EE FE COINS

Occ.2 + 10cc + Occ.1 0 gr. 081 Occ.2 + A10cc +- 0cc.3 0 gr. 004 Occ. 2 + 10cc. + 0 cc. 5 0

Occ.2 + A10cc + 1 cc. 0

Re D | se 49] CONaHS Hat Occ. 2 + A10cc. + Occ.1 0 gr. 026 Oec. 2 + 140 cc. +: 0 cc. 3 0 gr. 052 Occ. 2 + MA0ec. +:.0cc.5 0 gr. 049 Dcc 2m 10e Loc. à 4°; 0er. 019

Mêmes résultats avec les bases telles que la soude; mais dans ce cas, l’influence activante pourrait passer Inaperçue

N si au lieu d’expérimenter avec les solutions à — on emploie

des solutions décinormales :

Salive D Amidon N N Sucre apprécié

— — ere NpOBeS par Fehling Dce 2 L 10 cc. +, 0 ce. Traces indosables.

Occ.2 + 10cc + Occ.5 0 Oce:2 -:Æ AOce + À cc. 0 Déc: 22,710 cc. + Occ. 1 Réduction intense.

O'ecr2E A0ec: + Occ. 5 Réduction intense.

Mopt

IV. Sur la dissociation des propriétés liquéfiantes et saccharifiantes de l’amylase salivaire par les alcalins.

Au cours de ces recherches sur l’action des sels alcalins, j'ai eu l'occasion de constater quelques points intéressants sur la dissocialion des propriétés liquéfiante et saccharifiante de l’amylase salivaire.

On s'accorde généralement aujourd’hui à désigner sous le nom d’amylase un ensemble de diastases qui, agissant sur l’amidon à l’état d'empois, le font passer à l’état soluble, de dextrines et finalement de maltose. Les recherches les plus récentes ont, de plus, montré que « dans cet ensemble il faut distinguer au moins trois diastases différentes, une diastase liquéfiante qui solubilise l’amidon, une diastase dexlrinisante qui fait passer l’amidon soluble à l'état de dextrines et une diastase saccharifiante proprement dite qui transforme les dextrines par fixation d’eau en maltose » {FERNBACH (43).

Il est facile de dissocier dans l'extrait de malt l’action de la diastase liquéfiante et de la diastase saccharifiante. Porrevin (44), x en effet montré que le chauffage à 80° pendant 35 minutes détruit la propriété saccharifiante et laisse persister une grande partie de la propriété liquéfiante.

Inversement, Fernsacu et Wozrr (45) ont vu que l’extrait d'orge non germé jouissait de la propriété de saccharifier l’amidon soluble, mais était incapable de liquéfier l'amidon sous forme d’empois.

Aucun fait semblable, à ma connaissance du moins,

To

n'avait élé signalé avec les amylases d’origine animale. J'ai précisément constaté que l'adjonction de sels alcalins en proportions déterminées permet de laisser subsister la propriété liguéfiante tout en inhibant totalement la propriété saccharifiante :

Salive D. Amidon 3}, NaOH Sucre Liquéfaction — di N/10 — — 0 ce. 2 A0'ce. 0.ceail Traces Complète 0;ce:2 40 CE Oec. 5 0 Complète Occ. 2. 10 ce. BAC PAIE 0 0 Salive D. 1 , Amidon 4°/. CO3Na2 Sucre Liquéfaction — — N/20 — 0 ce. 2 10 cc. 0 cc. 1 0 gr. 081 Complète Dep ME AECC: 0 cc. 3 0 gr. 004 Complète:

0 ce. 2 10 cc. 0 cc. 5 0 Complète 0 cc 2 10 cc. ACC. 0 Complète

Ce fait, intéressant en lui même, mérite surtout d’être signalé, en passant, par sa portée générale ; il montre, en effet, qu'une propriété inhérente aux amylases d'origme végétale se retrouve aussi dans les amylases d’origine animale. C'est là un argument de plus que peuvent invo- quer ceux qui, avec Pucciese (46), pensent que toutes les amylases, aussi bien d’origine animale que d’origine végétale, sont identiques et que les quelques différences qu'elles manifestent sont dues aux impuretés qui les accompagnent.

On peut maintenant résumer tous les résultats que

1 Cette expérience est déjà rapportée plus haut. Je la complète ici en y ajoutant l'état de la liquéfaction de l'amidon. .