APERÇU QUALITATIF
Les principaux constituants de l'alimentation sont les protéines, les vitamines, les substances grasses, les substances minérales, et les hydrocarbonés.
Nous envisagerons d’abord les protéines et leurs caractères distinctifs ; leur assimilation et la réparation qu’ils donnent à l’organisme.
1° Les protéines sont des substances albumineuses contenant du C, H, O, Az,S, P. Ce sont des substances albuminoïides de transformations à la suite desquelles
il se libère l’azote dont l’organisme a besoin.
__ Elles ont des caractères particuliers de constitution : leur chaîne carbonée n’est pas supérieure à Cf, ce sont des substances colloïdales dont les produits de décomposition sont dialysables ; fous leurs produits de décom-
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position donnent trois groupes de corps : AzH4, HS, et les amino-acides. Elles ont en outre une fonction particulière, amphotère : au-dessus d’un certain point de concentration, elles ont des propriétés opposées à celles qu’elles avaient au-dessous (nous reviendrons, plus loin, sur ce point). Un autre de leurs caractères est leur pouvoir rotatoire gauche. Enfin, chimiquement elles répondent toutes à des réactions colorimétriques spécifiques, telle que la réaction du Biuret, celle de Millon ; la réaction glyoxylique, xanthoprotéique. Deux expériences fondamentales prouvent la nécessité des proléines. |
Magendie, en 1816, nourrit des chiens avec de l’eau sucrée, de l’eau additionnée d'huile d'olive ; de l’eau et du beurre. Les premiers meurent au bout de trentedeux jours ; les autres au trente-sixième jour. Pflüger complète l'expérience en 1891, pendant trois mois, il fait faire un travail considérable à un chien qu’il nourrit uniquement de viande, sans graisse ni H de C ; donc les albumines suffisent à tous les besoins. 11 en est de même pour l’homme ; mais s’il se nourrissait uaiquement d’albuminoïdes, il devrait en prendre une grande quantité, 2 kilos par jour. Comme l'organisme a — nous le verrons — faculté de transiormer des aliments différents en ses principes constituants, on peut lui fournir la quantité d’azote nécessaire, en mêlant dans l'alimentation la viande à d’autres éléments.
Les recherches sur les amino-acides furent nombreuses :
Braconnot, en 1820, fut le premier qui traita la gélatine par le SO4H2; il obtient le glycocolle, premier
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terme de la série aminée ; il attaque de même le musrle et obtient la leucine. Bopp, en 1849, décompose par le SOtH?, l’albumine de l’œuf, la caséine du lait, la fibrine du sang ; il obtient la tyrosine, la leucine, la leucinimide. Hloswitz et Halamon, en 1871, retrouvent cette leucimide en traitant les matières albumineuses par le HCI ; ils trouvent : tyrosine, leucine, acide aspartique, acide glutamique. Schutzemberger, en 1875, publie une série de mémoires établissant le rôle des mono-acides. Dreschel, en 1880, découvre les monoacides diamirés, la lysine. Shultze et Barbien, en 1891, trouvent la phénylalanine. Hédin, en 1895, tire l’arginine des substances albumineuses ; des plantules en germination. Shultze et Steiger en même temps, trouvent la guanidine homologue de la lysine ; puis Pamistrine. Neucki, en 1895, met à jour le tryptophane (ac. aminé dérivé de lindol). Kossel, en 1898, découvre l’histidine. Hopkins et Cole, en 1901, identifient le tryptophane à l’indol-Pr-3-alanine (cette tenaäance remarquable de l’alanine à s’aniexer des groupements atomiques variés, noyaux cycliques, alcools donne des séries de corps : le g-oxyalanine ou sérine, tiré de la soie, par Cremer, en 1865 ; la G-thioalanine ou cystéine, dans matières kératinisées). Erlich tire l’isoleucine des betteraves, en 1904. En 1905, 1906, on met à jour quelques acides composés aminés : acide casétnique, acide gélatinique. Fisher, à la même époque, découvre des corps groupant deux ou plusieurs acides aminés ; ils forment la transition entre ceux-ci et les peptones ; Fisher les a nommés polypeptides ; tels sont
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la glycylglycine, formée de deux molécules de glycocolle ; la glycylalanine, la leueylglycine, etc. Les glycoprotéides sont trouvées dans les mucines ; leur groupement prosthétique sucré se détache aisément de leurs molécules, à l’encontre de l’albumine de l'œuf.
