Pflüger’s Archiv, t. IX, p
FIBRINE
masses blanches ou légèrement grisâtres, opaques, molles, élastiques, d’apparence fibreuse. La dessiccation les rend dures et cassantes. Au contact de l’eau, la fibrine sèche se gonfle de nouveau. Lorsqu’on l’abandonne encore humide à elle-même, pendant les chaleurs de l’été, elle se putréfie rapidement, et se convertit en une masse liquide, trouble, exhalant une odeur ammoniacale et fétide (voir page 78). La fibrine est insoluble dans l’eau, l’alcool et l’éther. Lorsqu’on l’introduit, fraîchement préparée, dans les solutions de certains sels neutres, tels que le salpêtre, le sel marin, le sulfate ou le phosphate de sodium, et qu’on fait digérer le tout à la température de 40° environ, elle se gonfle et se convertit en une masse gélatineuse; au bout de quelque temps, une portion plus ou moins notable entre en dissolution1. D’après Denis, on peut obtenir ainsi des solutions salines assez chargées de matière albuminoïde pour que celle-ci se sépare en flocons, lorsqu’on chauffe ces liqueurs vers 70°. Le coagulum ne se dissout plus dans les mêmes sels neutres. L’acide acétique précipite la matière albuminoïde de ces solutions salines. Ces faits offrent une certaine analogie avec ceux qui ont été exposés page 86, concernant l’action des sels sur l’albumine. Rappelons aussi que les sels qui gonflent ou dissolvent, en partie du moins, la fibrine humide, ont aussi la faculté de s’opposer à la coagulation du sang (Denis).
M. A. Gautier a soumis à la dialyse une solution de fibrine dans le sel marin, en ayant soin d’ajouter quelques gouttes d’acide prussique, pour empêcher la putréfaction. Il est resté dans le clialyseur, après la séparation du chlorure de sodium, une liqueur neutre, coagulable par la chaleur et les acides minéraux, mais que l’acide acétique ne coagulait pas. Ce sont là les caractères de l’albumine, dont cette substance coagulable possède d’ailleurs exactement la composition centésimale. Indépendamment de cette albumine, la solution renferme encore, d’après M. Gautier, une matière non coagulable par la chaleur, et dont les cendres sont très riches en phosphate de chaux et de magnésie 2.
L Denis, Archives de médecine, 1838.
2 Comptes rendus, 27 juin 1874.
L’acide chlorhydrique, au centième, gonfle la fibrine sans la dissoudre. L’acide chlorhydrique, au millième, la gonfle et la dissout au bout de quelque temps, le tout étant exposé à la température de 20° : le corps dissous est la syntonine.
D’après M. Wolfhügel 4, l’eau chargée de 4 millièmes d’acide chlorhydrique posséderait la propriété de dissoudre lentement la fibrine cuite, lorsqu’on fait digérer le tout à 60°; l’action est plus lente encore à 40ü. L’acide nitrique à 4 pour 1000 agit de la même façon, mais plus difficilement.
La potasse dissout la fibrine et la convertit en albuminate (albuminose) précipitable par l’acide acétique (page 114).
On constate de grandes différences en ce qui concerne la solubilité de la fibrine dans les sels et dans les acides, suivant la nature du sang dont elle a été extraite. Ainsi, on a remarqué que la fibrine du sang de porc se dissout facilement dans la solution de salpêtre.
La fibrine décompose le peroxyde d’hydrogène (eau oxygénée) en eau et en oxygène (Thénard).
Lorsqu’on chauffe la fibrine avec de l’eau, elle devient opaque vers 72° et perd en grande partie son élasticité en se contractant. Elle éprouve, dans ces conditions, un changement analogue à la coagulation de l’albumine. Cette fibrine cuite est. devenue insoluble dans les solutions salines. Elle n’agit plus sur l’eau oxygénée. Elle se rapproche, par l’ensemble de ses propriétés, de l’albumine coagulée.
En décomposant par un acide très étendu l’albuminate de potasse gélatineux qu’on obtient en traitant le blanc d'œuf par quelques gouttes de potasse très concentrée, M. Brücke a préparé une substance d’apparence fibreuse, élastique, et se, rapprochant, par ses propriétés, de la fibrine naturelle. Il l’a désignée sous le nom de pseudo-fibrine. G!est à tort, selon nous, que cette substance a été rapprochée de la fibrine: elle ne diffère sans doute que par son état d’agrégation de l’albumine modifiée par les alcalis, et décrite plus loin sous le nom d’albuminose.