C*H4<^^CH = C6H4<^^CH + CO
NH NH
Ac. indolcarbonique Indol
Ainsi, l’indoi et le scatol résultent de la transformation progressive du tryptophane. C’est ce qu’ont vérifié expérimentalement F. Hopkins et W. Cole, en montrant que l’action des bactéries sur le tryptophane, ajouté à de la gélatine en voie de putréfaction, donne de l’indol, du scatol, de l’acide scatolcarbonique et de l’acide scatolacétique : si la fermentation est
APPLICATIONS
bien conduite, le scatol peut atteindre 65 % de la quantité théorique. D’ailleurs, E. et H. Salkowski avaient déjà reconnu antérieurement que la matière première du scatol est l’acide scatolcarbonique, qu’ils avaient isolé des produits de putréfaction des albuminoïdes.
Les réactions précédentes permettent aussi d’expliquer la formation de quelques amines aromatiques. On a en effet :
C6H5.CH2.CH (NH!).C02H = C6H5.(CH2)2.NH2 + CO2
Phénylalanine Phényléthylamine
r.m/GH'-OH<NH')-CO’H r„H,/(CHTNH’ PA.
gh\oh " oh\oh +co
Tyrosine p. oxyphényléthylamine
Parfois la simplification de la chaîne carbonée se fait par un autre mode qu’une perte de GO2. On constate, en effet, quand on laisse se putréfier de la tyrosine, qu’à côté d’acide p. oxyphénylpropionique, il se trouve une certaine quantité d’acide p. oxyphénylacétique :
/CH2.CH(NH2).C02H
lh\oh
+ 2H2 = CCH
ycw.com
\OH
+ CH‘+NH3
Tyrosine
Ac. p. oxyphénylacétique
Cette réaction explique ainsi la formation du gaz méthane CH4 qu’on rencontre dans quelques putréfactions portant uniquement sur des albuminoïdes.
Nous venons de montrer que l’action des amidases sur les dérivés aromatiques est souvent accompagnée d’un phénomène d’oxydation. En voici un nouvel exemple : mais cette fois la désamidation est suivie d’une fixation, sur la chaine benzénique;d'un ou de plusieurs groupements hydroxylés. C’est ainsi que la formation de phénol, aux dépens de la phénylalanine, a été constatée à différentes reprises. Quand on laisse fermenter la phénylalanine en présence de faibles quantités de peptone, on trouve, en effet, dans le liquide, de l’acide oxyphénylpropionique, de l’acide oxyphénylacétique, ainsi que du phénol. Or, la quantité d’oxyacides formés dépasse considérablement en poids celle qui correspond à la tyrosine de la
FERMENTATION PUTRIDE
peptone ; la phénylalanine s’est donc transformée en oxyacides, et cela suivant les réactions :
CaH\CH2.CH(NH2).C02H + H2 = C6H\(CH2)\C02H + NH* C8H*.(CH2)2.CO*H + O = C6H4<^^a)2‘C°SH
Ac. phénylpropionique Ac. oxyphénylpropionique
Ici le phénomène de réductionet celui d’oxydation ontporté successivement sur le même corps, de sorte qu’en définitive, tout s’est passé comme si l’on avait eu affaire à une simple hydratation. Puis, l’acide oxyphénylpropionique, par oxydation progressive, perd 1, 2 et 3 atomes de carbone et se transforme finalement en phénol.
La formation de l’acide homogentisinique, ou acide dioxyphénylacétique (0H)2(w).G6H3(SVCH2.C02H, nous fournit la preuve d’une désamidation suivie de la fixation de deux groupements hydroxylés. Falta et Langstein ont en effet démontré que la quantité de cet acide apparu dans l’alcaptonurie dépasse considérablement la quantité de tyrosine disparue, et ils ont expérimentalement reconnu que la phénylalanine produit des dioxyacides de la même manière que la tyrosine.
En définitive, de tout ce qui précède, on peut retenir ceci : c’est que la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane, aminoacides qui, dans les hydrolyses réalisées par des enzymes digestifs, restaient inaltérés, sont, au contraire, dans la fermentation putride, les substances qui se transforment le plus, puisqu’elles donnent naissance à de nombreux dérivés, oxyacides, indol et phénols, une des caractéristiques de l’action des amidases sécrétées par les microbes de la putréfaction étant précisément de s’adresser de préférence aux substances aromatiques issues de la protéolyse.
A côté de ces divers produits, plus ou moins caractéristiques de la putréfaction, que nous venons d’étudier, il en est d’autres encore, qui proviennent de l’action des amidases sur les diamines résultant de la décomposition profonde de la molécule albuminoïdique. C’est ainsi que l’arginine, base hexonique qu’on rencontre dans la plupart des produits de protéo-
APPLICATIONS
lyse, se transforme, tout d’abord, sous l’action de l’arginase, en urée et en ornithine :
NH = G (NH2) — NH — (GH2)3 — GH (NH2) — C02H + H20
= GO (NH2)2 + NH2.(GH2)3.CH(NH2).G02H
et que l’ornithine formée, se décompose sous l’influence d'une amidase spéciale, en acide aminovalérianique, corps qui se retrouve constamment dans les produits putrides :
NH2.(CH2)3. GH (NH2). C02H + H2 = NH2.(GH2)4. C02H + NH*
Toutefois, l’ornithine peut aussi se décomposer d’une autre façon et fournir ainsi de la putrescine ou tétraméthylènediamine :
NH2.(CH2)3. GH (NH2). C02H = GO2 + NH2 (GH2)4. NH*
Ornithine Putrescine
De même, la lysine, qui est une autre base hexonique, se transforme en cadavérine et en CO* : ”
NH2. (GH2)4. GH (NH2). C02H = GO2 + NH2. (GH2)5. NH2
Lysine Cadavérine
Le mode de formation de ces deux ptomaïnes représente une réaction tout à fait typique de la putréfaction : il résulte plutôt d’une action exceptionnelle de l’amidase que du travail normal de celle-ci. Nous avons déjà signalé une pareille transformation à propos de la production de la pliényléthylamine, à partir de la phénylalanine. En voici un autre exemple : en laissant putréfier de l’acide aminoisovalérique, Neuberg et Karczag ont observé, en effet, qu’à côté de l’acide valérianique, il se fait aussi de l’isobutylamine :
