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tion et de fermeture de liaisons peptidiques et non pas de synthèse de protéines natives.. j
D’après LINDERSTROEM-LANG, la condensation d'acides aminés se heurterait à une difficulté thermodynamique. La réaction R,CO’H + NH°R, #— RCONHR, + H20 n’exige qu'un apport d'énergie faible, mais si les corps entrant dans la réaction sont ionisés elle met en jeu des quantités d’énergie qui, d’après LINDERSTROEM-LANG, pourraient interdire sa réalisation où au moins entraîneraient un équilibre fortement déplacé vers l’hydrolyse. Ce ne serait que dans des cas spéciaux, par la valeur de la constante de dissociation des corps réagissants, par exemple de laniline dans les expériences de BERG- MANN, que la condensation pourrait atteindre des proportions intéressantes. Mais l’auteur constate lui-même que les conditions d’une condensation sont plus favorables si le matériel de départ est représenté par des peptides au lieu d’acides aminés. C’est vraisemblablement le cas de nos expériences dans lesquelles lhydrolyse préalable n’a pas été poussée jusqu'à son terme ultime. Pour ce qui est d’une synthèse éventuelle in vivo à partir d'acides aminés il est possible d'envisager la réaction aux dépens des fractions non dissociées des acides aminés. étant donné que la condensation enzymatique est différente de la salification qui mettrait au contraire en jeu les fractions dissociées. En plus, les produits de synthèse dans l'organisme vivant auront tendance à sortir de phase en servant de matériel pour des Structures microscopiques el permettront ainsi à la réaction de continuer.
SCHAEFFER @l LE BRETON relèvent le désaccord existant dans la littérature entre les données numériques de variation d'énergie libre correspondant aux réactions d'hydrolyse ou de condensation. Les données de Borsook et KEIGHLEY fournissent le chiffre de 56 calories d’endothermie par liaison peptidique fermée qui est sans rapport avec les valeurs connues sur la lyse. Mais il nous semble difficile de tirer de ces données une indication utile sur la possibilité de synthèse tant que nous ignorons les variations éventuelles de la dissociation électrolytique des groupements libres et les possibilités d'apport d'énergie par des réactions couplées.
T1 convient de comparer les conditions de potentiel que nous avons élabli pour l’hydrolyse, d'une part, pour la condensation, d'autre part. Le tableau IV résume nos résultats. Il fait apparaître immédiatement que la condensation se fait toujours à un rH élevé et situé en dehors de la zone d'activité hydrolytique forte.
Cette conclusion tirée des résultats numériques est illustrée par un graphique (fig. 36) qui résulte de la juxtaposition