DEGRÉS CENTIGRADES FORMÉ
10" o,it
La température à laquelle l'inversion marche avec la plus grande raj)idité serait, d'après Kjeldahl, 62°, 5; au delà, la diastase commencerait à s'altérer de plus en plus.
Quand on cherche à déterminer la température de destruction de la sucrase, il importe de se placer dans des conditions absolument invariables, parce que la concentration du liquide, l'acidité, ainsi que les autres particularités du milieu, ont une influence considérable sur l'activité de la diastase.
La sucrase des levures, fortement diluée, peut être maintenue pendant une heure à 52°, sans perdre de son pouvoir inversif; au contraire, des solutions plus concentrées de sucrase s'affaiblissent très sensiblement lorsqu'on les maintient,, même pendant peu de temps, à cette température.
Lorsqu'on place pendant une heure des levures dans de l'eau à 65°, la diastase de ces levures se détruit complètement ; tandis qu'à cette même température une partie de la substance active reste inaltérée, lorsqu'on opère avec une solution très diluée de sucrase.
La cause de celte différence de résistance tient à ce que
dans la substance c\lracli\c des levures se Iroinenl. en |)liis de la suciase, d'anlies corps qui inlliient dél'avoraljlejuenl sur la diaslasc, cl à ce que l'aclion rclardalrice de ces sul)slanccs diminue évidemment avec le degré de dilution de la solution.
La présence de sucre dans le liquide contenant delà sucrase augmente sensiblement la force de résistance de l'enzyme à la cbaleur.
En somme, les variations qu'on observe entre la température optima et la température de destruction, sont assez notables. La tcmpéiature optima se trouve, d'après diflerents auteurs, entre 5o° et 56° et la température de destruction, entre 65" et 70°. Mais l'activité de la sucrase est déjà considérablement alï'aiblie dans le voisinage de la température de destruction.
Sucrases d'origines différentes. — Kjeldahl a observé que la sucrase extraite des levures basses possède une température optima diflerente de celle de la substance active des levures liantes. Pour ces dernières il a constaté que la température optima est de 3°, 5 plus élevée que celle des levures basses.
Il n'v a pas que la température optima qui varie avec l'origine de la sucrase : la plupart des propriétés de l'enzyme dépendent de cette origine ainsi que du mode de préparation.
Ainsi la sucrase extraite des levures peut être fdtrée par le (litre Chamberland, tandis que la substance active de l'aspergillus niger est complètement retenue par le filtre.
Dans la levure de bière, la sucrase se trouve à l'état non combiné et peut lacilement être extraile par l'eau ; dans la manilia candida, au contraire, l'inverline est retenue dans les cellules où elle se trouve combinée à d'autres substances qui la rendent insoluble.
Les sucrases proA cnant de levures diflércntes peuvent encore différer par leur plus ou moins grande sensibilité vis-à-vis des réactifs cliimiques. Fernbach a constaté, par exemple.
7/t LES ENZYMES
que l'enzyme de la levure de Tantonville est 5o fois plus sensible que la sucrase extraite des autres espèces qu'il lui a élé donné d'étudier.
Ces différences de propriétés, constatées pour la sacrase, ne lui sont pas particulières. Nous rencontrerons des faits analogues quand novis étudierons la pepsine, ainsi que beaucoup d'autres ferments solubles.
On peut expliquer ces différences par la présence de substances étrangères diverses, ayant la propriété d'abaisser la température optima et la température de destruction, de changer la solubilité des enzymes, et d'influer sur leur sensibilité vis-à-vis des agents physiques et chimiques.
Cette explication revient à admettre que l'enzyme a, par lui-même, des propriétés constantes, et que si deux sucrases, par exemple, offrent des caractères différents et se comportent de façons différentes, il en faut uniquement chercher la cause dans les conditions du milieu : dans la présence de substances douées d'un pouvoir accélérateur ou retardateur.
