IV. — La perte de l’irritabilité ; la rigidité musculaire

La vie du muscle se manifeste à nous par les réactions de son irritabilité, sous l’influence des ébranlements extérieurs que nous appelons les excitants. Ses altérations et sa mort nous sont témoignées par la diminution, l’altération et la perte de cette irritabilité. La mort du muscle s’accompagne en lui d’un changement physique qui se traduit par sa rigidité. Ce changement est attribuable à la modification de l’une des substances albuminoïdes constituantes du muscle.

A. Composition chimique du muscle. — L’analyse chimique du muscle n’aurait une complète signification que si elle pouvait porter sur les éléments histologiques isolés et sur les structures isolées qui composent elles-mêmes ces soi-disant éléments ; nous sommes loin d’un tel résultat. A son défaut, l’analyse qu’on pratique en masse sur le muscle est une sorte d’indication moyenne des substances contenues dans son tissu, voire dans son protoplasme en le séparant des membranes cellulaires. Elle consiste à séparer les uns des autres ou à retirer isolément un certain nombre de principes immédiats, dont certains sont dosables, tels que le glycogène, les graisses, même les lécithincs.

Les muscles, après la mort, acquièrent, au bout de quelques heures, une rigidité particulière ( rigidité cadavérique ), qui est due à la coagulation d’une substance albuminoïde. C’est l’indice d’un changement de composition qui débute presque aussitôt après l’arrêt de la circulation et des échanges qu’elle entretient. Pour éliminer ce phénomène de décomposition, on opère sur des muscles d’animaux à sang froid, débarrassés de sang, coupés en morceaux et maintenus dans un mélange réfrigérant à— 10°; on les broie, dans un mortier refroidi, avec du verre pilé. L’expression de cette masse laisse exsuder un liquide sirupeux qui est le suc propre des musles ou plasma musculaire (Liebig).

I . Plasma musculaire . — A bandonné à la température ordinaire le plasma musculaire [myoplasma) se coagule, comme le plasma

LA DÉFORMATION MUSCULAIRE

sanguin, forme un caillot (; myocaillot ) qui est la myosine et laisse exsuder un sérum qui est le sérum musculaire ( myosérum ).

Ce phénomène rappelle assez étroitement celui de la coagulation du sang. Il est influencé par les mêmes circonstances, c’est-à-dire activé par l’agitation et la chaleur, retardé par le froid, le chlorure de sodium, les sulfates de soude et de magnésie. On l’attribue à un ferment soluble présent dans le plasma; il y a dégagement d'un peu d’acide lactique.

Myosine. — Le caillot floconneux, qui n’est que très légèrement rétractile, est formé d’une substance albuminoïde, la myosine, qui est de la classe des globulines (insoluble dans l’eau, soluble dans la solution à 5 ou 10 p. 100 de sel marin et d’autres sels alcalins. Elle est coagulée à 56° (comme la fibrine et le fibrinogène). La myosine entraîne avec elle une autre substance albuminoïde, la masculine ou paramyosinogène, autre globuline qui se distingue de la précédente par sa coagulabilité à 70°.

Sérum musculaire. — Le sérum musculaire exsudé contient encore deux substances albuminoïdes, dont l une est également une globuline, la myoglobine coagulable à 63°, et l’autre une albumine, la myo albumine coagulable à 73°; cette dernière est équivalente à la sérine du sang. Reste encore une petite quantité de pep tone.

Ferments diastasiques. — D’après Brücke, Nasse et d autres, il existerait dans le muscle des traces de ferments solubles. On en a retiré par l’alcool une diastase capable d'agir sur le plasma musculaire, pour coaguler la myosine, mais sans action sur le plasma sanguin. Il y existerait des traces de pepsine et d’un ferment saccharifiant l’amidon et le glycogène.

II. Substances extractives. — En plus de ces substances albuminoïdes on retire du muscle d’autres substances quaternaires azotées cristallisables dites extractives , assez nombreuses, appartenant les unes au groupe créatinique, les autres au groupe urique. Les premières sont la créatine , la créatinine, la cr us o créatinine , la xanthocréatinine , Y amphicréatine qui se forment de préférence dans le protoplasme ; les secondes sont Y acide urique, la xcmthine , la quanine, Y hypoxanthine, la pseudoxanthine , la carnine , qui proviennent principalement des éléments nucléaires.

Créatine. — La créatine en particulier nous offre des réactions ayant quelque intérêt; bouillie avec de l’eau de baryte caustique, elle donne entre autres produits de Y urée, dont on a cru trouver des traces dans le muscle. Bouillie avec les acides dilués, elle perd , de l’eau, et se transforme en créatinine, qui se trouve également dans le tissu musculaire et qui existe dans 1 urine en notable quantité. La créatine, dont le muscle contient 2 a 4 p. 1000, peut être considérée comme un produit de désassimilation des substances Morat et Doyon. — Physiologie. L 1 •'

LÀ CONTRACTION

albuminoïdes de ce tissu et sa forme d'élimination serait l’urée et la créatinine.

