SUBSTANCE RADIATIONS DE MOYENNE RAIE

ABSORBANTE ABSORBÉES LA BANDE ABSORBÉE TRANSMISE Ovalbumine acide 1129272628 À 299 À 4 2778 À À 2444 À

» neutre >» 2927 —2628 299 » 2778 » 2444 »

Sérumalbumine acide » 2927 —2612 3156 2770 » 2476

> neutre >» 2927 —2612 » 3515 2770 >» 2476 Sérumglobuline neutre » 2927 —2628 299 27180 2445 Edestine neutre » 2927 —2628 299 » » 2778 2445 Globine acide » 2927 —2628 » 299 2778 2502 Protoprotéose acide » 2927—2612 » 315 » 2770 >» 2493 Hétéroprotéose neutre >» 2927 —2628 299 2778 » 2427 Deutéroprotéose acide > 2927—2628 » 299 2778 » » 2439 Amphopeptone acide » 2927 — 2612 SAS » 2770 » 2470 Phénylalanine acide 2884-2586 » 298 2735 2241 Tyrosine acide » 2881—2573 » 308 » 2721 2394 Tryptophane acide » 2927 —2618 309 AT 2343 Ovalbumine alcaline » 2949—2663 » 286 2806 » » 2493 Sérumalbumine alcaline » 3036-2749 ; 287 » 2893 »; 2749 Sérumglobuline alcaline » 2981—2749 » 232 2865 » » 2749 Phénylalanine alcaline » 2858—2558 » 300 »; » 2708 » » 2266 Tyrosine alcaline » 3059-2768 » 291 > 2914 » » 2607

Tryptophane alcalin >» 2948 —2658 290 » > 2803 » > 2493

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Nous devons évidemment rattacher l'existence de la bande d'absorption ultra-violette des substances albuminoïdes au fait que ces substances renferment des noyaux jouissant de la propriété d'absorber les rayons ultra-violets d'une facon discontinue. Afin d'apprécier le rôle éventuel que peut jouer chacun de ces noyaux, il convient, tout d'abord, de déterminer la position occupée par la bande d'absorption de chacun d'eux pour une largeur équivalente (intervalle de 200 À à peu près). Ces délerminations sont consignées dans le tableau précédent !, qui contient aussi les autres données numériques que nous utiliserons pour interpréter le spectre d'absorption des substances albuminoïdes.

En négligeant, pour l'instant, les effets de l'alcalinisation, nous constatons que la bande d'absorption du tryptophane coïncide remarquablement bien avec la bande des albuminoïdes, landis que les bandes de la phénvlalanine et de la Eyvrosine sont notablement plus réfrangibles. Nous constatons, de plus, que la transparence pour les rayons extrêmes ultraviolets de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryvptophane est plus grande que celle des albuminoïdes : l'écart est surtout considérable dans le cas de la phénylalanine. I est tout naturel, d'ailleurs, que la plage terminale ultra-violette soit interceptée davantage sur les spectres des albuminoïdes, puisque ces substances renferment des noyaux (cysline, argtnine, histidine, proline) relativement peu {ransparents pour les radiations les plus réfrangibles.

La comparaison des effets de lalcalinisation sur les spectres des albuminoïdes, d'une part, et sur ceux de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryptophane, d'autre part, permet de préciser quelque peu la part qui revient à chacun des noyaux précités. Il se trouve, en effet, comme Je l'ai découvert, que l'alcalinisation n'influe pas au même degré ni

! Pour la phénylalanine, j'ai relevé les limites de la bande sur des spectrogrammes autres que ceux reproduits fig. 34 et 35, qui montrent

la bande seulement trop étroite où trop large.

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dans le même sens sur les spectres de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryptophane : l'alcalinisation déplace un peu la bande d'absorption de la phénylalanine du côté le plus réfrangible, elle déplace beaucoup la bande d'absorption de la tyrosine du côté le moins réfrangible, elle déplace un peu la bande d'absorption du tryptophane du côté le moins réfrangible (pour les valeurs numériques, consultez le tableau de la p. 90). Or, si nous considérons les effets de l'alcalinisation sur les spectres de l'ovalbumine et de la sérumalbumine — la teneur en tyrosine de lFovalbumine étant de moitié inférieure, et sa teneur en phénylalanine d'un quart supérieure aux teneurs respectives de la sérumalbumine —- nous constatons précisément que la bande d'absorption de la sérumalbumine est beaucoup plus déplacée vers le spectre visible que la bande d'absorption de l'ovalbumine : le spectre d'absorption de la sérumalbumine alcaline est extrêmement analogue à celui de la tyrosine alcaline, ce qui démontre, dans ce cas, l'action prédominante qu'exerce sur l'absorption le noyau tvrosinique. On n'est malheureusement pas encore fixé sur la teneur en tryptophane de ces deux albumines, ce qui ne nous permet pas de discuter la part qui revient au trvptophane dans le transfert de la bande. La sérumglobuline — qui est, elle aussi, beaucoup plus riche en Evrosine que lFovalbumine — offre, en muhieu alcalin, un spectre qui ressemble à celui de La Sérumalbumine alcaline bien plus qu'à celui de l'ovalbumine alcaline. Ces quelques observations montrent que les caractères spéciaux que présentent les spectres des diverses substances albuminoïdes sont en relation avec la teneur particulière en aminoacides absorbants de chacune de ces substances, et peut renseigner sur cette teneur.

En résumé, mes recherches établissent que le spectre d'absorplion ultra-violet des substances albuminoïdes tient à ce qu'il entre dans la constitution de ces substances toute une série de groupements absorbants.

Ce nest pas à un noyau unique, comme le supposaient,

à tort, Soret et Blyth, qu'est due l'existence d'une bande d'absorption : les noyaux de la tyrosine, du tryptophane et de la phénylalanine doivent contribuer tous trois, quoiqu'inégalement, à produire la bande d'absorption ultra-violette des substances albuminoïdes !,

Pour élucider plus complètement, dans ses causes, le spectre d'absorption des substances albuminoïdes, de nouvelles recherches seraient nécessaires. Il faudrait connaitre les propriétés d'absorption non pas seulement des dérivés isolés, mais aussi celles de ces dérivés mélangés. Ce ne serait L d'ail. leurs pas suffisant. Supposons que nous ayons réussi à déterminer tement et quantitativement tous les dérivés d'une albumine donnée ; le spectre du mélange (en propor- Hons conformes aux résultats de l'analyse) de tous les dérivés de cette albumine ne serait vraisemblablement pas rigoureusement superposable au spectre de lalbumine On comprend, dès lors, tout lintérêt qu'il v aurait, à ce point de vue, à examiner les spectres des polype Fe de synthèse de constitution bien connue.

En mulhiphant les observations dans des conditions variées, nous arriverons à déchiffrer plus complètement ce spectre d'absorption ultra-violet des substances albuminoïdes qui, entre autres enseignements, peul sans doute nous apprendre jusqu'à quel point les groupements (certains d’entre eux, tout au moins) que nous détachons par hydrolvse existent préforimés dans les molécules albuminoïdes.

1 Des cas où intervient seul un des noyaux précédents — la phénylalanine — nous sont offerts par la gélatine (albumoïde) et par lantipeptone (polypeptide) dont les spectres ont été décrits précédemment (14 et 16 b).

? Cette supposilion peut être motivée, indépendamment des raisons d'ordre chimique, par le fait que les substances albuminoïdes sont des

colloïides, alors que les dérivés en question sont tous des cristalloïdes.