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des courbes de Iyse et de condensation en fonction du rH pour un même système fermentaire. L'influence du rH, c’est-à-dire du pH et du potentiel d’oxydation-réduction du milieu, apparaît clairement. L’action des mêmes enzymes est dirigée vers la lyse ou la synthèse suivant le rH du milieu, à condition évidem-

PAPAINE + GELATINE

(e] 10 20 30 rH 40

Fig. 36. — Résumé schématique de graphiques donnant l’activité des systèmes protéasiques du cristallin, du corps vitré et de l’action de la papaïne sur la gélatine en fonction du rH du milieu.

En abscisses, le rH, en ordonnées les variations de l'azote formoltitrable (dans le sens positif les hydrolyses, dans le sens négatif les condensations).

ment que la composition du milieu (substrat, etc...) soit compatible avec la réaction envisagée. La réaction est orientée dans le sens de l’hydrolyse au-dessous d'une valeur critique de rH {à savoir dans les milieux faiblement réducteurs) et vers la

condensation au-dessus de cette valeur (à savoir dans les milieux oxydants). Ces valeurs critiques sont de rH 26 environ pour la papaine, rH 25 pour le cristallin et rH 23 pour le corps vitré. Dans d’autres cas la valeur critique est moins précisée par nos expériences (1). Sauf dans le cas de la papaine l'activité enzymalique présente un optimum au-dessous et un autre au-dessus du point critique.

Les caractéristiques physico-chimiques du milieu interviennent donc à la fois pour déterminer la vitesse et le sens de la réaction catalysée (2).

Point de vue biologique.

Les valeurs trouvées jettent une lumière sur le fonctionnement des protéinases dans l'organisme vivant. Le rH intérieur des cellules vivantes dans des conditions normales d’aérobiose se trouve aux environs de rH 20 (voir AUBEL et LÉvYy). Il est sensiblement intermédiaire entre nos valeurs donnant l’optimum pour la lyse et la condensation. Il pourrait done y avoir dans la cellule vivante un équilibre entre les lyses et les synthèses. Le problème de savoir pourquoi les enzymes protéolyliques contenus dans les cellules vivantes ne lysent pas in vivo les protéines cellulaires trouverait une solution satisfaisante: il ne s'agirait pas d’enzymes spécifiquement protéolytiques, mais de protéinases pouvant catalyser les réactions des protides dans le sens d’une lyse aussi bien que de la synthèse (3) suivant les conditions du milieu, et ces conditions sont telles dans la

() Il est probable que des propriétés du milieu que nous n'avons pas étudiées interviennent pour déplacer ce point neutre de l’activité enzymatique dans l'échelle des rH en favorisant d’une façon générale la lyse ou la condensation. Les valeurs de rH correspondant aux optima d'activité dans un sens ou dans l’autre nous semblent, par contre, plus indépendants d’autres facteurs et par conséquent plus caractéristiques des actions enzymatiques envisagées.

(2) Pour le fonctionnement de l'uréase TONO entrevoit un déterminisme analogue : il note une accélération de l'uréolyse par les réducteurs, une inhibition par les oxydants et une inversion du sens de l’action (synthèse de Purée) par une modification du potentiel d'’oxydation-réduction du milieu.

(3) Un argument en faveur de l'identité des enzymes lysants et synthétisants est fourni par le travail de KESTNER qui montre que les organes présentant dans l'organisme adulte des phénomènes de construction cellulaire et de régénération, telle la rate, possèdent des enzymes catalysant l'autolyse, alors que des organes dont la structure tissulaire est fixée chez l'adulte, tels le cerveau ou la glande thyroïde, n’en possèdent pas.