III. Matière colorante ; myohématine. — Les muscles, môme débarrassés du sang que contiennent leurs vaisseaux par un lavage à l’eau salée, restent colorés par un pigment de même nature que l’hémoglobine du sang. Le muscle lavé donne par macération dans l'eau une liqueur présentant à l’examen spectroscopique les raies de l’oxyhémoglobine. — En plus de ce pigment, le muscle contiendrait une autre substance, la myohématine , pouvant se transformer par oxydation en oxy myohématine et qu'on caractérise par son spectre d'absorption. Cette substance peut provenir d’une transformation de l'hémoglobine du sang ; elle existe néanmoins dans les muscles des insectes qui ne possèdent pas d’hémoglobine.

Lepigmentdu muscle fait avec l’oxygène la même combinaison dissociable que lepigmentdu globule rougedu sang. Sa fonction est de puiser dans le sang l’oxygène dont le muscle a besoin, comme le globule rouge lepuise dans l’air alvéolaire pour le céder aux tissus, en particulier au muscle par l’intermédiaire de sa matière colorante.

IV. Substances ternaires. Parmi les substances ternaires que renferme le muscle, il faut citer en premier lieu le glycogène , puis l 'acide lactique et Vinosité.

Le glycogène est un hydrate de carbone qui représente la principale provision d’énergie du muscle. 11 se forme par déshydratation du glycose du sang et par sa destruction donne l’acide carboniqne que le muscle verse dans le sang veineux. Sa quantité peut varier de 14 à 10 pour 1000. Dans certains cas, comme le travail forcé fait pendant l’inanition, sa quantité peut être à peu près nulle.

L’inosite est un hydrate de carbone ayant la formule du glycose C5 II12 0% mais en différant par ses propriétés. L’inosite ne dévie pas la lumière polarisée, n’est pas réductrice, ne fermente pas par la levure de bière. Elle est susceptible d’éprouver la fermentation lactique.

L’acide lactique du muscle est appelé acide sar colactique. 11 diffère par quelques caractères de l’acide lactique dit de fermentation qu’on retire du lait. II est dextrogyre, tandis que l’acide lactique est inactif.

Acidité du muscle ; ses variations pendant le travail. — On a constaté que le muscle tétanisé pendant un certain temps devient acide(Du Bois-Reymond) ; on a reconnu dans le muscle ainsi soumis à un effort prolongé et fatigué la présence d'acide lactique (Liebig, RANKE).Des constatations du même genre furent faites par nombre d’expérimentateurs. On a cru voir un certain rapport entre l’acide lactique (ou sarcolactique) ainsi produit et le glycogène consommé, mais le rapport est loin d’être démontré et la provenance exacte de l’acide lactique n’est pas connue. 11 faut en plus dans l'acidité qui suit son effort faire une part à V acide phospkorique (phosphate acide) et une autre également assez importante à l 'acide carbonique (Moleschott et Battistini). La fatigue musculaire peuts’accompagner d’une augmentation de l’acidité de l’urine, quand cette surproduction

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de corps acides aboutit à leur élimination. Mais sur ce point les résultats sont assez contradictoires ; les conditions qui retentissent sur la réaction de l’urine étant assez nombreuses et obéissant à une loi compliquée non encore bien dégagée.

Remarque. — Toutes les substances qui \ iennent d’être décrites et celles sans doute plus nombreuses encore qui y seront dans la suite isolées ont une évolution, (mi vertu de laquelle elles ont des rapports de filiation, soit entre elles, soit a\ec d autres corps dont nous savons la présence dans les autres tissuset dans les excrétions. Mais, sauf ce qui concerne les hydrates de carbone, cette évolution nous est inconnue. Le chapitre qu’on pourrait appeller des phénomènes chimiques de la contraction musculaire, est a peine ébauché; il n’y a pas lieu de le traiter plus longuement.

TL Rigidité musculaire. — La coagulation du myoplasma donne 1 explication de la rigidité musculaire. Jm rigidité du muscle n'est autre que la traduction du 'phénomène intérieur de coagulation qui s'empare du plasma musculaire après la mort. D'un muscle rigide on ne peut plus retirer de liquide coagulable spontanément, mais seulement une myoglobuline et une myoalbumine. On n’en retire, par conséquent, pas de myosine, ni soluble, ni coagulée, ni resolubilisée. D’un muscle rigide, si on le bâche dans une solution de chlorure de sodium ou de chlorhydrate d’ammoniaque à 10 p. 100, on peut, au contraire, retirer une liqueur contenant alors la myosine en solution (et du paramyosinogène). La rigidité apparaît dans le muscle à partir du moment où on en extrait plus de liqueur coagulable. Les conditions qui amènent la rigidité sont celles qui amènent la coagulation et réciproquement .