Mais cette manière de voir est loin d'être admise par tous les auteurs. La différence qui existe entre les propriétés de deux enzymes de même nature, mais de provenances différentes, a été parfois interprétée tout autrement. On peut admettre, par exemple, que le milieu dans lequel l'enzyme est sécrété influe non seulement sur le mode d'action mais encore sur la substance même de la diastase.
Dans cette hypothèse, la différence constatée entre les modes d'action des divers enzymes doit être envisagée comme résultant d'une suite de changements dans la composition ou dans la structure chimiques de la diastase et l'on se trouve simplement en présence de modifications diverses d'un même enzyme.
Nous venons de dire que la sucrase des levures hautes produit son maximum d'effet à une température supérieure à la température optima des levures basses. Cette différence peut être attribuée à un phénomène d'adaptation de la levure au
milieu dans loquclcUc travaille, adajilation ayanl pour conséquence la forma lion de diaslascs diflcrentes aux dilTércntes températures.
Cette adaptation au milieu se manifeste encore ])lus clairement lorsqu'on étudie l'aclion du suc gastrique. La pepsine des animaux à sang chaud n'agit pas à o" et son maximum d'effet se produit à 5o°, tandis que le suc gastrique des animaux à sang froid produit une action manifeste à o" et possède une température optima de 4o°.
On connaît tout une série de faits analogues au précédent qui peuvent justifier l'hypothèse de l'adaptation des diastases au milieu.
Mais l'existence de différentes variétés d'un même enzyme est fort difficile à démontrer rigoureusement, car on se trouve toujours en présence de mélanges d'enzymes et de suhslances étrangères plus ovi moins hien déterminées. Cependant nous sommes plus portés à ne pas admettre l'existence de différentes variétés d'un même enzyme, parce que les variations des propriétés d'un même enzyme sont généralement peu prononcées et susceptibles d'être reproduites artificiellement en partant d'une diastase déterminée et en changeant simplement les conditions du milieu, ^ous croyons plus logique d'admettre, jusqu'à preuve du contraire, que les variations observées avec des enzymes de provenances différentes sont dues à la présence de substances étrangères.
Nous aurons d'ailleurs plusieurs fois l'occasion, en étudiant individuellement chaque enzyme, de revenir sur cette question.
Rôle de l'acidité et de l'alcalinité du milieu. — L'acidité et l'alcalinité du milieu influent considérablement sur la sucrase. Kjeldahl a démontré qu'une faible acidité est favorable à son action, tandis que de fortes doses d'acide ou d'alcali diminuent son pouvoir diastasique.
Dans un travail très complet, Fcrnbach a étudié la sucrase
de raspergillus niger et a examiné avec beaucoup de soins l'influence du milieu. Son étude a fourni sur la question de précieuses indications que nous allons résumer.
Fernbach a constaté que la solution de sucrase extraite de l'aspergillus niger possède toujours une réaction acide due à l'acide oxalique élaboré, en quantité plus ou moins grande, par la moisissure. Cette réaction acide est, à la vérité, très faible ; cependant la solution diastasique peut être additionnée de soude diluée, à un degré encore très appréciable, avant qu'elle bleuisse le papier de tournesol.
La sucrase se montre encore très sensible à l'action de quantités d'alcali assez faibles pour ne plus êlre décélées par le papier de tournesol et les autres indicateurs de l'alcalinité. Fernbach a fait, pour démontrer cette sensibilité aux acides et aux alcalis du milieu, l'expérience suivante :
Il verse, dans 8 tubes à essai, 2 centimètres cubes d'une infusion de sucrase, ajoute dans chacun d'eux des doses croissantes d'une solution de soude au i/iSooo", puis amène, dans chaque tube, le volume du liquide à 10 centimètres cubes par addition d'eau sucrée. Au bout d'une heure d'action à 56", il détermine la quantité de sucre interverti formé dans chacun des tubes et obtient les résultats suivants :
lUMÉROS
