B. — ACTION DES ALCALIS SUR LA MOLÉCULE ALBUMINEUSE
Les corps protéiques, en présence des alcalis caustiques, donnent naissance aux corps suivants :
(1) Kossel, Zeils. f. phys. Ch., XXV, p. 115.
1® Acides diaminés ou bases hexoniques : la lysine, l’arginine, l’hislidine ;
2° Ammoniaque.
3® Acides monoaminés :
Série aromatique : la phénylalanine, le tryptophane, la tyrosine ;
Série grasse : la leucine, le glycocolle, l’alanine, l’acide aspartique, l’acide aminovalérianique ;
4® Acides gras : les acides acétique, valérianique, butyrique, proA^enant de la décomposition de la leucine ;
0® C.orps aromatiques provenant de la décomposition de la tyrosine et du tryptophane :
a) Les oxy acides aromatiques : acide paraoxyphénylacétique et paraoxyphénylpropionique ;
b) Les phénols ;
c) Les indoxyles et scatoxyles.
On le voit, les alcalis conduisent la décomposition de l’albumine plus loin que les acides ; ils décomposent une partie des acides aminés en acides gras et en corps aromatiques.
C. — ACTION DES ENZYMES PROTÉOLYTIQVES SUR LA MOLÉCULE ALRUMINEUSE.
1. -Üîgfestioa g-astrîque (pepsine et pseudopepsine). — Pour Kuhne, la digestion gastrique donnait naissance à deux corps distincts, les hémicorps : hémialbumoses et hémipeptones, et les anticorps : anti-albumoses et antipeptones ; ces derniers très fixes ne subissaient plus aucune transformation. Les hémicorps seuls subissaient une transformation ultérieure sous l’influence de la trypsine pancréatique.
On le voit, Kuhne et son école regardaient les hémipeptones et les antipeptones comme les produits terminaux de la digestion peptique.
SUBSTANCES TOXIQUES
Or les recherches de Larow et Zunz, dont nous avons déjà parlé, les études plus récentes de Langstein (1) sont venues nous démontrer que la pepsine et la pseudo-pepsine de Glaessner (2) ne s’arrêtent pas à la production des peptones, mais qu’elles vont jusqu’à la formation de corps cristallisés.
Zunz afait voir et Emerson (3) a confirmé que déjà, après trois heures de digestion, 30 à 40 p. 100 de l’albumine ingérée n’ont plus la structure albuminoïde, ne donnent plus la réaction du biuret et ne sont plus constitués que par des corps cristallisés.
On le voit, les enzymes protéolytiques du suc gastrique décomposent l’albumine avec absorption d’eau ; il se forme d’abord des corps albumineux : les albumines et les peptones ; puis plus du tiers de ces substances subissent une décomposition plus avancée en se transformant en corps cristallisés.
Ces corps cristallisés jouent un rôle considérable dans l’utilisation du chyme, si nous en croyons les recherches de Zunz, car cet auteur a démontré que la résorption stomacale, beaucoup plus lente et beaucoup moins importante que la résorption intestinale, ne porte pas sur les albumoses et les peptones, mais uniquement sur les corps albumineux cristallisés.
Action de la pepsine sur la molécule albumineuse.
— 1” Corps non cristallisés : albumoses, peptones ;
2° Ammoniaque:
, 3“ Acides diaminés : la lysine, l’arginine, l’histidine;
, 4° Acides mono-aminés :
Série aromatique : tyrosine, tryptophane, phénylalanine ;
Série grasse : leucine, glycocolle, alanine, acide glu-
(1) Langstein, Hofmeisler’s Beitrage, 1, p. 507.
(2) Glaessner, Hofmeister's Beitrage, I, p. 27.
(3) Emerson, Dents. Arch. f. kl. Med., 1902, p. 415.
tami nique, acide aspartique, acide amido-va'iérianique.
Les enzymes gastriques donnent donc lieu aux mêmes produits que l’action des acides.
2. Dig^cstîon intestinale (érepsîne et trypsine). — La digestion intestinale, beaucoup plus puissante que la digestion gastrique, dispose de plusieurs enzymes :
A. Suc des glandes de Brunner. — Isolé par Glaessner, il contient des ferments protéolytiques sur l’importance desquels on n’est pas encore très bien fixé. ,
B. Érepsine. — L’intestin grêle produit un second ferment isolé par Cohnheim(î), qu’il a nommé l’érepsine, qui n’a aucune action digestivé sur les albumines natives, à l’exception toutefois de la caséine (2), mais qui, par contre,' a la faculté de transformer les albumoses et peptones en corps cristallisés.
L’existence de ce ferment est mise en doute par Schmoll (de Bâle), qui donne une excellente mise au point de cette question difficile (3); mais les recherches de Kulscher et Seemann (4), de Salaskin (5) et de Embden et Knoop (6\ sont venues en démontrer non seulement l’existence, mais l’importance.
L’érepsine est sécrétée en petite quantité avec le suc intestinal, mais elle se trouve surtout dans les cellules de la muqueuse, et c’est pendant leur passage dans la muqueuse que son action sur les albumoses et les peptones devient prépondérante.
L’action de l’érepsine est donc surtout une digestion intracellulaire des peptones résorbées.
