LUS

ses atomes, elle ne s’unit ainsi qu'asune quantité pondérale de ces matières très minime comparativement à son poids. Ainsi, combinée avec une petite quantité de potasse ou de soude, la protéine constitue une substance albuminoïde soluble dans l’eau ; en saturant l’alcali par un acide, on la précipite de sa dissolution, et si l’on y verse un peu d'acide acétique ou d'acide chlorhydrique très affaibli, on reconstitue un composé soluble, mais si peu stable, que dans certaines circonstances ilsuffit d'y ajouter de l’eau pour enlever une portion de l'acide avec lequel il était combiné et le solidifier, où du moins le transformer en une masse gélatineuse.

La protéine entre en combinaison avec les oxydes terreux el métalliques aussi bien qu'avec Îles alcalis; mais les protéates alealins sont les seuls qui soient solubles, et leurs propriétés varient un peu suivant qu'ils sontneutres où avec excès de base.

La protéine constitue des composés neutres plus ou moins solubles avec tous les acides ; mais les produits qui naissent en présence d’un petit excès d'acide, et que l'on peut considérer comme des sels protéiques acides, sont tous insolubles, à l’exception de ceux formés par Pacide acétique et par lacide phosphorique trihydrique (L).

Enfin la protéine est également susceptible de se combiner avec les sels neutres, et de constituer ainsi des composés dont quelques-uns sont solubles, mais dont la plupart ne le sont pas. Quelques-unes de ces réactions sont caractéristiques de la famille des matières albuminoïdes : la précipitation de celles-c1

(4) 11 paraîtrait, d’après les expé- tion, car elles soni alors précipitables riences de M. Panum, quelesacidesne par les sels neutres tels que le chlose bornent pas à entrer en combinai- rure de sodium, le phosphate de son avec les matières albuminoïdes, soude, etc. (a). mais les modifient dans léur constitu-

(a) Panum, Sur les substances albuminoides (Ann, de chünie, 1853, 3° série, t. XXXVII, p. 237).

COMPOSITION % MATIÈRES ALBUMINOÏDES. 155 par le cyanoferrure de potassium, par exempl ef); et j'insiste sur le fait général de l'affinité de la protéine pour les sels neutres, parce qu'il paraît jouer un rôle considérable dans divers phénomènes physiologiques (2).

Il est aussi à noter qu’en présence d'agents énergiques, tels que le chlore, les alcalis concentrés ou les acides puissants, la protéine se modifie plus où moins profondément dans sa constitution chimique, et donne naissance à des corps très variés sur l’histoire desquels nous n’avons pas à nous arrêter ici (3).

Ajoutons encore que la protéine s'empare facilement d’une certaine quantité d'oxygène, et forme alors plusieurs matières albuminoïdes plus ou moins brülées dont les unes sont solubles dans l’eau et les autres insolubles dans ce liquide.

L’albumine et la fibrine qui se montrent dans le sang paraissent être formées principalement de protéine, mais on y découvre aussi des éléments qui d'ordinaire n’entrent pas dans la

(4) La protéine est également précipitée de ses solutions acides par le cyanoferride de potassium, par le tannin, etc. Elle forme aussi avec le bichlorure de mercure un composé insoluble qui ne se putréfie pas comme le font les matières albuminoïdes ordinaires, et c’est sur cette réaction qu'est fondé l’usage de ce chlorure pour la conservation des préparations anatomiques et pour l’embaumement des cadavres, ainsi que l'emploi de l’albumine comme contre-poison de ce même composé mercuriel.

(2) Les expériences récentes de M. Denis ont conduit ce physiologiste à penser que toutes les matières protéiques à l’état de pureté sont insolubles , et que leur solubilité dans le sérum et dans les autres humeurs de

l’économie n’est due qu’à leur combinaison avec du chlorure de sodium, du phosphate de soude ou quelque autre composé salin (a); mais cette hypothèse n’est pas compatible avec les résultats des expériences de M. Würtz dont il sera question plus loin.

(3) L’acide azotique, en agissant sur la protéine, donne naissance à une matière jaune, nommé acide æanthoprotéique, et l’on utilise quelquefois cette réaction pour reconnaître la présence des principes albuminoïdes dans les tissus organiques. Un caractère encore plus saillant est la coloration rouge que prennent les dissolutions albumineuses au contact d’un mélange d’azotate et d’azotite de mercure. (Voy.

Regnault, Cours élém. de chimie, ts IV Det)

(a) Denis, Nouvelles études sur les substances albuminoïdes, in-8, 1856.

constitution des principes immédiats organiques : du soufre et du phosphore. On ne sait pas comment ces matières s'y trouvent associées à l’azote, au carbone, à l'hydrogène et à l’oxygène de la protéine: Ia plupart des chimistes admettent que tous ces éléments entrent directement dans la constitution de * la molécule de matière albuminoïde, et l’on comprendrait facilement que, par quelque phénomène de substitution analogue à ceux qui s’observent si souvent quand le chlore déplace de l'oxygène pour en tenir lieu dans un composé dont la forme moléculaire reste constante (4), le soufre et le phosphore pourraient bien s’introduire ainsi dans la molécule protéique, et cela en quantité variable; mais d’autres expérimentateurs sont plus portés à croire que la protéine, sans changer de nature, s’est simplement combinée avec un composé sulfophosphoré, du sulfimide ou du phosphimide, par exemple (2). La discussion de cette question serait déplacée dans ces leçons, et d’ailleurs, dans l’état actuel de la chimie physiologique, elle ne nous serait d'aucun secours immédiat : ce qu'il nous importe surtout de connaître, c’est la proportion suivant laquelle ces éléments ainsi surajoutés aux matériaux ordinaires des principes immédiats des êtres organisés se rencontrent dans l'albumine et dans la fibrine. C’est un point dont M. Mulder n'a pas négligé

* (4) Cette substitution du chlore voir être considérés comme des es-

dans la composition de certains produits protéiques a été étudiée par M. Mulder (a), et nous explique comment le chlore peut agir comme désinfectant en présence de matières organiques de ce genre aptes à se putréfier.

