AT | RE
méthode excellente éttrès sensible. [est pourtant bien facile ainsi qu'on le verra plus loin, d'appliquer correctement la réaction d'Ehrlich et d'en obtenir des résultats ne prêtant guère à discussion. Bien entendu toutes les réserves que je viens de faire ne s'appliquent qu'aux travaux récents et, pour identifier des microbes àppartenant à des espèces décrites depuis longtemps comme producteurs d'indol, il faudra toujours se servir du procédé au nitrite tels que l’utilisaient les anciens auteurs, quitte à compléter où corriger leurs observations en faisant des témoins et en employant des méthodes plus rigoureuses.
Avant d'exposer le détail de mes expériences, il me parait utile de rappeler brièvement que la production de l'indol par certains microbes est due à leur action sur le tryptophane qui existe dans la molécule de la plupart des albuminoïdes (1). On en à d’ailleurs une preuve indirecte en cultivant des espèces indologènes fortement protéolytiques dans un milieu où la gélatine représente le seul élément protéique ; celle-ci ne renfermant pas de tryptophane on ne trouve pas d'indol dans les cultures.
Ainsi que l'ont montré Hopkins et Cole (2), la production d’indol ét de scatol aux dépens du tryptophane est le résultat d'une attaque progressive au cours de laquelle apparaissent divers corps de plus en plus simples ; ces termes de passage sont l'acide indolpropionique, l'acide indolacétique et l'acide indolcarbonique. Depuis que l’on sait définitivement que le tryptophane est l'acide indolaminopropionique on s'explique bien le mécanisme suivant lequel se forment toutes ces substances ; comme la tyrosine perd son NH° pour donner de l'acide p-oxyphénylpropionique le tryptophane se désamine pour donner de l'acide indol-propionique :
C — CH? — CH — COOH C— CH? = CH? — COOH cout Nc œ co Nc
0 de MH CH
Nf MI
1. Voir l'excellent article de Ch. Porcher : Le tryptophane (Biologie Médicale juin-juillet 1909). Pour l'étude biochimique de l'indol consulter la thèse de Ch. Hervieux (Æecherches biochimiques sur l'indol, Paris-Sciences, juin 1908).
2. Horkixs el Core, « A contribution to the chemistry of proteids : L. Preparation of tryptophane », Journal of Physiolegy, t. XXVIL, p. 418, 4904. — II. « The contribution of tryptophane and the action of bacteria upon it », J of Physiology, t. XXIX, p. 45, 1903.
ae
EC . A ” FRA k de celui-ci se simplifie et donne d'abord Facide indolacétique
Van:
NII puis Pacide indolcarbonique tte COOH CH: CH > NH
Ces deux derniers acides aboutissent alors par décarboxylation, le premier au scatol :