SAUT ES
renferme est en fonction directe de la croissance, plus abondantes dans le lait de femme, elles répondent à la croissance deux fois plus rapide dans l’espèce bovine que dans l’espèce humaine.
La nature des protéines du lait. — Les protéines du lait n’ont pas été connues avant la fin du dernier siècle. Ce n’est que peu à peu qu'on les a classées et précisées, et actuellement encore, tous les auteurs ne sont pas d’accord sur leur nombre et sur leur nature.
La caséine a été trouvée la première, et l’on crut, au début que la présure précipitait tous les corps protéiques du lait sous cette forme. Plus tard, on constata l'existence d’une albumine soluble dans le sérum ou petit lait.
Au début du 19° siècle, survint une ère d'identification chimique qui, spécialement en Allemagne, distingua un nombre très grand d’albumines diverses contenues dans le sérum. Chaque réactif nouveau précipitait une albumine nouvelle. On crut d’abord à la réalité de ces divers corps, et l’on pensait qu’il n’y avait pas moins de 7 à 8 albumines différentes dans le petit lait. Comme chaque auteur avait employé des méthodes différentes, l’entente ne pouvait se faire, et il en résultait une confusion marquée sur ce sujet.
E. Ducraux, et à sa suite l’école française, réagirent contre cette conception, mais avec excès. Ils opposèrent à la théorie de la multiplicité des albumines du lait, la conception d’une albumine unique qu'ils confondirent avec la caséine. Leur conception était basée sur la nature colloïdale du lait, et les diverses albumines représentaient pour eux les floculations successives de micelles de plus en plus petites, que déterminaient l’un après l’autre les différents réactifs employés. Les premiers réactifs précipitaient les grosses micelles qui sont instables, les derniers les plus petites.
Ainsi, pour DUCLAUX, ce que les Allemands appelaient caséine, lactalbumine, lactoprotéine, lactosynthoprotalbine, pour ne citer que quelques-unes des variétés décrites, ne formait en réalité que les micelles plus où moins stables d’une seule albumine : la caséine.
DucLaux allait un peu plus loin par esprit de simplification. La caséine, n’est pas une albumine comme l’ont montré les travaux chimiques plus modernes, mais une paranucléoprotéide. D'autre part, sa forme physique est différente, et ses micelles beaucoup plus grosses que celles des albumines que l’on considère comme des colloïdes moléculaires (PORCHER).
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Il n’est plus contestable aujourd’hui que les protéines du lait de vache se ramènent essentiellement à trois : (PORCHER)
la caséine l’albumine la globuline
Leur définition chimique ressort de leur préparation la plus simple :
La caséine précipite lorsqu'on traîte le lait par la présure. La lactoglobuline, ou globuline du lait flocule lorsqu'on sature le petit lait par le sulfate de magnésie. La lactalbumine, ou albumine restant dans le sérum est précipitée par la chaleur à 80°. (MONVOISIN).
Cette définition correspond d’ailleurs à un procédé de séparation grossier et qui ne saurait être employé à un dosage précis. D’autres techniques existent, et sont très nombreuses ; nous n’en ferons pas l’exposé qui sortirait du cadre que nous nous sommes tracé. Les principales techniques, employées surtout aux dosages des albumines et globulines du sérum sanguin sont étudiées par M. PIETTRE (Biochimie des protéines, p. 284).
La caséine.
La caséine est légèrement acide, insoluble dans l’eau, et se trouve dans le lait à l’état de combinaison calcique, le caséinate de calcium qui lui-même forme avec le phosphate tricalcique un complexe colloïdal. (PORCHER).
Coagulable par l’action des acides et de la présure, elle donne avec cette dernière un caillot très important et très rétractile dans le lait de vache, beaucoup plus fin et à l’état de suspension dans le lait de femme.
C’est sous l’action de la présure que la caséine présente ce phénomène grâce à une diastase elle-même contenue dans la présure, et que l’on appelle le lab-ferment. Cette diastase dédouble le caséinogène en deux substances, l’une va constituer la protéine du caillot, l’autre une nouvelle substance protéique caractéristique du lactosérum (la lactosérum-protéose) qui s’ajoute aux deux albumines déjà présentes. (ARTHUS, p. 296).
Composition en acides aminés.
Nous avons eu l’occasion d’indiquer la teneur en acide aminé de la caséine dans notre premier chapitre. Nous avons vu également qu'OSBORNE et MENDEL ont montré qu’elle était pauvre en cystine et que ce facteur de croissance déterminait sa valeur biologique.