Son action cependant' ne dépasse pas celle de la trypsine
(1) CoHNHEiM, Zeits. f. phijs. Ch., XXXIII, p. 401.
(2) CoHNHEiM, Zeits. f. phys. Ch., XXXV, p. 139.
(3) Schmoll, Sem. méd., 1902, p. 2o0.
(4\ Kutscher et Seemann, Zeits. f. phys. Ch.,XXXY, p. 528.
(5) Salaskin, Zeits. f. phys. Ch., XXXV, p. 419.
(G) Embden et Knoop, lîofmeisters Beitraye, III. p. 120.
SUBSTANCES TOXIQUES
et celle des acides bouillants, car elle ne donne naissance qu’aux corps cristallisés basiques diaminés et aux corps cristallisés acides monoaminés, main pas à leurs produits de décomposition secondaire gras et aromatiques, comme l’a démontré Mochizuki (1).
C. Trypsine. — Le suc pancréatique de beaucoup le plus actif et le plus important des trois.
Quoi qu’il en soit, ce suc pancréatique est sécrété sous l’influence du contact de l’acide chlorhydrique stomacal avec la muqueuse du duodénum (Pawlow), ou, comme le veulent Bayliss et Starlin^ (2), sous l’influence de la sécrétine, substance produite par l’action de cet acide chlorhydrique sur la prosécrétine inactive, qui se trouve dans la muqueuse du duodénum et de l’intestin grêle.
Le pancréas sécrète un enzyme inactif, le zymogène, qui se transforme sous certaines conditions en un enzyme protéolytique des plus actifs, la trypsine.
Ces conditions ont été découvertes par Pawlow et étudiées par ses élèves SchepowelnikofT, Sawitsch(3),Popielski (4), etc. Ces auteurs ont découvert et décrit dans le suc intestinal un corps spécial qui n’exerce aucune fonction digestive par lui-même, mais qui a pour action de transformer le zymogène en trypsine, et qu’ils ont nommé Ventérokinase.
La sécrétion de l’entérokinase ne se produit pas par un contact mécanique ou chimique, elle ne se fait que lorsque du suc pancréatique, et celui-là seul, touche la muqueuse de l’intestin. Les bactéries n’en produisent point ; mais, pour Üelezenne (5), elle se sécrète sous l’influence des leucocytes des plaques de Peyer ; le suc pancréatique est mis
(1) Mochizuki, llofineisters. Bell rage, I, p. 44.
(2) Bayliss et Starling, Journ. of. Phys., XVI, p. 121.
(3) ScHEPOWELNiKOFF, Savitsch, Wratcli., I, p. 200.
(4) PopiELSKi, Wralch., I, p. 072.
(.5) Delezenne, Soc. Biol., LUI, j). 1101.
en état d’activité par l’entérokinase et exerce ainsi une action protéolytique des plus puissantes.
Action de la trypsine sur la molécule albumineuse. — Comme pour la digestion gastrique, Kuhne admettait que la molécule albumineuse se scindait, sous l’influence de la trypsine, en deux corps : les hémicorps et les anticorps.
Le groupe anti : antialbumoses et antipeptones, résisterait à la digestion trypsique et serait résorbé tel quel par la muqueuse intestinale, qui le retransforinerait en albumine coagulable circulante destinée à remplacer l’albumine usée dans les cellules de l’organisme.
Le groupe hémi : hémialbumoses et hémipeptones, subirait une décomposition ultérieure en corps cristallisés, qui, toujours d’après Kuhne, n’auraient aucune part dans la reconstitution des organes et la néoformation des tissus de l’organisme.
Un élève de Kossel, F. Kulscher (1), est parvenu à démontrer combien Kuhne était loin d’avoir entrevu toute la vérité et qu’au contraire toute digestion tryptique dissociait l’antipeptone aussi bien que l’hémipeptone en bases hexoniques diaminées (lysine, arginine, histidine) et en acides monoaminés.
Bien plus, Kutscher et Seemann (2) nous ont fait voir que chez le chien, après un repas de 500 grammes de viande, on trouve déjà dès le milieu de l’intestin grêle un chyle qui ne contient plus que des traces d’albumoses et de peptones, tout le reste étant constitué uniquement par des bases hexoniques et des acides monoaminés, c’est-à-dire par des corps cristallisés.
En résumé, la digestion trypsique artificielle et naturelle décompose avec une extrême facilité la molécule albumineuse et donne naissance aux corps suivants :
(1) F. Kutscher, ZezV, 9. f. phi/s. Ch., XXV, p. 195.
(2) Kutscher et See.maxx, Zei/s. f. phys. Ch., XXXIV, p. 528.
SUBSTANCES TOXIQUES
1® Corps non cristallisés : albumoses, peptones ;
2® Ammoniaque ( I ) ;
3® Acides diaminés : lysiae, arginine, histidine ;
4® Acides monoaminés :
Série aromatique : tyrosine, phénylalanine, tryptophane ;
Série grasse : leucine, glycocolle, alanine, acide aspartique, acide gtutaminique, acide amido-valérianique.
La digestion trypsique donne donc lieu aux mêmes corps que la digestion gastrique et que l’action des acides bouillants ; la seule différence est que la trypsine a une action incomparablement plus puissante et surtout plus rapide que la pepsine.