(2) Le sulfimide et le phosphimide sont des composés qui semblent pou-

pèces d’ammoniaques dans lesquelles un des équivalents d'hydrogène serait remplacé par un équivalent de soufre ou de phosphore (AZH?S et AzH?Ph.).

Si l’on considère l’'ammoniaque comme un hydrure du radical amide (AzZ2Hf), ces corps seraient des sulfures ou des phosphures du même radical (b).

(a) Mulder, Ueber die Einwirkung des Chlors auf das Protein und das Hämatin (Journ. für

prakt. Chemie, 1839, t. XVIII, p. 126).

(b) Voyez Fresenius, Ueber das Protein von Mulder (Journ. für praht. Chemie, 1S#T, t. XL, p. 299). Mulder, Ueber Protein (Journ. für prakt. Chemie, 1848, t. XLIV, p. 488). Regnault, Cours élément. de chimie, 1851, t. IV, p. 114.

l'étude, et, d’après ses expériences, il y aurait dans la fibrine un équivalent de soufre et un de phosphore pour dix équivalents de protéine, et dans l’albumine du sang deux équivalents de soufre pour là même proportion de phosphore et de protéine (1).

S 6.— La fibrine, telle qu'on l'extrait du sang par le battage au moment de sa coagulation spontanée, renferme des matières étrangères, des corps gras, par exemple; elle contient aussi, emprisonnée dans sa substance, une quantité considérable d'eau, et se présente sous la forme de filaments irréguliers ou de grumeaux d’un blane grisâtre et d’une élasticité remarquable ; mais toutes ses propriétés physiques dépendent de l’eau interposée, et par la dessiccation elle se transforme en une matière dure, cassante et jaunâtre, qui est hygrométrique, et qui, plongée dans l’eau, se ramollit de nouveau, se gonfle et

(1) M. Mulder à trouvé que 40 000 parties en poids de fibrine de sang de bœuf donnent 33 de phosphore et 86 de soufre. L'albumine du sérum lui fournit la même quantité de phosphore, mais -%- de soufre (a). L'exis-

tence d’une quantité si minime de

phosphore et de soufre, comparativement à la quantité de carbone et des autres éléments constitutifs de ces matières protéiques, est un argumen!

puissant contre l'hypothèse de la présence de ces deux métalloïdes comme éléments de la molécule albuminoïde;

car s'il en était ainsi, chaque équivalent de fibrine ou d’albumine devrait

renfermer 400 atomes de carbone, etc.

Dans l'hypothèse de la constitution de ces matières par la combinaison de la protéine avec un produit sulfo-phosphoré, cette difficulté disparaît, car on comprendrait facilement qu’un équivalent de cette dernière substance se trouvât uni à plusieurs équivalents de protéine. Le dosage du soufre dans diverses matières protéiques a été fait plus récemment dans le laboratoire de M. Liebig, par M. Rütling (b); mais ce chimiste ne paraît pas avoir opéré sur des matières pures (c) M. Verdeil s’est occupé du même sujet (d).

(a) Mulder, Op. cit. (Bulletin des sc. Phys. et naturelles en Néerlande, 1838, p. 108).

(b) Rüling, Bestimmung des Schwefels in den schwefel- und stickstoffhalligen Bestandi heilen des Pflanzen- und Thierorganismus (Ann. der Chem. und Pharm., 1846, t. LVIIE, p. 301, etc.).

(d) Verdeil, Schwefelbestimmung einiger organischen Kürper (Ann. der Chemie und Pharm.,

1846, t, LVII, p. 317).

Fibrine.

reprend son aspect primitif (E). De même que la protéine, elle est insoluble dans l'eau, dans l'alcool et dans l’éther; mais elle se laisse attaquer par le premier de ces liquides, quand celui-ci est aiguisé d’une petite quantité d'acide chlorhydrique ou d'acide acétique; elle se gonfle alors en absorbant beaucoup d’eau, devient gélatineuse et se dissout peu à peu (2). L’acide phosphorique trihydrique jouit aussi de la propriété de former avec la fibrine un composé soluble, tandis que l'acide sulfurique, l'acide phosphorique monohydraté, ete., donnent avec elle des produits insolubles.

La fibrine du sang, de même que la protéme, se dissout facilement dans de la potasse ou dela soude étendues d'eau, et peut former avee ces alcalis un composé neutre, dont elle est préci-

pitée par l'acide acetique sans avoir perdu aucune de ses propriétés caractéristiques. Cela nous explique comment l'addition de l’une ou de l’autre de ces matières empêche la coagulation du sang de s'effectuer, car la solidification de la fibrine dont ce phénomène dépend n’a plus lieu du moment que ce principe immédiat entre dans une combinaison de ce genre.

