I. — PARAGLOBULINE

Synonymie. — GlobuUne du sérum; substance fibrinoplastique de A. Schmidt; sérum caséine de Panum. La plasmine de Denis est un mélange de paraglobuUne et de substance fibrinogène.

Préparation. — Procédé de A. Schmidt. Le sérum est étendu de quinze fois son volume d'eau et précipité par un courant d'acide carbonique et l'addition de quelques gouttes d'acide acétique étendu. Le précipité est lavé à l'eau distillée jusqu'à ce qu'il n'y ait plus traces de chlorures et d'albumine (essayer avec le nitrate d'argent et le ferrocyauure de potassium). La paraglobuline ainsi préparée est toujours mélangée de cendres, de fibrinogène, de ferment et de lécithine. — Procédé de llammarsten. Le sérum est saturé par du chlorure de sodium en poudre fine ; le précipité de paraglobuline est redissous dans une solution étendue de chlorure de sodium et reprécipité par le sel en substance ; l'opération est répétée plusieurs fois. Hamniarsten s'est assuré aussi que le sulfate de magnésie, finement pulvérisé, précipite complètement la paraglobuline du sérum étendu de cinq fois son volume d'une solution saturée de sulfate de magnésie. 11 est très difficile d'obtenir la paraglobuline pure et complètement débarrassée du ferment de la fibrine.

— Procédé d'Hofmeister et Kauder. Ajouter au sérum un volume égal d'une solution saturée à froid de sulfate d'ammoniaque ; la globuline se précipite complètement.

Caractères. — Elle se présente sous forme d'une masse grenue ou floconneuse, insoluble dans l'eau pure, soluble dans l'eau aérée ou chargée d'acide carbonique. — Desséchée et chauffée à 100°, elle ne perd pas sa solubilité. — Ses solutions coagulent par la chaleur à une température plus élevée que les solutions d'albumine. Ses solutions dans le chlorure de sodium étendu précipitent à 75°. — La paraglobuline est soluble en outre, dans les alcalis dilués, les carbonates alcalins, les phosphates alcalins, les solutions étendues de sels neutres, le chlorure de sodium étendu, l'acide acétique. — Ses solutions précipitent incomplètement par le chlorure de sodium à 16 ou 17 p. 100 a moins qu'elles ne soient trop concentrées; elles précipitenten partie par la neutralisation, par l'addition d'eau, par l'acide acétique et l'acide carbonique quand elles sont modérément concentrées ; elles précipitent complètement par le sulfate de magnésie. Débarrassée le plus possible d'alcalis par la dialyse, la paraglobuline se comporte comme une base faible et fixe plus d'acide carbonique que ne le compoi'te le reste d'alcali qu'elle contient; mais en présence d'une plus grande quantité d'alcali, elle se comporte comme un acide faible.

— Son pouvoir rota toire = 47,2°.

Caractères distinctifs d'avec la substance fibrinogène. — 1° La paraglobuline est plus soluble dans les alcabs et les sels (A. Schmidt). — 2" Elle précipite incomplètement de ses solutions par le sel marin en poudre (Haramarsten). — 3" Le précipité produit par le sulfate de cuivre dans les solutions de paraglobuline est soluble dans un excès de solution (Kiihne). — 4° Sa solution reste claire au-dessus de 60", tandis que celles de fibrinogène (et de myosine) se troublent déjà au-dessous de cette température, à 56°.

Existence dans l'organisme. — La paraglobuline existe dans le sang, la lymphe, le chyle. Elle est principalement contenue dans le sérum sanguin, qui en renferme de 0,38 p. 100 (homme) à 2,53 p. 100 (poulet), suivant les espèces animales (Heynsius), tandis que, d'après Hammarsten, la proportion serait beaucoup plus forte (3,103 p. 100; homme). Elle existe aussi (ou une substance du groupe des globulines) dans le foie, les reins, le testicule, le cartilage, le liquide de l'amnios, le tissu connectif, la cornée. On peut la

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rencontrer ausi^i à l'état pathologique dans les urines albumineuses, surtout dans les cas de néphrite aiguë et de dégénérescence amyloïde du rein, dans les transsudations séreuses (liquide de l'hydrocèle), dans le pus, dans les kystes de la thyroïde. Il ne faut pas perdre de vue, dans la recherche de la paraglobuline, dans les liquides organiques, que la putréfaction transforme l'albumine en paraglobuline.

