ET DANS LE SANG HÉMOLYSE

Durée

en

heures

Sang normal oxalaté

Sang oxalaté + saponine.

NH3 dans 100 gr.

sang

milligrammes

Augmentation

milligrammes

NH3 dans 100 gr.

sang

milligrammes

Augmentation

milligrammes

Dans le sang hémolysé, la marche de l’augmentation de l’ammoniaque suit la même allure que celle constatée dans le sang des animaux privés de l’appareil thyroïdal, c’est-à-dire qu’elle se fait suivant une loi logarithmique.

Des données de Medwedew, on peut donc conclure que les globules du sang renferment des jamidases, qui se déversent plus ou moins rapidement dans le plasma, suivant les conditions dans lesquelles se trouve l’animal. Toutefois l’action des amidases du sang est contrebalancée par un travail synthétique, qui immobilise l’ammoniaque formée et qui est produit par les sécrétions thyroïdales. Ces deux diastases d’effets inverses se trouvent constamment dans le sang normal.

La présence des amidases dans les tissus animaux, et notamment dans le sang, dans les végétaux, ainsi que dans les microorganismes, a attiré l’attention des physiologistes sur le rôle que jouent ces enzymes dans la nature. On admet généralement que ces diastases sont les régulateurs de la réaction du milieu : c’est donc grâce à elles qu’on obtient une alcalinité constante dans le sang et dans les tissus. Mais il est aussi hors de doute que ces substances actives interviennent dans la nutrition animale, comme elles interviennent dans la nutrition végétale. Les idées sur les conditions de l’assimilation des

AMIDASES.

albuminoïdes ont subi depuis quelque temps, comme nous le verrons, plus loin, plus en détail, de multiples modifications. On a cru d’abord que les substances protéiques étaient directement assimilables et qu’elles pouvaient servir à la reconstitution, ainsi qu’à l’entretien de l’individu, si elles se trouvaient à l’état de dissolution. Cette manière de voir a été abandonnée, et l’on est arrivé à croire que ce sont les albumoses qui sont les véritables produits assimilables. Puis l’utilisation directe de ces substances a été mise en doute, et, cette fois, on a attribué aux peptones la propriété d’être absorbées directement.

A l’heure actuelle, on attache beaucoup plus de valeur aux produits finaux de l’hydrolyse, aux acides mono et diaminés, qu’à tous les corps qui les précèdent dans la dégradation de la matière azotée. Beaucoup d’auteurs admettent que ce sont ces produits qui, par une métamorphose régressive dans les muqueuses digestives, forment les diverses substances albuminoïdes appropriées aux besoins de l’organisme. Mais, en réalité, rien ne prouve que les acides aminés entrent directement dans la circulation ; au contraire, il y a tout lieu de penser que ces produits sont auparavant décomposés, attendu que les diastases qui les transforment sont présentes aussi.

Pendant la germination des plantes, les substances albuminoïdes sont soumises à l’action des enzymes protéolytiques. Ce sont ces derniers qui produisent des complexes aminés, à côté de très faibles quantités d’ammoniaque. Sous l’action des amidases, les amino-acides se transforment en substances ternaires et en ammoniaque, qui servent à la synthèse des matières albuminoïdes, ainsi qu’à la formation des amides, tels que l’asparagine, la glutamine ; ces dernières constituent d’ailleurs des réserves d’ammoniaque qui peuvent entrer dans la synthèse des albuminoïdes, au fur et à mesure des besoins. Dans le règne animal, les produits finaux de la métamorphose des substances albuminoïdes sontsurtout l’acide uriqueetl’urée. Chez les mammifères, la formation de ce dernier corps apparaît, au moins dans une certaine mesure, comme la conséquence de la déshydratation, dans le foie, du carbamate et du carbonate

TRAVAIL CHIMIQUE

d’ammoniaque, ces substances résultant elles-mêmes de la décomposition par les amidases des amino-acides d’origine digestive. Quant à l’acide urique, il proviendrait d’une désintégration directe des nucléoprotéides, et probablement aussi, le fait a été nettement constaté chez les oiseaux, d’une véritable synthèse réalisée à l’aide des sels ammoniacaux et des substances ternaires, également issus de l’action des amidases. L’urée serait ainsi, du moins chez les mammifères, où sa formation est importante, une ammoniaque résiduaire, rendue inoffensive par sa transformation immédiate en carbamide. Dans les plantes, la même ammoniaque se trouve sous forme d’amides, comme l’asparagine.

En somme, les amidases, qui interviennent constamment dans les règnes animal et végétal, doivent être considérées comme des diastases digestives ; ce sont elles qui produisent l’hydrolyse finale et la destruction des acides aminés, et les rendent ainsi directement assimilables.

Travail chimique des amidases.

Dans tous les essais que nous avons précédemment rapportés, la formation d’ammoniaque était très peu importante. De plus, la diastase avait une action très limitée, et les produits formés en dehors de l’ammoniaque n’ont pu être analysés. Il s’ensuit que la réaction chimique provoquée par ces enzymes n’a pu être établie expérimentalement. La difficulté principale dans cette sorte de recherches réside dans la circonstance que le milieu alcalin nécessaire pour une bonne marche de l’amidase s’infecte très facilement. Il est aussi à noter que les amidases sont des diastases intracellulaires et qu’on les obtient très difficilement dans les liquides filtrés. En outre, ces enzymes sont affaiblis considérablement par les antiseptiques.

Pour connaître les produits intermédiaires et ceux de la fin de la réaction, et établir le processus chimique suivant lequel agissent les amidases, il était nécessaire de recourir à une étude

AMIDASES.

approfondie de la décomposition et, au préalable, de déterminer les conditions expérimentales permettant à un travail intégral de s’accomplir. C’est ce que fit Effront en 1905. Celui-ci démontra que l’amidase se trouve abondamment dans la levure de bière, ainsi que dans un ferment butyrique retiré du sol. Le maximum d’effet est obtenu avec des cultures de ferment de vitalité fortement atténuée, soit par des alcalis, soit par d’autres conditions chimiques ou physiques. Le liquide actif, débarrassé du ferment figuré ou de la levure par filtration, produit encore une action sur les acides aminés. Cette action devient nulle quand on porte le liquide à une température de 100°. L’action de l’amidase provenant de cultures vivantes de ferment butyrique se trouve considérablement exaltée par une aération et une forte alcalinité du milieu. On obtient ainsi une action diastasique très profonde, et dans la plupart des cas on peut constater une désamidation complète des acides aminés mis en expérience. Effront est parvenu à isoler, dans les diverses décompositions, tous les produits formés, à les caractériser et à établir l’équation de la réaction qui entre en jeu. De cette étude il résulte les points suivants :

1) Les acides monobasiques se désamident sous l’influence de l’amidase et se transforment en sel ammoniacal. Ex. :

CH2 — NH2 CH3