Un autre fait intéressant, aux veux du physiologiste, a été constaté par M. Denis, et vérifié plus récemment par M. Liebig

(1) La quantité d’eau que la fibrine du sang abandonne par la dessiccation est très considérable, et s'élève aux 4/5*% environ de son poids (a).

(2) Cette action remarquable de certains acides très dilués sur la fibrine n’était qu'imparfaitement connue avant les recherches de M. Bouchardat. Ce chimiste donne le nom d’albuminose au produit soluble ainsi obtenu, ut le forme aussi en traitant

de l’albumine, de la caséine et du gluten par l'eau aiguisée d'acide chlorhydrique (b). 11 le considère comme étant la matière fondamentale de toutes les substances albuminoïdes ; mais c’est plutôt un composé d’acide chlorhydrique et de protéine ou, suivant M. Mulder, de cette matière protéique modifiée que ce chimiste nomme bioxyprotéine (c).

(a) Voyez Chevreul, De l'influence que l'eau exerce sur plusieurs substances axotées insolubles

(Ann. de phys. et chim., 1824, t. XIX, p. 31).

(b) Bouchardat, Sur la compos. immédiate de la fibrine, ete. (Compt. rend., 41849, t. NINE

{c) Chemistry of Veget. and Anim. Phys., P. 345.

et M. Scherer : c’est que la fibrine, telle qu'on l'extrait du sang veineux , forme avec le nitrate de potasse, le chlorure de sodium, le sulfate de magnésie et plusieurs autres sels, des composés solubles, et que la solution albuminoïde ainsi obtenue se prend en masse par l'addition d’une certaine quantité d’eau (L) ; mais, par l'effet de l’ébullition, la fibrine perd la propriété de se

(1) Cette expérience de M. Denis (a) ne réussit bien niavec la fibrine extraite du sang artériel, ni avec la fibrine qui à bouillis Il faut que la fibrine soit très divisée, la solution saline concentrée et la température douce ; il faut aussi avoir soin d’agiter souvent le mélange. D'après M. Dumas, la liqueur qui opère le mieux cette dissolution doit être composée de 300 parties d’eau, 50 de nitre et 3 de soude pour 150 parties de fibrine humide (b).

Les faits annoncés par M. Denis furent d’abord révoqués en doute, mais furent bientôt confirmés par divers chimistes (c).

Dans des expériences faites par Zimmermann, 4 partie de fibrine a été dissoute en 24 heures par 480 parties d’une dissolution saturée, soit de nitrate de potasse, soit d’acétate de potasse, de carbonate de soude, de carbonate d’ammoniaque, de chlorure de baryum, de chlorhydrate d’ammoniaque ou d’iodure de potassium; la même proportion de fibrine n’a été dissoute qu’au bout de 48 heures par les solutions saturées de phos-

phate de soude ou de borate de soude, et au bout de 78 heures par la solution de sulfate de potasse (d).

Cet auteur a trouvé que la fibrine du sang veineux, couenneux ou non, est toujours soluble dans l’eau nitrée, et que celle du sang artériel l’est moins ; celle des deux espèces de sangs du Bœuf paraît être insoluble; il résulte aussi de ses expériences que chez le Cheval, la fibrine du sang artériel serait au contraire plus soluble dans ce sel que la fibrine du sang veineux; enfin que la fibrine du sang des capillaires de l’homme est soluble (e).

Berzelius remarque avec raison que cette dissolution protéique n’a pas toutes les mêmes propriétés que l’albumine ; elle ne se coagule qu’à une température plus élevée, et l’albumine ne donne pas comme elle un précipité gélatineux par l'addition de l’eau (f).

C'est donc à tort que MM. Denis, Liebig et Scherer ont admis que la fibrine se convertit en albumine par l’action du salpêtre.

(a) Denis, Essai sur l'application de la chimie à l'étude physiologique du sang de l'homme, 1838, p. 10. — Etudes chimiques et physiologiques sur les matières albumineuses, par M. Denis. Commercy, 48492, p. 10%, ete. — Nouvelles études sur les subst. albuminoïdes, A856, p. 35.

(b) Traité de chimie, t. VI, p. 450.

(d) Pharm. Central Blatt, 1843, p. 614.

(e) Zimmermann, Polemisches und Positives über den Faserstoff (Arch. für phys. Heilk., 1846,

. V, p. 348, et Gaz. med., 1847, p. 409).

(/) Berzelius, Rapp. sur les progrès de la chimie pendant l'année 1841, p. 3192,

dissoudre de la sorte (4), et, comme nous le verrons par la suite, elle peut éprouver une modification analogue dans l'intérieur de l'organisme.

Par une ébullition prolongée dans l’eau, la fibrine subit une autre transformation qu'il est important de noter : elle parait absorber de l'oxygène, et elle donne naissance à deux produits, dont l’un, appelé par M. Mulder du bioxyprotéine, est insoluble, tandis que l’autre, nommé trioæyprotéine, se dissout dans ee liquide (2).

Cette dernière substance paraît exister toute formée dans le sang ou s’y produire très facilement, et abonde dans la couche couenneuse du eaillot; mais sa nature chimique n’est encore que très imparfaitemient connue.

