C : Suc neutralisé : témoin
» » + 0.2 % HCl
Ainsi, la dose d’acide la plus favorable est de 0.2 % HCl. L’acide sulfurique, à la dose équimoléculaire, agit de même. L’acide acétique, toujours à la dose équimoléculaire, se montre encore plus favorable que HCl. Mais l’acide phosphorique est moins favorable que HCl. La réaction neutre, et surtout la réaction alcaline, exercent une action très mauvaise. Voici maintenant l’influence que produisent les sels sur le travail de l’endotryptase :
Influence des sels sur l’endotryptase.
Liquides employés
Albumine coagulable, après 35 heures, à 37®
Digestion du suc naturel
Il reste 4.6 %
Additionné de 1 °/„ azotate de potasse
En présence d’azotate de potasse presque à saturation .
Additionné de 1 % fluorure d’ammonium
» de 1 % fluorure de sodium
Les sels, sauf le fluorure de sodium, exercent donc plutôt une action favorable. Le chlorure de sodium, de 0.7 à 3 °/0, joue aussi un rôle favorisant, comme du reste beaucoup
TRYPSINES D’ORIGINES DIVERSES.
d’autres sels. L’endotryptase paraît être moins sensible aux antiseptiques que ne le sont la pepsine et la trypsine. 0.2 % d’acide salicyliquo, 0.1 % de formol ou de chloroforme, le thymol ou le toluol, à des doses de 0.2 ou de 0.4 %, n’exercont pas d’action défavorable sur le suc de levure pressée. Cependant, le formol, à la dose de 0.5 %> devient nuisible. Dans la classe des paralysants, il faut placer en première ligne l’alcool :
Action de l’alcool sur l’endotryptase.
Suc pur.
Liquides employés
Albumine coagulable restant après 20 heures
Suc additionné de 5 % alcool » 10 »
Ainsi, en présence de 30 % d’alcool, la digestion est complètement arrêtée. Mais déjà avec 5 % l'action paralysante est très manifeste. C’est là une différence avec ce qu’on a observé précédemment avec la protéase de la levure.
La glycérine et le sucre de canne, à des doses massives, exercent une action très funeste sur la protéolyse :
Liquides employés Albumine coagulable restant »/0
JSuc naturel 9.1
Suc additionné de glycérine 50 % . . . . 63.6
» » de saccharose 50 °/o . . . 30.7
La présence de l’air ou de l’oxygène est sans action marquée. L’acide cyanhydrique, à des doses faibles, n’agit pas. A raison de 1 %, il paralyse, mais n’arrête pas complètement l’enzyme. Pendant l’autolyse du suc de levure, le phosphore organique, qui y est contenu, jusqu’à concurrence des 5/6, se trouve transformé en acide phosphorique; déjà dès le début de la digestion on constate la formation de cet acide. Le soufre organique du suc subit aussi une transformation, mais l’augmentation en S04Hs est très peu prononcée. Enfin, sous l’action
ENDOTRYPTASE DE LA LEVURE
de l’endotryptase, il se produit des quantités très minimes d’ammoniaque.
Travail caractéristique de l’endotryptase. — L’endotryptase se rapproche de la pepsine, si on l’envisage au point de vue de la réaction de milieu, vu que ces deux diastases donnent le maximum d’effet dans un milieu franchement acide et que, pour toutes deux, les réactions neutres et alcalines sont nuisibles. Mais, au point de vue de l’étendue de l’hydrolyse, l’endotryptase doit indiscutablement prendre place dans la classe des trypsines; il faut même la considérer comme un terme extrême de la série, étant donné que la digestion qu’elle fournit est plus profonde que celle de la trypsine ordinaire ou celle de la pancréatine. Le travail chimique de l’endotryptase est caractérisé par ce fait qu’il ne se fait, au cours de la protéolyse, que très peu d’albumose, et point de peptones. Les produits formés sont composés en grande partie d’acides aminés non précipitables par l’acide phosphotungstique et de bases précipitables par ce réactif :
Répartition des bases et des acides au cours de la
