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troduire des électrolytes, mais il nous a semblé que lactivité protéinasique se trouvait fortement réduite en présence de phosphate, d’acétate ou de citrate. Ce fait avait d’ailleurs déjà été signalé par MounriEzD (1936).

En raison de l’absence de tamponnement de nos milieux, d'une part, et des réactions fermentaires se passant à côté de la protéolyse dans ces extraits complexes, d'autre part, le pH du milieu évolue considérablement au cours du séjour à l'étuve, et ceci d’une façon variable suivant les conditions physicochimiques imposées au milieu. Les indications de pH tirées d’une mesure à l’électrode d’antimoine au départ de l'expérience, ne sont donc que très approximatives. Certaines séries d'expériences ont été faites en présence de glycérine. Cette addition diminue lévolution du pH sans modifier la protéolyse.

Nous avons fait quelques essais pour déterminer l’optimum de pH pour la protéolyse qui s'effectue dans l'extrait total tel que nous l’avons réalisé. Celle-ci se montre notable entre pH 4 et 9, elle présente un optimum aux environs de :DHY6. La figure 7 traduit 2 expériences typiques.

Nous avons fait ensuite trois séries d’expériences en opérant aux pH initiaux de 6, 7 ou 8 et en amenant des lots d’un même extrait à des potentiels différents. Le potentiel dans les tubes s’installe spontanément à des niveaux variables suivant qu'on bouche le tube hermétiquement en absence de bulles d'air, qu’on laisse le milieu en contact avec une bulle d'air! ou qu'on l’agite à l’air au début de l'expérience.