Une transformation remarquable s'opère aussi dans la fibrine fraîche, lorsqu'elle est exposée à l’action prolongée de l'air: M. Denis a vu qu’elle peut alors se changer en partie en une matière albuminoïde soluble (3), et M. Scherer a constaté que dans les premiers temps qui suivent son extraction du corps vivant, elle absorbe de l'oxygène et dégage de l'acide carbonique (4). Le même phénomène à été observé par M. Gcorge

(1) Scherer, Chem. physiol, Untersuch. (Ann. der Chem. und Pharm., t. XL, p. 138). La fibrine qui a été mise en digestion dans l’alcool devient également insoluble dans les dissolutions salines ; celle obtenue en fouettant le sang, ou qui à été exposée pendant un

certain temps à l'air humide, est dans le même cas.

(2) Le tritoxyprotéine de M. Mulder est probablement la même chose

0 ou 50 fois son poids d’eau ; la quantité de matière ainsi formée ne varie que peu pour une quantité déterminée

fourni par le traitement de lalbumine (a). Des expériences de M. Lecanu tendent à établir que cette substance est un composé de soude et d’albumine (0).

(3) Denis, Études sur l’albumine, p. 97, et Nouv. études sur les prin-

de fibrine, et un résultat analogue est :

que la cruorine de M. Denis, matitre soluble dans l’eau, surtout à chaud, que ce physiologiste a obtenue en faisant bouillir de la fibrine dans

(a) Denis, Rech, expérum. sur le sang, p. 108.

cipes albuminoïdes, p. 114.

(4) Scherer, Chem. physiol. Untersuch. (loc, cüt.).

C'est peut-être à une réaction du

(b) Lecanu, Nouvelles recherches sur le sang (Journ. de pharmacie, 1831, t. XVII, p. 493).

COMPOSITION ; MATIÈRES ALBUMINOÏDES. 161 Liebig (4). Mais, d’après les expériences de M. Scheerer, il paraitrait que la fibrine modifiée par l'ébullition ne jouit plus de cette propriété, et que les changements opérés dans la constitution de la fibrine fraiche par l’action de l'oxygène ne consistent pas seulement dans l'élimination d’une partie de son carbone. Effectivement, une portion de l'oxygène employé n’est pas représentée par l'acide carbonique exhalé et reste probablement unie à de la protéine pour constituer un composé soluble.

Nous verrons plus tard quelle relation peut exister entre cette oxydation de la fibrine et d’autres phénomènes physiologiques ; mais il ne sera peut-être pas inutile de faire immédiatement l'application de ee fait à une circonstance particulière de l’histoire du sang que M. Marchal, de Calvi, a récemment signalée à l'attention des médecins.

Ce pathologiste distingué à trouvé que le même sang fournit des quantités variables de fibrine suivant les conditions dans lesquelles la coagulation s’en effectue, et qu'il en donne moins lorsqu'il à été fortement agité que lorsqu'on le laisse en repos. Or l'agitation multiplie et renouvelle les points de contact entre la fibrine non coagulée et l'air dissous dans le sang où mêlé à ce liquide, et par conséquent doit favoriser l'espèce de combustion lente par laquelle une portion de ce principe protéique S'oxyde au point de devenir soluble. On comprend donc que dans cette opération il puisse y avoir de la sorte destruction

même ordre que tient la propriété reste à noter que cette propriété se dont jouit la fibrine fraîche de décom- perd quand la fibrine a été modifiée poser l’eau oxygénée sans changer par l’ébullition, l’action de l’alcool, etc, notablement de composition, phéno- (Scherer, Loc. cit.)

mène qui ne se produit pas sous l’in- (4) Études sur la respiration (Ann. fluence des autres matières azotées des sc, nat., 1850, 3° série, t. XIV, neutres de l'organisme (a). Il est du p. 321).

(a) Voyez Thenard, Nouvelles observ. sur l'eau oxygénée (Ann. de Phys. et de chim., 1819, 4e série, t. XI, p. 86).

En. 21

Fibrine plasmique.

d’une partie de la matière spontanément coagulable du sañg, ainsi que l'ont observé MM. Corne el Alhiet, aussi bien que M. Marchal (1).

S7.— La fibrine que nous venons d'étudier diffère beaucoup de celle qui se trouve dans le sang à l'état normal, et que l'on peut appeler la fibrine plasmique. Celle-ci est en dissolution ou à un état de division extrême dans le sérum, et jouit seule de la singulière propriété de se prendre en masse Sans le concours d'aucun agent étranger, et par le seul fait de ja cessation de l'influence physiologique qu'exercent sur elle soit les globules du sang, soit les tissus vivants de l'économie animale. Nous avons vu que la chimie nous fournit les moyens de retarder cette transformation de la fibrine plasmique en fibrine solide, ou de former avec la première de ces substances des composés solubles ; mais une fois que la coagulation spontanée de ce principe s’est effectuée, il nous est impossible de le ramener à son état primitif, e*est-à-dire de reconstituer de la fibrine plasmique. Les

(4) Marchal de Calvi, Note sur la diminution de la fibrine par l’agitation du sang (Comptes rendus, 1850, t. XXX, p. 90).

Cesexpériences intéressantes ont été répétées par M. Corne et ont donné le même résullat, Voici comment il opérait : Le premier et le quatrième quart de la saignée ont élé versés dans un même vase cylindrique ; le deuxième et le troisième quart ont été reçus dans un autre vase semblable au premier. Le sang contenu dans lun de ces vases à été laissé en repos ; l'autre a été soumis, pendant dix minutes, à une agitation rapide; puis, ces deux portions de sang, placées d’ailleurs

dans les mêmes conditions, ont été analysées environ six heures après la saignée. La différence à été quelquefois de près d’un cinquième, (Comptes rendus, t XXX, p. #16.)