Mode de formation et origine dans l'organisme. — La paraglobuline se forme dans le sang après sa sortie des vaisseaux ; le sang en circulation n'en contient que de très faibles proportions. D'après A. Schmidt, elle proviendrait de la destruction des globules blancs. Si on sépare ces derniers en filtrant du plasma sanguin maintenu liquide par un mélange réfrigérant, le liquide qui traverse le filtre et est très pauvre en globules blancs, contient très peu de paraglobuline, tandis que les globules blancs qui restent sur le filtre en produisent beaucoup. Les globules .rouges à noyau des oiseaux et des amphibies fourniraient aussi de la paraglobuHne. Ce qui est certain, c'est que dans certaines conditions la paraglobuline provient directement de l'albumine. Ainsi il s'en forme dans la putréfaction des matières albuminoïdes, dans la digestion pancréatique de l'albumine (premier stade), par l'action des alcalis caustiques ou du ferrocyanure de potassium additionné d'acide acétique sur l'albumine, etc.

Rôle physiologique. — Le rôle physiologique de la paraglobuline est très peu connu encore. D'après A. Schmidt, il serait un des deux générarateurs de la fibrine (voir : Coagulation du samj).

Substances analogues à, la paraglobuline. — On peut rapprocher de la paraglobuline les substances suivantes : 1° la vitelline qu'on rencontre dans le jaune de l'œuf, dans les plaques vilellines des œufs des vertébrés, dans le protoplasma, dans les cellules végétales, et à laquelle se rattachent les cristaux d'a/ewrone de certains végétaux (noix de Para); — 2° la globuline du cristallin et la substance analogue qu'on trouve dans le corps vitré; — 3° la globuline des globules rouges, substance albuminoide encore peu étudiée.

n. — SUBSTANCE FIBRINOGÈNE.

Préparation. — Pr. de A. Schmidt. On peut employer la sérosité de l'hydrocèle ou du péricarde. Le sérum ost étendu d'eau, exactement neutralisé et on y fait passer pendant longtemps un courant d'acide carbonique. — Pr. de Ilammarsten. On mélange (in sang de cheval avec un quart de son volume d'une solution saturée de sulfate de magnésie ; on fdtre, et on précipite le plasma filtré par un égal volume de solution saturée de chlorure de sodium; le précipité est pressé entre des feuilles de papier à filtrer, dissous dans l'eau distillée, reprécipité par la solution saturée et l'opération est répétée plusieurs fois; on a ainsi la substance ûbrinogèue pure et tout à fait dépourvue de paraglobuline.

Caractères. — La substance fibrinogène se présente sous l'aspect de masses visqueuses adhérentes aux parois du vase. Elle a des caractères à peu près identiques à ceux de la paraglobuline; on a vu plus haut (page 1G8) les caractères différentiels qui les distinguent l'une de l'autre.

Son caractère essentiel est de donner de la fibrine sous des conditions qui seront indiquées plus loin.

Exposée à l'air pendant huit à dix heures, elle perd la propriété de donner de la fibrine. Ses solutions (fibrinogène contenant des sels), chauffées dix minutes a 58° — 60°, sedédou-

blent en une substance insoluble plus azotée qui se précipite et une substance soluble plus pauvre en azote qui reste dans la liqueur (Hammarsten). Les solutions de fibrinogènc (plasma sanguin) peuvent être évaporées et le résidu desséché à 111° sans perdre la propropriété de se coaguler quand on a redissous ce résidu dans l'eau (A. Gautier).

Voici, d'après Hammarsten, la composition centésimale élémentaire de la fibrinogène, de la fibrine, des deux produits de dédoublement du fibrogène et de la paraglobuline :

Az o/o

Fibrinogène

Produit de dédoublement inso-

luble

Produit de dédoublement soluble.

Existence dans l'organisme. — La substance fîbrinogèiie existe dans le plasma sanguin, la lymphe, le chyle, les sérosités du péricarde, de la plèvre, du péritoine, le liquide de l'hydrocèle, les exsudais inflammatoires (liquide des ampoules de vésicatoire). On l'a trouvée en fortes proportions dans le produit de sécrétion des vésicules séminales du cobaye (Hensen et Landwehr). Les sérosités qui ne contiennent pas de globules blancs, comme le liquide de l'hydrocèle, ne se coagulent pas spontanément ; mais elles se coagulent par l'addition de sang défibriné, de ferment de la fibrine, d'extrait de tissus animaux, de globules blancs, etc.

