CHAPITRE V

Processus biochimiques de l’Hématopoïèse : Les acides aminés hématogènes.

Les tissus de tout être vivant sont soumis à d’incessants phénomènes de catabolisme et d’anabolisme qui ne prennent fin qu’avec la mort. Le tissu sanguin obéit à cette loi générale et l'on sait qu’un être humain adulte et normal, perd, chaque jour, k l’état de pigments tétrapyrroliques non ferrugineux (pigments biliaires, urobiline, stercobiline, porphyrines) une quantité d’hémoglobine qu’il est impossible de chitfrer exactement à l’heure actuelle, mais qu’on peut évaluer à environ 10 grammes. Or, l’expérience démontre que ni l’hémoglobinémie, ni le nombre des hématies sanguines ne subissent, chez cet être normal, de notables modifications. C’est donc que cette perte inéluctable d’hémoglobine, que cette lyse concomitante d’hématies, sont facilement réparées. Essayons devoir comment il en peut être ainsi.

Hans les lignes qui vont suivre, on raisonnera uniquement sur la fabrication de l’hémoglobine. Le problème de l’élaboration des éléments figurés du sang, de l’entrée du

pigment sanguin dans ces cellules particulières comporte encore un trop grand nombre d’inconnues pour pouvoir être envisagé du point de vue métabolique. Au surplus, il semble que, chez l’être normal tout au moins, l’augmentation du nombre des hématies et leur surcharge en hémoglobine soient, jusqu’à un certain point, des phénomènes étroitement liés comme on le démontrera bientôt.

On sait que l’hémoglobine est un hétéroprotéide constitué par un groupement prosthétique ferrugineux : l’hématine, et par une histone particulière : la globine.

Au point de vue chimique, l’hématine est essentiellement caractérisée (outre la présence du fer) par le fait qu’elle renferme dans sa molécule quatre noyaux hétérocycliques azotés de pyrrol. La globine est constituée par des acides aminés, avec cette particnlarité que, parmi tous les holoprotéides, c’est elle qui renferme la plus grande quantité (10 p. cent environ de sa molécule) d’un acide aminé à noyau hétérocyclique azoté ; l’histidine ou imidazylalanine.

Ainsi donc, du point de vue chimique, les deux constituants essentiels — ou du moins caractéristiques — de de l’hémoglobine sont représentés par deux noyaux hétérocycliques, celui du pyrrol et celui de l’imidazol.

Or l’organisme supérieur est impuissant à effectuer la synthèse de tels noyaux, pour le ravitaillement desquels il est en étroite dépendance du monde extérieur par l’intermédiaire des aliments.

Quels peuvent être, parmi les constituants alimentaires, ceux qui serviront plus particulièrement à l’édification do la molécule d’hémoglobine ?

Evidemment ceux qui apportent, préformés, ces deux noyaux non synthétisables par l’organisme supérieur.

Noyau pyrrol. — On connaît trois acides aminés qui le renferment. Ce sont la proline, l’oxyproline et le tryptophane (ce dernier sous une forme plus complexe de plié-

nylpyrrol ou indol). Ont-ils tous^ trois la même valeur biochimique ? Non. On sait que les deux premiers sont hâtivement catabolisés par l’organisme en empruntant les voies chimiques du glucose (acides aminés glycoformateurs). Le tryptophane, au contraire, n’est ni glycoformateur ni cétogène et de plus il est strictement indispensable tant à la croissance qu’au maintien du poids. On est en droit de se demander si l'une des raisons pour qu’il en soit ainsi n’est pas que l’organisme transforme une partie du tryptophane de la ration en pigment tétrapyrrolique sanguin.

Noyau imidazol. — 11 ne se trouve que dans l’histidine. Cet acide aminé, tout comme le tryptophane, n’est ni glycoforinateur, ni cétogène. De plus, il joue aussi un rôle dans les processus généraux de la vie. Peut-être, pour une part, parceqiie l’organisme stocke dans la molécule de globine l’imidazylalanine qui lui parvient des aliments.

Dans les processus hématopoïétiques, l’hémoglobine elle même ne sert pas ou sert peu. Libérée des hématies, elle est soit transformée en pigments biliaires, soit éliminée par la bile, ou par l’urine. Ingérée, son groupement prosthétique se retrouve dans les fécès. Sa globine est démolie en acides aminés parmi lesquels l’iiistidine peut être utilisée comme il vient d’être indiqué.

Enfin, comme il fut prouvé dans des recherches demeurées inédites, l’injection d'hématine, même tà un animal fortement anémié, n’est suivie d’aucune récupération immédiate d’hémoglobine.

De tels faits tendent à faire admettre que la synthèse du chromoprotéide sanguin s’effectue dans l’organisme par des voies différentes de celles qu’on peut aisément se figurer a priori.

Quoiqu’il en soit, il résulte des considérations théoriques ci-dessus exposées, l’hypothèse que le tryptophane et

l’histidine peuvent jouer un rôle important comme précurseurs organiques de l'hémoglobine.

Voici comment une telle hypothèse a été portée sur le terrain expérimental, tour à tour dans des expériences de supplémentation et de carence.