gr
Plasma de chien
préparé avec sérum de cheval
Gomme on le voit, il y a une différence très grande entre le sérum normal et le sérum qui a été obtenu, à la suite d’injections répétées à certains intervalles, soit d’ovalbumine, soit de sérum d’un autre animal. Pour ces analyses, on a employé 1 gr. de glycyl-l-tyrosine et 10 gr. de plasma et on a laissé en contact à 37°, en présence de toluol. Après un certain temps d’action, on a éliminé l’albumine par le mastic et le kaolin et l'on a dosé dans le liquide filtré les produits formés, ainsi que le polypeptide non transformé. L’introduction de matières albuminoïdes étrangères dans le sang provoqua la formation
ENZYMES PEPTOLYTIQUES.
d’enzymes peptolytiques dans le plasma, ou du moins détermina l’excrétion de ces ferments que les globules sanguins contenaient. Des résultats du même ordre ont été observés quand on préparait les animaux par injections avec de la peptone de soie. Le sérum de cheval et celui de lapin sont inactifs sur cette peptone. Or, après préparation, leur sérum décomposait cette peptone, avec production de tyrosine.
La méthode d’ABDERHALDEN est surtout applicable à l’étude des enzymes endocellulaires qui président à la digestion interne des organes et qui apparaissent avec beaucoup de netteté quand on abandonne ceux-ci à l’autolyse. Les diastases protéolytiques endocellulaires comportent une grande variété de ferments appartenant à différents types. Mais les enzymes peptolytiques sont les plus fréquents. L’individualité de ces substances se révèle surtout bien par leur action décomposante vis-à-vis des polypeptides.
En résumé, les études entreprises dans cette direction ont déjà fourni, comme on l’a vu, quelques résultats probants; si cette méthode n’a pas donné plus jusqu’ici, c’est que l’obtention des polypeptides à l’état pur est encore à l’heure actuelle une chose peu facile et qu’en outre on ne possède pas de corps de ce genre assez complexes. Le jour où la chimie des polypeptides sera suffisamment développée, cette méthode rendra, sans nul doute, tout ce qu’on est en droit d’attendre d’elle. Voici, pour terminer, d’après Abderhalden et ses élèves, l’action des différents sucs d’organe sur divers polypeptides :
Polypeptides dédoublés. Polypeptides non dédoublés.
1° Suc de foie : a) de bœuf.
glycyl-glycine anh, du glycocolle
leucyl-leucine r. Ieucyl-leucine
leucyl-phénylalanine (déd. asym.)
leucyl-glycyl-glycine
alanyl-glycyl-glycine
d. 1. leucyl-glycine
glycyl-d-l-alanine
PROPRIÉTÉS
Polypeptides dédoublés. Polypeptides non dédoublés.
b) de chien.
glycyl-glycine
glycyl-l-tyrosine
c) de lapin.
d-l-leucyl-glycine (déd. asym.) glycyl-d-l-alanine (id.) glycyl-glycine
2° Suc de muscle : a) de bœuf.
glycyl-glycine d-l-leucyl-glycine glycyl-d-l-alanine (faiblement)
b) do chien.
glycyl-glycine
glycyl-l-tyrosine
o) de lapin.
Comme le suc de foie.
glycyl-glycine
3° Suc de rein : a) de chien.
Comme le suc de foie.
b) de lapin.
4° Plasma : a) de bœuf.
d-l-alanyl-glycine * glycyl-l-tyrosine
diglycyl-glycine
glycyl-d-l-alanine (faiblement)
b) de cheval ( plasma et sérum).
d-l-alanyl-glycine glycyl-l-tyrosine
triglycyl-glycine d-l-leucyl-glycyl-glycine
glycyl-d-l-alanine glycyl-d-l-leucine diglycyl-glycine d-l-alanyl-glycyl-glycine
c) de l’homme (sérum).
glycyl-l-tyrosine
5» Globules sanguins de cheval.
d-l-alanyl-glycine
glycyl-l-tyrosine
d-l-alanyl-glycyl-glycine
glycyl-d-l-leucine
diglycyl-glycine
d-l-alanyl-glycine
glycyl-d-l-alanine
ENZYMES PEPTOLYTIQUES.
Polypeptides dédoublés.
Polypeptides non dédoublés.
d-l-alanyl-glycine
glycyl-l-tyrosine
diglycyl-glycine
d-l-alanyl-glycine
diglycyl-glycine
60 Cristallin de porc.
glycyl-d-l-alanine
7° Cerveau de veau.
glycyl-d-l-alanine
glycyl-l-tyrosine
BIBLIOGRAPHIE sur les ENZYMES PEPTOLYTIQUES.
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Emil Fischer. Unters. über Aminosàuren u. Polypeptide, Berlin, 1906.
Emil Abdbrhalden u. Koelker. Zeits. f. physiol. Chem., 1907, (51), p. 294.
E. Abdbrhalden u. W. Manwaring. Zeits. f. physiol. Chem., 1908, (55), p. 379. Abdbrhalden u. F. Lussana. Zeits. f. physiol. Chem., 1908, (55), p. 391. Abderhalden u. Koelker. Zeits. f. physiol. Chem., 1908, (55), p. 424. Abdbrhalden. Zeits. f. physiol. Chem., 1908, (57), pp. 320, 329, 332, 342; 1909, (59), pp. 230, 249, 293; (60), p. 415; (61), pp. 200, 421; (62), pp. 120, 136,145, 243 ; 1910, (64), pp. 100, 426, 429; (66), pp. 120, 137, 265, 277; (68), pp. 312, 416.
