CHAPITRE I Aperçu historique

Depuis le commencement de ce siècle l’intérêt des physiologistes s’est porté de plus en plus sur la chimie du métabolisme des êtres vivants. Du point de vue de la physiologie végétale, l’Aspergillus a été le plus étudié. Tamyia et Morita ont publié en 1929 et 1930 une Bibliographie de l’Aspergillus depuis 1729. Le nombre des publications s’élevait déjà alors à plus de 2000 et, suivant Iwanoff, ce nombre a augmenté de 300 en 1931 et 1932. Mises à part celles qui ne traitent pas du métabolisme, nous nous trouverions encore devant une bibliographie tellement vaste que nous ne pourrions pas la parcourir. Mais le travail antérieur a perdu beaucoup de sa valeur depuis qu’on a appliqué la chimie des diastases (enzymes, ferments) au domaine de la physiologie végétale. Cette application ne date que de ces dernières dizaines d’années, et c’est surtout à partir de 1933, que nous trouvons les publications qui méritent à être retenues. Dans notre aperçu nous avons choisi la question des enzymes comme fil conducteur. Nous y avons ajouté quelques publications qui étudient le métabolisme dans la matière vivante et qui se relient historiquement à l’évolution des recherches sur les enzymes ou qui ont de l’importance pour se représenter l’action des désaminases et des désamidases dans le vivant (article 1).

La transformation ultérieure des produits du métabolisme ainsi engendrés sera traitée à l’article 2.

Article 1 Enzymes

Seules les enzymes de désamidation et de désamination sont connues. Dans nos propres recherches, il ne sera question que d’acides aminés simples; nous examinerons donc les seules publications qui traitent de l’action des enzymes sur quelques-: uns de ces mêmes acides.

Plusieurs auteurs ont obtenu des préparations d’enzymes qui avaient une faible action sur la glutamine. Mais nous apprenons par la publication de H. A. Krebs (1935 b) qu’il existe une glutaminase très spécifique dont il a démontré l’existence dans le rein du cobaye et du lapin. Cette recherche avait été provoquée par le fait que, contrairement aux autres acides aminés, l’acide glutamique provoque une absorption d’oxygène (plus même que tout autre acide aminé naturel), mais sans formation d’ammoniac. Cependant, si on empoisonne le tissu par de Tanhydride arsénieux, comme avec les autres acides aminés on obtient une formation abondante d’ammoniac. On pouvait donc entrevoir l’hypothèse de la formation d’ammoniac comme stade intermédiaire, et sa disparition grâce à une réaction secondaire. Cela semble avoir été le cas: dans le tissu non-empoisonné on retrouve l’azote ammoniacal sous la forme d’azote amidé; il s’était donc formé de la glutamine aux dépens de l’acide glutamique. La synthèse de la glutamine à partir de l’acide glutamique et de l’ammoniac est liée au dynamisme cellulaire, parce qu’il doit y avoir apport d’énergie. Cette énergie est de l’énergie respiratoire dans le cas des tissus du rein. Ce dernier fait explique l’absorption supplémentaire d’oxygène. Plusieurs expériences de Krebs ont montré comme probable, que la glutaminase agit aussi bien dans l’hydrolyse que dans la synthèse de la glutamine. En outre, l’auteur a trouvé un moyen de distinguer la glutaminase de l’asparaginase. Ces deux enzymes sont étroitement liées, mais Krebs a trouvé une substance, qui entrave seulement l’action de la glutaminase, à savoir l’acide d (+) glutamique; on parvient donc à étudier la glutaminase séparément, quoiqu’elle n’ait jamais été isolée. .

Dans une autre publication de la même année, W eil-Malherbe et Krebs (1935) ont trouvé un rapprochement inattendu entre, l’acide glutamique et la proline. On savait déjà depuis quelques années que la proline est attaquée par une enzyme spéciale, la prolinase. Von Schoenebeck (1930) a été le premier à en démontrer l’existence. Il n’a pu cependant l’isoler, mais il en a beau-*

coup augmenté la concentration dans des mélanges avec des di- et polypeptidases. La prolinase se rencontre dans les intestins, dans le pancréas et dans la levure, mais on ne Ta pas encore décelée dans les moisissures.

Bernheim et Bernheim (1935) confirment l'existence d'une enzyme spécifique de la proline, tout en suggérant qu'on ne peut guère s’attendre à l’existence d’une enzyme spécifique pour chaque acide aminé particulier. On connaît bien des expériences qui démontrent que le cas de la proline est exceptionnel. Bernheim et Bernheim (1934) ont notamment trouvé que la proline est le seul acide aminé connu, pour lequel la désamination et l’oxydation sont deux stades différents de dissociation. Cette anomalie a été complètement éclaircie par Weil-Malherbe et Krebs (1935). Leurs recherches ont notamment montré que, par oxydation

la proline passe à l’état d’acide glutamique