De nouvelles recherches, faites par M. Alhiet, sont venues confirmer ces résultats; dans une expérience, la différence a été dans le rapport de 3,8 à 4,0, et dans la seconde de 2,9 à 3,0 pour 1000 parties de sang (a).

Les résultats obtenus par M. Abeille paraissent être en opposition avec ces conclusions ; mais comme il n’a pas fait connaître tous les détails de ses expériences, nous ne pouvons y avoir une confiance entière (b).

(a) Alhiet, Effet de l'agitation du sang considéré par rapport à la diminution qui en résulle dans la proportion de la fibrine (Gompt. rend., 4851,t. XXXI, P. 123).

(b) Mém. sur la cause de la fibrination et t. XXXIL, p. 378).

de la défibrination du sang (Compt. rend., 1854,

dissolutions de la fibrine dans des eaux alcalines, acides ou salines, ne donnent jamais ce résultat; jamais on n’y rend la propriété caractéristique de la fibrine plasmique, savoir : la faculté de se dissoudre dans le sérum sans le concours d’autres agents chimiques et de s’y coaguler spontanément.

La cause de ce changement d'état où plutôt de mode de constitution de la fibrine est encore inconnue. Nous avons vu dans la dernière leçon que l'intervention ni de l'oxygène de Vair, ni d'aucun autre agent chimique ou physique, n’est nécessaire à la production de ce phénomène , et l’on considère cénéralement ces deux espèces de fibrines comme étant des substances isomériques , c’est-à-dire des matières composées des mêmes éléments réunis dans les mêmes proportions pondérales, mais dont les molécules constitutives sont groupées entre elles d’une manière différente, et dont les propriétés chimiques varient par suile de ces divers modes d’arrangement intérieur, Je suis porté à croire cependant qu'il y à iei quelque chose de plus, et qu'il s'opère alors un dédoublement dans Ia molécule de fibrine plasmique, par suite duquel une portion de ses éléments formerait une substance nouvelle insoluble, et une autre portion une matière soluble, à peu près comme dans Ja production des deux oxydes de protéine dont il a été question ci-dessus, mais sans addition d'oxygène et par un simple parlage inégal de cet élément entre les deux dérivés de la fibrine plasmique (4).

En effet, on trouve toujours dans le sang, comme nous le

(1) Les recherches de M. Cahen, s’y produisent au moment de la coaguquoique insuffisantes pour établir les lation, par le dédoublement d’une subconclusions qu’il en déduit,ont conduit stance albuminoïde plasmique déter-

ce chimiste à une opinion qui a quel- miné par Palcali libre du sang. Le que analogie avec celle émise ci-dessus. rôle de la soude ne paraît pas avoir En effet, il pense que la fibrine etl’al- une importance ei grande, et l’on voit,

bumine, telles que nous les connais- par les expériences de M. Würtz, que SOnS, n'existent pas dans le sang, mais l’albumine peut être soluble lors même

Albumine.

verrons bientôt, une certaine quantité de matière protéique soluble, qui se distingue de l’albumine et qui pourrait bien avoir cette origine.

& 8. — L'albumine qui se trouve aussi à l’état liquide dans le plasma du sang ressemble beaucoup à la matière protéique qui existe en grande abondance dans le blanc d'œuf, et qui est cénéralement désignée sous le même nom ; mais elle n’est pas identique avec cette substance, et M. Denis Pappelle sérine (A

De même que la fibrine, elle est susceptible d’affecter deux formes principales, et elle constitue tantôt une substance soluble dans l'eau, d’autres fois une matière solide et insoluble.

Cette dernière, qu'on appelle albumine coagulée (2), se produit quand la température du sérum (ou, en d’autres mots, de

qu'elle à été dépouillée des matières minérales avec lesquelles on la trouve d'ordinaire unie, tout aussi bien que lorsqu'elle est à l’état d’albuminate alcalin. (Voyez, pour le travail de M. Cahen sur l’alcalinité du sang, les Arch. gén.

de méd., 4° série, & XXIIT, p. 519.)

Une hypothèse analogue est soutenue par M. Denis. Ce plhysiologiste pense que la fibrine n'existe pas dans le sang, mais provient de la décomposition de quelque matière albuminoïde unie à des principes salins (@).

Du reste, l’état actuel de la science ne permet que des conjectures vagues à ce sujeli.

(1) I résulte des expériences de M. Mulder que lalbumine du sérum contient deux fois autant de soufre que l’albumine du blanc d'œuf, laquelle ressemble sous ce rapport à la

fibrine. Ce chimiste croit pouvoir représenter l’albumine de l'œuf par la formule 40 Prot. + S.Ph., et l’albumine du sang par 10 Prot. + S?2Ph. (b).

MM. Tiedemann et Gmelin ont trouvé que cette dernière variété d’albumine n’est pas coagulée par léther privé d’alcoo! , tandis que la première l’est toujours (c). Enfin M. Melsens à remarqué que l’albumine du blanc d'œuf donne par l'agitation des filaments élastiques (d), tandis que M. Denis n’a pu obtenir rien de semblable avec l’'albumine du sérum. Ce dernier auteur réserve le nom d’albumine à la variété propre au blanc d'œuf, et appelle sérine la variété qui se rencontre dans le sang (e).