Si on ne prend pas la précaution de refroidir à très liasse température le muscle, pouren extraire son plasma, on n’en obtient que du sérum, c’est-à-dire une liqueur ne contenant pas de substance coagulable. C’est qu’à la température ordinaire les actions mécaniques de la préparation ont suffi pour produire la coagulation pendant cette préparation même, le myocaillot reste dans le tissu soumis à l’expression.

Allure du phénomène. — La rigidité est un phénomène constant; elle envahit tous les muscles (Louis); elle les envahit dans un certain ordre (Nysten). En général, ce sont les muscles des mâchoires qui se raidissent les premiers, puis ceux du cou, puis ceux des membres, tantôt les inférieurs, tantôt les supérieurs, car l’ordre peut varier quelque peu (Niderrorn, Thèse Paris, 1872). Le début est généralement deux heures et le maximum quatre heures après la mort (Rondeau); mais ces délais peuvent varier considérablement en avance ou en retard. La durée du phénomène peut varier également beaucoup.

LA CONTRACTION

L’attitude donnée au corps est assez caractéristique. Le pouce est replié dans la paume de la main et recouvert par les autres doigts ; les mâchoires fortement contractées; les yeux grands ouverts; la tête et le cou portés en arrière; le membre supérieur en demi-flexion ; l’abdomen excavé ; le membre intérieur légèrement fléchi ; l’extrémité du pied allongée est portée en bas.

1. Rigidité et raccourcissement. — Le muscle en devenant rigide se raccourcit comme un muscle en contraction, aussi a-t-on assimilé ce phénomène à une contraction ultime delà substance musculaire, au moment qu’elle perd son irritabilité dont elle marque la tin. De la lutte entre les extenseurs et les fléchisseurs dépend l’attitude prise par le corps et les membres.

Chez certains animaux, comme les poissons, la rigidité est extrêmement précoce et disparaît très vite. Chez les batraciens et les reptiles, la rigidité est au contraire très lente à s’établir. Chez la grenouille elle peut ne survenir que plusieurs jours après la mort.

2. Conditions qui 1 influencent. — Le rigidité peut commencer alors que le muscle est encore chaud : elle ne dépend pas étroitement de la frigidité cadavérique. Elle dépend cependant de la température. La chaleur hâte son apparition, et sa disparition, le froid la retarde et prolonge sa durée. Sur des lapins morts à l’étuve, elle apparaît presque immédiatement et disparaît très vite ; chez des lapins refroidis par la section de la moelle épinière, elle survient très tard (Cl. Bernard).

lTne autre influence de premier ordre sur la rigidité, c’est la fatigue. Chez les animaux forcés à la chasse ou morts dans les convulsions strychniques, la rigidité apparaît presque immédiatement. La chaleur des muscles est alors maxima et leur provision d’oxygène toujours à la limite. Lorsque l’animal strychnisé est maintenu dans de l’eau glacée, la rigidité est retardée de deux heures et se prolonge jusqu’à vingt-quatre heures (Richet).

3. Arrêt de la circulation. — L'arrêt complet de la circulation dans un membre, produit la rigidité de celui-ci après un certain temps (expérience de Stenon, ligature de l’aorte abdominale). L’irritabilité musculaire disparaît peu à peu et la rigidité s’établit graduellement. L'irritabilité commence à s’atténuer au bout de trois heures; mais la rigidité survient plus tard.

Le sang artériel, en tant que représentant les conditions les plus importantes de la vie cellulaire, maintient les propriétés du muscle. D’après Brown-Séquard, le sang artériel défibriné injecté dans les vaisseaux d’un membre rigide, leur restitue leur irritabilité et leur souplesse. Le sang veineux n’a pas les mêmes propriétés. Ces faits sont contredits par Kuhne qui n’admet la possibilité de cette restauration que pour des muscles incomplètement rigides.

Ces détails nous rendent compte du phénomène de la rigidité musculaire. Ils ne nous éclairent pas sur le rôle physiologique des substances mises en évidence par cette sommaire analyse. L’hypothèse qui assimile la contraction musculaire à une rigidité momentanée manque entièrement de preuves décisives et de plus elle ne nous explique pas, ce qui serait pour nous l’essentiel, la laçon dont se produit la déformation caractéristique du muscle. A quelle fonction réelle correspond la propriété du myosinogène de coaguler, nous l’ignorons absolument. Est-elle utilisée dans l’organisation du protoplasme. musculaire, dans les contractions de son mécanisme intérieur? La partie réellement organisée, d’où, sous

LA DÉFORMATION MUSCULAIRE

l'action de la presse, s’écoule le plasma, est à coup sûr d une composition infiniment plus complexe que ce dernier: les molécules albuminoïdes s’y groupent en liaisons nombreuses, par suite de condensations multipliées, aboutissant finalementaux structures que le microscope nous décèle, et au-dessous desquelles en existent d’autres qui font transition avec la molécule proprement dite.