I IT II

H Az — CH — CO OH|H AzH —...…

N—1 N = co. OH H AzH — CH -— COOH

On peut par exemple combiner l’alanine et le glycocolle ; il se forme de l’eau et de la glycylalanine ; on obtient ainsi des di-tri-... polypeptides ; à partir des tétrapeptides les substances obtenues possèdent la réaction du biuret; elles sont précipitées par l'acide phosphomolybdique ; le suc pancréatique les dédouble en acides aminés; on est donc déjà en présence de réactions propres aux protéines.

Des polypeptides bien caractérisés ont d'autre part été obtenus à partir des protéines de graines; c’est ainsi qu'OsBoRNE a obtenu un dipeptide, combinaison de la proline et de la phénylalanine, en décomposant

la gliadine par une ébullition prolongée en présence

de 25 p. 100 d’acide sulfurique; la substance donne

de beaux cristaux et forme une combinaison cuprique.

De même Fiscner et ABDERHALDEN ont obtenu [l'acide leucylglutaminique à partir de la gliadine par une hydrolyse partielle en présence d’acide sulfurique à 70 P. 100.

Ces produits de décomposition sont en tout semblables à ceux qu'on obtient par synthèseet on conçoit que ces résultats constituent un progrès considérable en ce qui concerne la connaissance de la structure chimique des substances protéiques ; celles-ci nous apparaissent, en résumé, comme se constituant progressivement à partir des acides aminés par la combinaison de ces derniers entre eux; les peptones ne sont que des polypeptides de poids moléculaire assez élevé qui, par uné nouvelle addition de molécules d'acides aminés, donnent les protéoses, puis les protéines. Nous retrouvons ici, entre les acides aminés et les protéines, les mêmes rapports que ceux que nous avons vus exister entre les sucres les plus simples, les sucres réducteurs, et les polysaccharides les plus complexes, tels que l’amidon et les celluloses.

Proportions des différentes fonctions azotées contenues dans les protéines. — Les différentes substances que nous venons de reconnaitre comme résultant de la décomposition des protéines n'entrent

pas dans la constitution de celles-ci en proportion

constante ; on en a déjà une démonstration quand on cherche à déterminer les proportions relatives des différentes fonctions azotées entrant dans la molécule des protéines. Ayant déterminé par la méthode de KseLpanz la quantité d’azote total d'une protéine, on peut ensuite évaluer les: quantités respectives

CS

d'azote engagé soit dans des fonctions amines (azote aminé et diaminé), ou des fonctions amides {azote amidé). |

Le principe de cette détermination repose sur le fait, signalé à propos de l'asparagine, que par une faible hydrolyse acide l'azote amidé est facilement transformé en ammoniaque qui peut être ensuite déplacé par la magnésie. Une autre portion de l'azote restant peut être précipité par l’acide phosphotungstique ; il s’agit de l'azote correspondant aux acides diaminés (lysine, arginine, histidine) ; dans le liquide filtré ne subsiste que les acides monoaminés dont le taux d'azote peut être évalué par la méthode de SÔRENSEN Ou celle de K3ELDpAuL ; les acides aminés sont d’ailleurs susceptibles d'être isolés par distillation fractionnée de leurs éthers éthyliques (Fiscner). On obtient ainsi pour 100 de protéine les taux d’azote suivants (OSBORNE) :

| Azote Azote Azotemo- Azote total amidé noaminé diaminé Globuline du Blé... 18,4 1,4 9,8 6,8 Edestine (Chanvre) . 18,6 1,9 10,8 5,9 Zéine (Maïs) . . . . 16,1 3 12,9 0, Légumine. . «7, . 18 1,7 10,9 5,2 HeNCOSINON NS D 16,9 1,2 11,8 855 Giuténiné:.:2 01 17,5 3,9 11,9 2 Gliadinéx.7.", 47 19,7 h,2 12,4 É

Si l'azote monoaminé est en proportion assez constante on voit par contre que les taux d’azote amidé et d’azote diaminé sont assez variables.

Des analyses permettant de déterminer la nature spécifique des différentes substances dérivant de la dislocation des protéines amènent à une constatation

identique; qu'il nous suffise de rapporter les- nom-

bres suivants qui expriment la teneur de quelques substances protéiques végétales en les divers acides aminés :

Léguméline Edestine Gliadine Zéine

Glycocolle. . . . . . 0,5 3,8 0 o ATANITE us Eee, 0,9 3,6 2 9

MA LYTOSiNe Es se 1,) 9,1 1,2 3,5 Naline Er 0,7 6,2 0,2 »

leucine 552 7 9,6 14,4 5,6 18 Acide aspartique. SEA U,I 930 0,6 1,7 Acide glutamique. . 12,9 12,30 37,3 26,2 EVSIO AS eee ee 3 2 o 0

ATSININE:: se 0e 5,4 14,4 or 153