‹ Les catalyseurs biochimiques dans la vie et dans l'industrieChapitre 140 sur 209 · CHAPITRE PREMIER · texte numérisé non relu

CHAPITRE PREMIER

ÉREPSINE INTESTINALE.

Préparation et propriétés de l’érepsine.

Salvioli constata, en 1880, que la muqueuse intestinale exerce une action très profonde sur la peptone et que celle-ci disparaît rapidement de la solution. Ce fait fut confirmé ensuite par Hofmeister et par d’autres observateurs, et on l’envisagea longtemps comme une réaction de synthèse : on admettait alors que la peptone, en contact avec la paroi de l’intestin, se reconstitue en albumine. En 1899, Cappareli attribua cette transformation à une action diastasique, et Conheim, en 1901, établit que cette disparition de la peptone résulte non pas d’une condensation, mais d’un travail de démolition, qui est produit par un enzyme spécial, auquel il donna le nom d 'érepsine. Les produits finaux de la digestion de la peptone sont des corps abiurétiques, correspondant, par suite, à une hydrolyse très profonde, et sont formés surtout par des acides aminés.

Présence. — L’érepsine est très répandue, dans le règne animal aussi bien que végétal, et on peut l’en retirer facilement. Elle se trouve dans le suc intestinal, mais c’est surtout dans les extraits obtenus par macération de muqueuse de l’intestin que sa proportion est abondante. Sa présence a été constatée aussi dans le pancréas, le rein, la rate, le foie, le sang, le muscle, le cerveau, etc. Conheim a démontré que différents organes

ÉREPSINE.

dépourvus de sang se montrent très riches en érepsine, et il a été ainsi amené à dresser en quelque sorte la topographie de la répartition de cet enzyme. Il a trouvé en particulier que :

3.7 gr. de rein transforment en 20 heures : 0.5 gr. de peptone

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