On a essayé de faire La synthèse des acides aminés en molécuies albuminoides. On a procédé par déshydrataton : en 1878, Herminger remonte des peptones aux albuminoïdes ; en 1896, Pickering obtient une série de colloïdes à solution lévogyre et réaction albumineuse. Par condensation spontanée des dérivés des acides aminés ; en 1883, Curtius éthérifie le glycocolle, obtient du glycinate d’éthyle qui se décompose, en présence d’eau en glycinanhydride (composé peptoné) et une base biurétique se comportant comme les matières albumineuses. Condensation méthodique : synthèse graduelle des polypeptides ; Maillard, en 1911, recherche l’enchainement peptidique des acides aminés, par les substances dont dispose l’organisme :
1° Maillard condense les acides aminés en présence de glycérine (à 1800) ; il obtient des anhydrides de la glycémie ;
29 Puis il fait agir des sucres sur ces acides aminés et obtient des mélanoïdines et des matières humiques azotées
39 Conclusion : Nécessité de la glycérine, c'est-à-dire des graisses alimentaires dans l’utilisation intestinale des albuminoïdes ; la synthèse des graisses et des albumines se fai par un système d’éthérification qui emprunte les carboxyles aux acides gras et aux acides aminés.
La facilité de combinaison des acides aminés aux sucres tient à la fixation de l'azote qui est le premier facteur d’humification naturelle, l’agent biologique (microbien, etc.) étant purement préparatoire.
La spécificité des amino-acides répond aux caractères suivants :
1° Le chaïînon C n’est pas supérieur à C6.
29 Tous les amino-acides répondent à la formule de constitution : R — CH? (Az H2) — COOH, le groupement (AzZH?) étant fixé sur le chainon préterminal de la chaîne, R étant un radical acyclique, aromatique, hétérocyclique.
30 Tous les acides aminés se comportent de même : leurs éthers fournissent des anhydrides doubles, qu’on rattache au noyau pyrazique. Ils portent dans leurs molécules une fonction basique au voisinage de la fonction acide ; ces deux fonctions ne réagissent pas l’une sur l’autre, dans la molécule même, mais peuvent s’unir à la fonction opposée de la molécule voisine, et constituer ainsi des suites de chaînes plus ou moins longues.
Les peptones sont considérées comme des chaînes complexes d’acides aminés, d’où leur nom de polypeptides.
40 En 1899, W.-B. Hardy avait remarqué que le blanc d'œuf, distillé, filtré et chauffé à l’ébullition se meut, quand on le porte dans un champ électrique, dans des directions opposées selon que la réaction du liquide est alcaline ou acide : quand le liquide est de réaction alcaline, les particules vont de la cathode à lP’andoe; que le liquide soit acide, le mouvement est inverse,
de l’anode à la cathode ; quand le liquide est neutre, les mouvements sont si faibles qu'on ne peut les déceler. Ce point neutre, point critique a été appelé point 1s0électrique des protéines ; il est donné par la concentration des ions H. « Les protéines sont des électrolytes amphotères, capables de former des sels ionisables aussi bien avec les acides qu'avec les alcalis, selon la concentration des ions H » (Lœb). D’après Hardy et Perrin (1903-1906), les ions H et OH confèrent leur charge électrique aux particules colloïdales en raison de leur vitesse relativement plus grande qui les fait absorber rapidement par ces particules colloïdales :
Les particules sont électro-négatives dans les milieux alcalins ;
Les particules sont électro-positives dans les milieu x acides.
C’est la conception physico-chimique du point H.
5° Un peu plus tard M. Lœb expose une autre conception, purement chimique.
Il dit que d’après la concentration plus ou moins grande des acides les particules colloïdales amphotères émettront plus d'ions OH dans la solution que d’ions H. L’inverse se produit dans les solutions alcalines.
En plus, il ne faut pas oublier le rôle de la pression osmotique et de la viscosité de la solution qui varient selon Pacidité ou l’alcalinité des liquides ajoutés à la protéine (une petite quantité d’a”ide augmente la pression osmotique jusqu’à un certain point, optimum, au delà duquel une plus grande quantité d’acides dimivué la pression).
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60 Or a essayé de déterminer la mesure de concentration des ions H, pour le point auquel les particules ne vont ni à l’anode, ri à la cathode.
Si l’on prend soin de mesurer au moyen d’une électrode à hydrogène (Sürensen, Lœb) ou à calomel (Labbé, Kling et Lassieur) ou à la quinhydrone (Labbé), on trouve que les protéines réagissent avec les acides et les alcalis suivant des proportions définies.
Sürensen a calculé que, dans 10.000.000 de litres d’eau pure, ü y a À gramme d'H et 1 gramme d'OH li- .bres ; c’est le point de concentration des ions H ou CH. Mais les chiffres sont trop grands. Pour plus de commodité, on a ramené au litre d’eau, soit :