(2) M. Denis a désigné cette variété d’albumine sous le nom d’albu-

min (f).

(a) Denis, Nouv. études sur les substances albuminoïdes, 1856, p. 165. (b) Mulder, Chemistry of Animal and Vegetable Physiology, p. 306. (c) Tiedemann et Gmelin, Rech. sur la digestion, trad. par Jourdan, 1827, t. I. p. XVij.

(d) Melsens, Note sur les matières albuminoïdes (Ann. de chimie et de physique, 1851, 3° série,

t. XXXIL, p: 470).

(e) Denis, Nouvelles éludes sur les substances albuminoïdes, p. 19. (f) Denis, Etudes sur les matières albumineuses, p. 19.

l’albumine liquide } s'élève à 75 degrés, ou que ce fluide est soumis à l'action de certains réactifs avides d’eau, de l’alcoo!, par exemple; elle ressemble alors extrêmement à la fibrine

COMPOSITION ; MATIÈRES ALBUMINOIÏDES.

ordinaire, mais elle n’agit pas de la même manière sur l’oxyoène (1), et elle ne paraît pas avoir tout à fait la même com— position ; elle renferme un peu plus de soufre pour une même quantité de protéine, et d’après les analyses qu'en ont faites MM. Dumas et Cahours, elle contiendrait un peu plus d'oxygène relativement à la quantité pondérale de ses éléments combustibles (2).

De même que la protéine et la fibrine , l’albumine coagulée entre en combinaison avec les alcalis, et forme ainsi des espèces de sels solubles. Plusieurs chimistes pensent que l'albumine soluble n’est autre chose qu'un composé de ce genre, et que c’est à l'état d'albuminate de soude que ce principe protéique se trouve en dissolution dans le sérum du sang. Mais, ainsi que Berzelius l’a fait remarquer, l’albuminate alcalin ne se coagule

(1) M. Scherer a trouvé que le sérum du sang frais absorbe beaucoup moins d'oxygène que ne le fait la fibrine humide , et ne donne pas, comme celle-ci, de l'acide carbonique (a). La plupart des auteurs indiquent aussi comme un des caractères propres à distinguer l’albumine de la fibrine l’inactivité de la première sur l’eau oxygénée ; mais nous avons vu ci-dessus que la fibrine modifiée par la chaleur, l'alcool, etc., ne jouit plus de la faculté de déterminer la décomposition de ce corps. |

(2) Dans les diverses espèces d’albumine d’origine animale analysées par MM. Dumas et Cahours, la quantité

pondérale du carbone n’a varié qu’entre 0,535 et 0,532, tandis que pour la fibrine ces chimistes ont trouvé seulement entre 0,527 et 0,525 de carbone. Dans l’albumine , l'évaluation de l'hydrogène a été de 0,0708 à 0,0729 , tandis que pour la fibrine la proportion de cet élément à été esti= mée à 0,0692 ou 0,0700 (b). Dans les analyses de M. Scherer, le carbone s’est trouvé, terme moyen, pour la fibrine, 0,5474 , et pour l’albumine, 0,0488 (c).

Il est aussi à noter que M. Vogel a loujours trouvé plus d’azote dans la fibrine du sang de Bœuf que dans l’albumine de l’œuf de Poule (d).

(a) Scherer, Chem. physiol. Untersuch. (loc. cit., p. 48). (b) Dumas et Cahours, Mém. sur les substances axotées neutres (Annales de chimie, 1842,

3° série, t. VI, p. 385).

(c) Schercr, Chem. physiol. Untersuch. (Ann. der Ghem. und Pharm., t. XL, p. 1). (d) Ueber einige Gegenstände aus der thierischen Chemie (Ann. der pr. Chem., 1839,

t. XXX, p. 36).

pas sous l'influence de la chaleur, comme le fait l’albumime séreuse (1); et d’ailleurs M. Würtz a montré que celle-ci peut être séparée presque complétement des matières minérales avec lesquelles elle est d'ordinaire associée, sans que pour cela elle vienne à perdre sa solubilité (2).

L'albumine du sérum peut être solidifiée par une évaporation lente au-dessous de la température de 60 degrés, sans que cela la rende insoluble; et, chose remarquable, quand elle est ainsi à l'état solide, elle peut supporter sans se modifier une chaleur bien supérieure à celle qui en détermine là coagulation quand elle est en présence de l’eau. Je note ce fait, dont la constatation est due à M. Chevreul, parce qu'il nous fournira plus tard l'explication de phénomènes physiologiques très sinouliers, observés chez quelques Animaux inférieurs, connus des naturalistes sous les noms de Tardigrades et de Roüféres.

Quant à la différence chimique qui peut exister entre lalbuwine soluble et l'albumine coagulée, l'expérience ne nous à

encore rien appris, et je suis porté à considérer également celte coagulation comme étant due à une simple transformation isomérique de ce corps (3).

(1) Berzelius, Traité de chimie, LOVE ND. 265:

(2) Ann. de phys. et de chim.,184/, 3° série, t. XII, p. 217.

Le résultat obtenu par M. Würtz vient également à l'encontre des idées émises par M. Denis, au sujet de l’état de l’albumine liquide dans le sang.

