COU
C02II - (CH2)4 - CH* - Azll — Cil2 - CH2 - AzH - C-CH3
En s'hydratant, elles se clivent au trait fort — entre Az et C, de sorte que l'addition de Hs0 les dédouble en leucine {-partie gauche de la formule) et acide CBHuAz03 {partie droite).
Les dileucéines C*H,"",AzïO* (p. 00), qui dans le dédoublement par la baryte et l'eau à 100" accompagnent les glucoprotéines-a, sont à leur tour les génératrices des acides protéiques et des glucoprotéines-$ non dédoublables qui apparaissent dans l'hydratation de l'albumine à "200°. On peut s'en assurer directement en traitant ces dileucéines par la baryte et l'eau à cette température. Mais, d'une part, chaque dileucèine C"HSn~sAzîOi se dédouble en une glucoprotéine-$ et un acide protéique qui contiennent chacun la moitié de l'azote de la dileucèine ; d'autre pari Yacidc protéique, qui pour 5 atonies d'oxygène possède 2 atomes d azote, ne peut être simplifié; de sorte qu'on arrive à celle conséquence qu il convient, pour exprimer le dédoublement des dileucéines de doubler leur formule; dès lors, elles prennent la l'orme générale1 CmH,m"tAz*08. Comme, d'ailleurs, entre les glucoprotéines-$ non dédoublables el les leucéines, entre les acides protéiques et les acides hydroprotéiques,
l'analogie de composition, d'origine et de dérivés se poursuit, on est
CONSTITUTION DES ALBUMINOIDES. 03
amené à donner aux dileucéines nue formule qui reproduit celle des deux o-lucoprotéines-ot unies par deux carbones. Leur dédoublement par hydratation s'opérant, comme il est dit ci-dessus, aux traits forts — entre AzII et GIP donnera les glucoprotéines-$ non dëdoublables et les acides brotéiques. On aura, par exemple, pour la dileucéine en G22 :
cou
COm - (CU2)4 - CU - AzH — CH* - CH - AzII - Cil - Cil»
G02II - (CH2)4 - CH - AzII — CH* - Cil - AzH - CH - CH"
Dileucéinc en Csï.
C02H-(CU2)4-CU-AzIIill ! /CH8-CH-AzII-CH-CHs
= i ! + oi< i
C02H - (CH2)4 - CU - AzH i II j \ CH2 - CH - AzH - CH - CH3
Glutoprotéine-p en ClsIIilAz204 C02ll
1,011 ll«l0llljhll)lc- Acide protéique C»H"À««0*.
Avec ces données, il est maintenant relativement aisé de reconstituer la molécule de l'albumine.
Remarquons d'abord que l'équation de la décomposition totale (fin de la p. 58) qui exprime les faits bruts, est fort rapprochée de l'égalité suivante :
C2SOH411Az67083 + 56 H20
W Albumine.
(Poids moléculaire =o697).
= i6AztI3 + 4C*H204 + 4C02 + 4C2H402 + C9H"AzOs + C*"H**°Az«>010*
Acide Acide Acide Tyrosine. Résidu fixe,
oxalique, carbonique. acétique.
Comme nous l'établirons, le poids moléculaire de l'albumine d'œuf psi compris entre 5 600 et 6 000, et l'expérience montre que pour ce poids, il se fait 180 à 181 (ou une molécule) de tyrosine, substance que l'on ne saurait négliger, car elle se produit cVune façon constante dans le dédoublement des matières albuminoïdes , à l'exception de deux ou trois qui donnent dans leurs produits de dédoublement, en place de lyrosinc, de l'acide benzoïque ou d'autres corps cycliques analogues.
Or, si dans l'équation [a] ci-dessus on met à part la molécule de tyrosine, toul v est divisible par 4 et le résidu fixe lui-même est égal à 4 fois (CMH"*ArfM0*).
Il semble donc que par son hydratation la molécule d'albumine se partage d'abord en cinq parties dont une reste seule de son espère, la tyrosine, et quatre autres sont identiques. Si nous extrayons cette tyrosine de la molécule d'albumine C!K0HM1Az07O83 il restera CI4tHu,0Àz00080 dont le
64 PRINCIPES PROTÉIQUBS.
quart (7"ir""A'/.'"()-", ou environ, peut être construit avec les données expérimentales ci dessus. Il suffil pour cela de rapprocher les divers membres, glucoprotéines-a dédoublables el dileucéines, que fail appa* raître l'hydratation de la molécule à 100°, el de les unir aux radicaux
et cqc£<
de l'oxaraide et de l'urée que nous avons démontré (p. 56 el 57) exister
dans celle molécule. C'est ce que nous faisons ici :
