement le spectre de l’oxyhémoglobine. En peu de jours le liquide se divise en couches colorées dont la plus superficielle, rouge clair, donne le spectre de l’oxyhémoglobine, la moyenne celui de l’hémoglobine réduite, et la plus -profonde, d’une couleur spéciale, montre les raies d’absorption de la myohématine modifiée.
L’auteur a obtenu de semblables résultats avec les muscles d’animaux divers, cœur de lapin, de chien, du bœuf; il attribue l’apparition des raies de la myohématine modifiée à un commencement de putréfaction.
Les solutions, exprimées plus tard et examinées au microscope, ont donné les raies de la prétendue myohématine ; celles-ci concordent assez bien avec celles de l’hémochromogène, mais paraissent déplacées vers la partie la plus sombre du spectre. D’ailleurs, la solution débarrassée de l’éther et agitée à l’air ne montre
(1) Lévy, Zeitsch. f. physiol. Chem., t. XIII, p. 309, 325, 1889.
(2) Struvc, Maly's Jahresb., t. VI, p. 77, 1876.
plus les raies de la myohématine qui reparaissent après un ou deux jours de repos de la solution conservée à l’abri de l'air et sous l’éther.
Ce passage de l’un à l’autre état des solutions peut être répété plusieurs fois jusqu'à transformation complète de la myohématine en hèmatine ordinaire qu| prend aussi naissance au contact du sulfure ammonique. Lévy en conclut qUe la myohématine, loin d’être une matière colorante spéciale, provient de la décomposition de l’hémoglobine et n’est probablement que de l’hémochromogène3
Cependant Mac Munn (1) objecte qu’une coupe absolument fraîche du musclé pectoral de pigeon, montre uniquement les raies de la myohématine; celle-ci ne peut provenir de l’hémoglobine, puisqu’on la trouve dans les muscles des insectes absolument privés d’hémoglobine; enfin le spectre de la myohématine modifiée montre, entre les deux bandes d’absorption, une partie ombrée très étroite qui manque dans celui de l’hémocliromogène, dont la position est d’ail leurs différente.
Iloppe-Seylcr (2) conteste également l’existence de la myohématine; les mus clés pectoraux tout frais d’un pigeon cèdent à l’eau ou à une solution salée de la matière colorante du sang artériel et rien de plus. Le prétendu spectre de la myohématine est dû à ce que l’hémoglobine oxygénée de la superficie de H coupe du muscle frais montre faiblement ses deux bandes d’absorption, tendit que la raie sombre intermédiaire provient de l’hémoglobine réduite de la pro fondeur. D’ailleurs, la coupe plongée dans l’oxyde de carbone prend une couleué rouge faible et montre nettement les bandes d’absorption de l’hémoglobine oxyl carbonique. Cet ensemble de faits nouveaux est contraire à l’hypothèse de l’existence de la myohématine comme matière colorante spéciale ou normale
Les liquides provenant des muscles pectoraux traités comme le veut Mac Munn renferment donc seulement, à côté d’un peu d'hémoglobine, de l’hémochromo > gène déjà entrevue par Lévy.
c. Rigidité cadavérique.
Après la mort, le muscle perd d’abord son excitabilité, puis devient raide et friable, puis acide et enfin opaque.
Chez le lapin inanitié, la rigidité cadavérique commence immédiatement après la mort; elle est encore immédiate dans les muscles d’animaux à sang chaud qu’on a refroidis artificiellement au-dessous de 20° (Cl. Bernard).
La rigidité est accélérée en général par la chaleur (48 à 50» pour les animau à sang chaud, 40» pour les animaux à sang froid), retardée par le froid. Ainsi * - 1», les muscles de grenouilles restent mous presque indéfiniment;' mais durcissent rapidement dès que la température s’élève, et la rigidité est insta * tanée quand on projette de minces muscles de grenouilles dans l'eau à 40° °
Chez les mammifères et les oiseaux, la modification ne se produit qu’à température un peu plus élevée. ne
La rigidité musculaire est accélérée par la pénétration, dans le contenu d sarcolemme, de certaines substances chimiques, telles que : acides très étend U acide cyanhydrique, ammoniaque et potasse en solution étendue, sels de potasse’
(1) Mac Munn, Zeitsch. f. physiol. Ch., t. XIII, p. 497-499, 1889
(2) Hoppc-Seyler, Zeitsch. f. physiol. Ch., t. XIV, p. 106-108, 1890.