En effet, ce dernier auteur pense que l’albumine pure est une substance insoluble , et que c’est à raison de sa combinaison avec des principes salins, tels que le chlorure de sodium, qu’elle devient soluble, (Nouv. étud., p. 80.)

(3) Quelques chimistes pensent que l’albumine en se coagulant abandonne toujours une cerlaine quantité de soude, et que c’est de cette modification dans sa constitution chimique que dépend son état particulier, quand elle est coagulée {a). IL est d’ailleurs à noter que l’albumine coagulée, de même que la fibrine, est susceptible d’éprouver une modification inverse par l’action de la chaleur. Effectivement, à la température de 150 degrés, ces matières redeviennent solubles dans l'eau (b).

(a) Lehmann, Lehrbuch der physiologischen Chemie, 1853, 1. 1, p. 313: (b) Wübler, Ueber die Lôslichkeit des fibrinen und coagul. Albumins in Wasser (Ann der Cher.

und Pharm., 1842, À. XLI, p. 288).

COMPOSITION ; MATIÈRES ALBUMINOIDES. 167

En parlant des propriétés de la protéine, qui sont aussi celles de toutes les matières albuminoïdes, j'ai dit que ce corps pouvait s'unir aux sels neutres à base alcaline et former ainsi divers composés solubles. Or, le sérum, comme nous le verrons bientôt, contient plusieurs de ces substances salines, et par conséquent la sérine ou albumine que ce liquide renferme doit y exister sous la forme d’un ou de plusieurs de ces composés salifères. J'insiste sur ce point, parce que la proportion des principes salins ainsi combinés avec l’albumine peut faire varier quelques-uns des caractères de cette substance (par exemple, Île degré de chaleur auquel la coagulation s’en effectue ); et que si le physiologiste n’en tenait pas compte, il serait souvent porté à croire à l'existence de principes protéiques nouveaux à où 1l ne rencontre en réalité que de l’albumine ordinaire combinée avec une proportion plus ou moins grande de chlorure de sodium, de phosphate de soude où de quelque autre sel du même ordre (1).

On admet généralement que l’albumine du sang se trouve en dissolution dans le plasma ; et, en eflet, Pobservation microscopique vient confirmer cette opinion. Mais le liquide ainsi constitué ne filtre pas à travers les membranes organiques, comme cela a lieu quand l’albumine a été modifiée par l'action des acides dilués ou de quelques autres agents dont nous aurons à nous occuper par la suite. Cette circonstance a conduit M. Miable à penser que l'albumine du sang se trouve à l’état granulaire, et, pour le prouver, il ajoute à ce liquide un peu d’eau

(1) Les expériences de M. Panum aussi que la quantité d’acide nécesmontrent qu’en général le point de saire pour précipiter cette substance coagulation s’abaisse à mesure que la à uné température donnée est en proportion de sel combiné ou mêlé proportion inverse de la quantité de avec lalbumine augmente. Il a trouvé sel qui y a été ainsi ajoutée (a).

(a) Panum, Ferneres über die bisher wenig beachtete coagulirte Proteinverbindung, die constant im Serum vorkommt (4rchiv für pathol. Anat., 1852, t. IV, BA; —— Ann. de chimie, 1853, 3° série, t. XXXVII, p. 237).

Caséine soluble.

de baryte qui y fait apparaître des granules albumineux (4) ; mais cette expérience ne me paraît pas démonstrative, et le résultat obtenu s'explique facilement par la formation d'un albuminate de baryte insoluble qui se précipiterait sous la forme olobulaire.

$ 9. — La fibrine et l'albumine ne sont pas les seules matières protéiques contenues dans le plasma. Dans les premières analyses un peu exactes de ce fluide complexe, les chimistes y avaient reconnu l'existence de substances organiques qui ne se coagulent point par l’action de la chaleur; on les désignait sous le nom de matières extractives, et Berzelius pensait qu’elles étaient formées en partie par de lalbumine unie à de la soude. Mais dans ces dernières années, ces résidus solubles ont été l’objet de nouvelles investigations, et l'on a extrait ainsi du sérum une substance protéique qui diffère notablement de l’albumine et qui est considérée par beaucoup de chimistes comme étant identique avec la caséine où principe albuminoïde du lait. |

Pour l'obtenir, après avoir séparé le caillot du sérum et avoir dépouillé celui-ci de son albumine, en faisant coaguler ce principe à l’aide de la chaleur, on fait bouillir la liqueur filtrée avec quelques gouttes d'acide acétique, sous l'influence duquel celte substance, qui était restée dans la dissolution, se coagule et se précipite.

Elle ressemble beaucoup à la caséime du lait, mais ne jouit pas de toutes les propriétés chimiques que possède cette sub-

(1) Voyez De l’albumine et de ses p. 146. Une opinion analogue relative divers états dans l’économie animale, à l’état granulaire de l’albumine dans par M. Mialhe (Union médicale, juillet . le sang a été soutenue aussi par 1852), et Chimie appliquée à la phy- Horn (a). siologie, par le même, 1856, in-8,

(a) Neue medixinisch-chirurgische Zeitung, et Gas. méd., 1851, p. 39.

stance (1), el elle semble se rapprocher davantage encore d’une matière qui se produit aux dépens de l’albumine quand celle-ci est soumise à l’action des agents de la digestion. Ce dérivé de l’albumine a été désigné sous le nom d'albuminose (2), et quelques chimistes la considèrent comme étant identique avec la matière protéique du sang dont nous nous occupons en ce moment. Ce serait nous éloigner trop de l’objet essentiel de ces leçons que de discuter ici cette question, dont la solution d’ailleurs n'aurait dans l’état actuel de la science que peu d’imporlance pour nos études actuelles ; car les propriétés et la nature des diverses substances protéiques sont encore trop imparfaitement connues pour qu'il y ait grand intérêt à savoir si la

{L) Ainsi, Ms Lehmann fait remarquer que cette substance protéique est précipitée de sa dissolution par l’acide carbonique, tandis que la caséine ne l'est pas (Lehrb. der physiol, Chemie, 1853, t. I. p. 359).