Origine dans l'organisme. — D'après A. Schmidt, elle se formerait aux dépens des globules blancs, mais pendant la vie; ce qui est certain, c'est qu'elle préexiste dans le sang. La substance ûbrinogène qui existe dans les sérosités dépourvues de globules blancs proviendrait^ dans ce cas, de la substance fibrinogène du sang ou de la lymphe.

Rôle physiologique. — Le rôle physiologique de la substance fibrinogène est encore très peu connu. On sait seulement qu'elle donne naissance à la fibrine et qu'elle joue un rôle essentiel dans la coagulation du sang. Cette formation de fibrine paraît due à un ferment particulier qui se forme dans le sang aux dépens des globules blancs. On a vu plus haut que, d'après Hammarsten, le produit insoluble du dédoublement du fibrinogène par la chaleur a la même composition centésimale que la fibrine (voir aussi : Coagulation du sang).

m. — MYOSINE.

Préparation. — Procédé de Kuhne. On prend de préférence des animaux à sang froid, la grenouille par exemple, dont les muscles conservent plus longtemps leur contractilité. On les saigne et on fait passer dans l'aorte un courant de solution de sel à 1/2 p. 100 pour enlever tout le sang. Les muscles sont alors isolés, lavés avec une solution de sel à 0° et exposés dans un uouet de linge fin bien serré à une température de — 7". Cette masse musculaire une fois congelée est divisée en disques minces, pilée dans un mortier refroidi, et soumise dans un linge solide à une forte compressisu ; le liquide qui s'écoule est filtré à froid et constitue le plasma musculaire de Kuhne. La coagulation .spontanée de ce plasma donne la myosinc. Pour avoir la myosine tout à fait pure, on

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peut aussi laisser tomber le plasma musculaire dans l'eau distillée, les gouttes de plasma se solidifient immédiatement. On peut aussi, pour préparer la myosine, utiliser sa solubilité dans le chlorure de sodium à 10 p. 100; il suffit de faire avec de la chair musculaire et de l'eau une bouillie fme à laquelle on ajoute du chlorure de sodium solide et d'ajouter de l'eau pour porter le titre de la solution à 10 p. 100 de sel; la myosine se dissout dans e liquide qu'on n'a plus qu'à filtrer. ,

Caractères. — La myosine se rapproche beaucoup de la paraglobuline. Elle s en distingue cependant par un certain nombre de caractères importants. — 1° Elle coagule par la chaleur à 55" et se transforme en albumine coagulée. — 2" Elle décompose énergiquemcnt à froid l'eau oxygénée. — S» Elle oxyde la teinture de gayac en donnant une coloration bleue (Ces deux derniers caractères la rapprochent do la fibrine). — i° Elle est moins soluble que la paraglobuline dans les acides et les alcalis très dilués. — 5° Elle est soluble dans le chlorhydrate d'anuuoniaque (ce qui la distingue de la syntonine) ; cette solubilité se perd par l'action prolongée de l'eau. — Au point de vue chimique, la myosine représente une sorte d'intermédiaire entre la paraglobuline et la fibrine (Voir aussi Si/ntoni7ie).

Existence dans l'organisme. — La myosine existe surtout dans le muscle, dont elle constitue la substance contractile (muscles striés et muscles lisses). Elle existe aussi dans le protoplasma. On l'a rencontrée aussi dans le tissu nerveux, dans la rétine. On en a récemment constaté la présence dans le règne végétal (pomme de terre). On ne sait pas exactement sous quelle forme elle se présente dans le tissu musculaire vivant, contractile. D'après Danilewsky et Catherine Schipilopp, elle se trouverait dans la substance anisotrope du muscle (à réfraction double) dans un état cristalloïde.

On ne sait rien de positif sur ^origine et le mode de formation de la myosine. On peut seulement supposer qu'elle est un dérivé de l'albumine ou des substances albuminoïdes du sang (voir : Syntonine).

Pour son rôle physiologique, voir : Physiologie du tissu musculaire.

Bibliographie. — A. Danilewsky : Mi/osin, etc. (Zeitsch. fur phys. Ch. t. V, 1881). — H. DiLLNER : Om globulinerne, etc. (Upsal. lakâr. fôrhandl. t. XX, 188o). — J. Poiil : Ein neues Verfalwen zur Bestimmung des Globuiins im Ilarn, etc. (Ber. d. d. ch. Ges. 1886).