‹ Leçons de chimie biologique, normale et pathologiqueChapitre 59 sur 467 · CONSTITUTION DES ALBUMINOÏDES · texte numérisé non relu

CONSTITUTION DES ALBUMINOÏDES

à cheval à la fois sur la partie oxalique et uréique de l'a molécule [(ij (p. 64), lorsque par hydratation un groupement 011 se rattache à chacun

de ses deux GO extrêmes, et un 11011 au groupe -Az-CHa-C0 donne les dileucéines en CBHÎB-*Az*08 (dans le cas présent C"H"Az*08), lesquelles par une nouvelle hydratation si; coupent elles-mêmes aux traits loris pour se diviser en glacoprotéines-$ non dédoublables et acides protéiques, comme il a été déjà dit.

6° Pour chaque molécule [[3] (voir son développement p. 04) il devra se produire une molécule d'acide acétique par hydratation de la 3e branche -CO-CIP. C'est ce que l'expérience établit.

7° Le résidu fixe détaché des groupes uréique et oxamidique devrait avoir, et a, comme on l'a vu, la composition CflP^\z0r'H-C219li435Azw0102.

8° Quant au soufre que contient l'albumine à la dose de 1,7 pour 100 environ, il se sépare pendant le dédoublement de cette molécule sous forme de sulfure, hyposulfite, sulfite et même sulfate. Ce soufre remplace dans les albuminoïdes une quantité équivalente d'oxygène; trois CS jouant dans la molécule totale le rôle de trois CO. Si l'on représente par M le résidu de cette molécule, après hydratation, le groupe H0-M-C = S devient 1I0-MC = 0 tandis que IPS se sépare. C'est ce qui fait que ce soufre, qui appartient aux chaînons des édifices oxalique et uréique, est enlevé avec la plus grande facilité.

Un grand nombre d'autres matières albuminoïdes que celle de l'œuf ont été étudiées par Schutzenberger. Leurs dédoublements en présence, de la baryte indiquent qu'elles ont toutes une même structure générale; toutes donnent, en effet, en même temps qu'une quantité de tyrosine (ou quelquefois d'une autre substance à noyau aromatique) ne dépassant pas 3,5 pour 100, un mélange de glucoproléines-a. dédoublables, dileucéines, leucines, et leucéines. Quelquefois les acides hydroprotéiques et protéiques, ainsi que les glucoprotéines-(3, ne se retrouvent pas dans les produits de dédoublements; mais d'une façon Constante on y rencontre de l'acide carbonique ou oxalique, plus souvent les deux à la fois, accompagnés de la quantité d'ammoniaque Correspondant à 2AzH3 par chaque molécule d'acide CO2 ou C2H20* ou CftPO2 formé ; il se fait toujours simultanément des glucoprotéines dédoublables, et de la tyrosine ou des acides amidobenzoïques et analogues pouvant remplacer en tout ou en partie cette tyrosine. En un mot, ces matières protéiques ont même constitution générale et ne diffèrent que par la nature des radicaux qui servent à les construire. Pour prendre un exemple, entre bien d'autres, la gélatine ou ichthyo-

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colle, en s'hydratant et et se dédoublant par la baryte, ne donne pas ou peu d'acide carbonique et pas de glucoprotéines~% non dédoublables ni de tyrosine. Schutzenberger en conclut à l'absence, dans cette molécule, de la partie uréique et du noyau à l2 brandies à cheval capable de constituer les dileucéines. Il représente donc cette alburainoïde par la formule relativement simple

, CO - Cil* - Azll - C*H* - Az - C»H* - CO

Az 7 I I

/ ' ' x CO - G»H* - AzU - C21I* - AzU - Cell* - 00*11

[PI C'"°2 v 7 CO- C*H4 - Azïï - C2U> - AzH - C2Iï» - C02U

Àz f l

Z x CO - CM* - AzH - C*H* - Az - C*H* - CO

Les glucoprotéines-a qui résultent de l'hydratation avec séparation d'oxamide et addition de 011 aux quatre branches horizontales de cette molécule [$'] se dédoublent ensuite en leucéines et anhydrides d'où dérivent les acides hydroprotéiques et les leucéines (').

D'autres substances plus rapprochées de l'albumine ordinaire que l'ichthyocolle, telles que la léguriiine ou le gluten, se dédoublent en donnant, en môme temps que les corps habituels, (leucincs, leucéines, tyrosine, glucoprotéines) une forte proportion d'acides glutamique ». Il AzO* et aspartique C'2IP (AzH2)(C0sH)s qu'on ne trouve pas, ou en faible quantité, dans les produits de dédoublement de l'albumine ordinaire (*).

D'après Nencki(s), les molécules des corps protéiques analogues à l'albumine contiendraient trois groupes cycliques : la tyrosine, 1 acide phénylamidopropionique et l'acide scatol-acétique. La gélatine ne contiendrait qu'un groupe aromatique, l'acide phénylamidopropionique (CcIP-CIP-CH(AzH2)C02H(4).

La différence de ces dérivés indique donc de légères variantes dans la composition des radicaux qui entrent dans la constitution des diverses substances protéiques, mais celles-ci n'en gardent pas moins la structure générale des albuminoïdes telle que nous venons de l'exposer.

Essais de synthèse des albuminoïdes. — On vient de voir qu'il résulte des recherches de Schutzenberger qu'une matière albuminoïde peut être envisagée, dans ses grandes lignes, comme résultant

(') Remarquons que dans cet atbuminoïde il faut un noyau aromatique autour duquel viennent, comme dans te cas de l'albumine, se fixer les branches ce noyau parail dans l'ichthyocolle Être non de la tyrosine, mais de l'aride phénylamidopropionique.

(*) Voir Fleurent, Compt. rend., t. l'A Vil, p. 790.

(r>) deuisch. chem. Gesell., t. XXVIII, p. 560.

*j On doit observer que la difficulté qu'on éprouve à séparer les diverses espèces d'albuminoïdes peul expliquer en partie, par la variété de ces espèces mêmes, la variabilité de radicaux aromatiques qu'on en extrait.

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