(2) Ainsi que je l’ai déjà dit, le nom d'albuminose à été créé par M. Bouchardat pour désigner la matière qui se produit par l'action des acides très dilués sur les diverses substances protéiques (a), mais a été ensuite détourné de son acception primitive pour être appliqué par M. Mialhe à la substance qui résulte de l’action du suc gasirique (ou pepsine acidifiée) sur les principes atbuminoïdes, substance qui est soluble dans l’eau et n'est précipitable ni par la chaleur, ni par les acides. ni par la pepsine (b).

Dans un autre travail, MM. Mialhe

(a) Compt. rend., 1849, t. XIV, p. 962.

et Pressat se proposent de démontrer qu'il existe un état intermédiaire entre lalbamine proprement dite et l’albuminose, et ils désignent sous le nom d'albumine modifiée ou caséiforme, ce produit qui serait incomplétement précipitable par la chaleur et l’acide nilrique, mais apte à se redissoudre dans un excès de ce réactif (c).

MM. Robin et Verdeil, qui emploient également le nom d'albuminose, l'appliquent à toutes les substances protéiques qui sont liquides, non coagulables par la chaleur, incomplétement coagulables par les acides et susceptibles de se redissoudre dans un excès de ceux-ci (di,

Eniin, M. Lehmann a donné le nom de pepione an même produit que M. Mialhe avait appelé albuminose (e).

(b) De lu digestron et de l'assimilat on des matières albuminoïdes (Journ. de bPharmacie, 1846,

+ série, t. X, p. 161).

t. XXXIII, p. 450).

(4) Traité de chimie anatomique et physiologique, 1853, t. LI, p. 4. (e) Lehrbuch der physiologischen Chemie, 1853, . Aufl., Bd. I, p. 318.

ke:

matière albuminoïde du sérum, qui est incoagulable par la chaleur, se rapproche seulement de la caséine par l’ensemble de ses propriétés, où s’en distingue par quelque caractère secon-

daire.

Quoi qu'il en soit, celle albuminose, ou caséine hémalique, n'avait été signalée d’abord que dans du sang à l’état pathologique ; mais depuis une dizaine d'années son existence Comme un des matériaux normaux du sérum a été nettement constatée par plusieurs expérimentateurs (4). Ainsi un chimiste habile de Bruxelles, M. Stass, l'a trouvée dans le sang placentaire de la femme (2), ét vers la même époque, M. Panum (3) à Copenhague, et MM. Natalis Guillot et Leblanc à Paris, après Pavoir rencontrée en abondance dans le sang des nourrices, en ont

(1) Dès 1821, l'existence d’une matière caséeuse dans le sang se trouve mentionnée plusieurs fois dans l’ouvrage de Tiedemann et Gmelin, intitulé : Recherches expérimentales physiologiques et chimiques sur la digestion (trad. franc. t. I, p.189, eic}:.

Une observation relative à la présence du caséum dans le sérum du sang d'une Anesse, morte peu de jours après avoir mis bas, à été faite par M. Morand, et publiée par M. Lepecq dans sa thèse inaugurale intitulée :

Dissertations sur les causes qui donnent lieu à l'aliération du sang.

(2) Note sur le liquide de l'amnios et de l’allantoïde (Comptes rendus, 1850, t. XXXI, p.629).

(3) M. Panum a constaté la présence de cette substance protéique dans le

sérum de toutes les personnes qu'il à examinées sous ce rapport; il l’a vue se précipiter soit par l'addition d’environ 40 parties d’eau, soit par l’action d’un peu d'acide acétique très affaibli.

Dans le sang d’une femme en couche il a trouvé 9 millièmes de cette espèce de caséine et 53 millièmes d’albumine sec (a). J. Zimmermann pense que la matière ainsi précipitée ne préexisie pas en solution dans le sérum, et se produit par l’action de l’acide carbonique ou d’un autre acide faible sur l'aibumine. Il a observé qu'il ne s’en dépose que fort peu lorsqu'on fait usage d'eau distillée et récemment bouillie ; tandis qu'il s’en produit beaucoup quand l’eau que l’on ajoute est chargée d’acide carbonique (b).

(a) Son Mémotre, publié d'abord dans le recueil intitulé : Bibliothek für Läger (janv. 1850), fut traduit en anglais dans le London Journal of Medicine (1850, t. I, p. 685), et en allemand dans les Archiv für pathologische Anatomie de Virchow et Reinhardt, 4850, t. II, p. 251, ct PA À

(b) Zimmermann, Weber das Serum Kasein (Müller’s Arch. fiv Auat., 1854, p. 311).

COMPOSITION

constaté la présence dans le sang

nombre de Mammifères (4).

MATIÈR

de Fhomme et d’un grand