RANCE CE

même manière vis-à-vis de la chaleur, l'amylase salivaire

trouvant son maximum d'activité à 46° (Ksecpamc) 30°-45° (Roserrs) A0°-45° (Carrrenpex Er Marrmns) alors que l'amylase du malt ne le trouve qu'à 50° (Lixprner ET ECKARDT, SRILAGY1).

Mais Pucuiese (46) a réfuté cet argument en montrant

que ces différences d'action sont dues à des causes extérieures au ferment. Si l'on opère sur des amylases extraites de la salive, de l'Eurotium orizæ, du malt, toutes trois purifiées par précipitation par l'alcool, on observe bien des

différences dans la vitesse de la saccharification, mais une :

fois qu'elle est terminée, le pouvoir réducteur est le même pour ces diastases, quelle que soit la température où on les a portées au préalable. Si on se place dans des conditions identiques, on arrive à conclure que les amylases sont identiques et que les différences qu'elles manifestent sont dues aux corps qui les accompagnent.

Un autre. argument de grande valeur plaide encore en faveur de l'identité des amylases : l'identité d'action des acides. Je ne fais que rappeler les observations de KyeLonaL,

RE — de Fernsacx, d'une part, de SyoneyCoe, de l’autre, d’après lesquelles de petites traces d'acides augmentent considérablement l’action des amylases, aussi bien d'origine végétale (malt) qu’animale (ptyaline, amylopsine.)

Aussi cette notion a-t-elle été généralement admise comme l’atteste la phrase suivante empruntée à un précis de chimie : physiologique, que sa clarté et sa précisin ont rendu universel : « Ces deux diastases (malt-salive) agissant dans les mêmes conditions de température et de milieu, et déterminant la formation des mêmes produits de transformation, peuvent être considérées comme identiques pratiquement » [ArTaUS (56).

Dans un article récent, M. FERNBACH a reconnu « que l’on

s'était peut-ètre un peu trop hâté de généraliser et d'étendre les faits observés (avec le malt) aux amylases ayant d’autres origines. » Cette dernière affirmation, ajoutait-il en faisant allusion à mes recherches, trouve un appui très solide dans certains travaux récents (43).

En effet, j'ai répété avec l'extrait de malt dialysé et l’amidon de Ferxsacu-Wozrr des expériences calquées sur celles que j'avais faites avec la salive et le snc pancréatique. J'ai vu que la dialyse ne prive jamais la diastase de son activité mis-à-vis de cet amidon, mais surtout que l’adjonclion de phosphates neutres est nuisible à son action, alors que les phosphates acides ne sont nullement génants. Ce résultat ne fait que confirmer les faits établis par Fernsacn dès 1899".

‘ Rien ne prouve, du reste, que si l’on arrivait à dialyser assez à fond l'extrait de malt, on n'arriverait pas à des résultats identiques à ceux obtenus avec la salive. Malheureusement, il est impossible d'obtenir une telle purification — comme l'avaient vu, du reste, BierrY, HENRI et Gaga. Je continue ces recherches avec des techniques nouvelles plus efficaces, mais mes expériences ne sont pas encore assez nombreuses pour que je puisse tabler sur elles,

Suere Malt D. Amidon 37, POsH2Na POtHN&? Eau pour Je Occ. 3 + 10 cc. + Oec.i + 2cc.)9 6 gr. 6 Occ. 3 + 10 cc. + 0 cc. 5 + 2e. 9 gr. 5 Occe. 3 + 10cc. + 1 ec. + 2ec. 10 gr.

Occ. 3 + 10 cc. + 2 ec. + ec. 9 gr. 9 Occ.3 + 10cc. + Occe. 1 + 2cc.9 9 gr. 5 Occe.3 + 10e. + Oce. 5 + 2cec.5 7 gr. 4 Occ. 3 + 10cc. + Lecce + 20e. 4 gr. 3 Occ. 3 + 10cc. + 2cc + 10oc. 3 gr. 3 Occ.3 + 10cc. + 19 00, 9 gr. 9

Ainsi, lorsqu'on se place dans des conditions d'expérimentation plus rigoureuses que celles qu'on avait réalisées jusqu'ici, on observe que les amylases d'origine animale ne sauraient en aucune façon fonctionner en milieu neutre à l'héhanthine, milieu où précisément l’amylase du malt trouve son optimum d'action (Ferxsacn et Woure (97).

La radicale opposition qui se manifeste dans les réactions de milreu que réclament pour traduire leur activité ces deux catégories d'amylases nous aulorise à conclure nettement à la non identité des amylases d'origines animale et végétales et, de ce fait, ouvre à nouveau un débat qui semblait pourtant vidé.