CHAPITRE IV

Arginase.

Au cours de l’hydrolyse des albuminoïdes par HCl ou les enzymes protéolytiques, il se détache de la molécule primitive jusqu’à 18 groupements atomiques différents, formés par des chaînes linéaires, des noyaux henzéniques, pyridiques, indoliques, etc. Parmi ces débris azotés on rencontre un complexe intéressant, dérivé de la guanidine, qui est l’arginine :

NH2 — C(NH) — NH — CH2 — CH2 — CH2 — CH(NH2) — C02H

Ce corps se forme surtout en grande quantité dans la décomposition de la salmine, qui est une protamine extraite de la laitance d’esturgeon : on retrouve en effet les 2/3 de l’azote total de cet albuminoïde simple sous forme d’arginine. D’après Kossel, le groupement arginine doit être considéré comme essentiellement albuminoïdique. L’arginine résiste à l’action des acides, ainsi qu’à celle de la pepsine, de la trypsine et de l’érepsine, mais elle se décompose sous l’influence des alcalis, avec formation d’urée. Le fait que l'arginine ne se trouve pas toujours dans les produits de l’autolyse des organes animaux, ainsi que cette constatation que l’érepsine, peut dans certains cas, agir sur les protamines, ont conduit Kossel à cette conclusion, que l’organisme animal devait contenir une diastase spéciale capable de décomposer l’arginine en urée et ornithine, d’après la réaction :

NH2— C(NH) — NH — C8H6— CH(NH2) — C02H + H20 = GO(NH2)2

arginine urée