ABSORPTION

On peut donc conclure que ces faits, observés à la suite de l’agitation, sont de même nature que ceux que nous allons signaler maintenant à propos de l’absorption : ils résultent les uns et les autres du jeu des forces moléculaires. La substance dissoute se sépare du liquide : une partie pénètre dans la mousse, une autre adhère aux parois. La première se régénère rapidement et rentre dans le liquide après un certain repos. L’autre, invisible à l’œil nu, se redissout très lentement et beaucoup mieux dans l’eau ordinaire que dans la solution d’où elle est sortie. On est ainsi en présence d’un de ces phénomènes d’insolubilisation momentanée de diastases qui, en d’autres circonstances, comme dans la circulation sanguine, peuvent avoir de grandes conséquences.

Disons enfin, pour terminer, qu’on a pensé à utiliser ce phénomène très curieux pour la préparation des diastases pures. Malheureusement les expériences de ce genre ne sont pas très faciles; les agents qui activent la formation de la mousse, comme par exemple la saponine, au lieu de favoriser le phénomène, l’empêchent, au contraire, en éloignant l’albumine et les enzymes de la surface des liquides.

Absorption de la pepsine. — Quand on introduit de la fibrine humide dans une solution de pepsine, on constate qu’une notable partie de la substance active se trouve fixée par la matière albuminoïde et qu’en soumettant ensuite celle-ci à des lavages répétés, on n’enlève que difficilement la pepsine adhérente. Les différentes substances albuminoïdes ne se comportent pas toutes, à ce point de vue, de la même manière : comme matière absorbante par excellence, Abderhalden cite l’élastine, qui fixe avec une grande facilité les enzymes protéolytiques; c’est d’ailleurs en vertu de cette propriété qu’on utilise cette substance pour l’exploration des organes, afin de savoir comment les diastases y sont réparties.

Ce pouvoir absorbant, vis-à-vis des enzymes, des matières albuminoïdes, et notamment du tissu conjonctif, joue un rôle très important dans le phénomène de la digestion. Les substances azotées non encore digérées absorbent la pepsine qui

PEPSINE

se trouve ainsi, dans une certaine mesure, soustraite à l’action funeste du milieu, si celui-ci devient alcalin. La diastase peut donc exercer son action plus longtemps dans le tube digestif, et gagner l’intestin, où règne déjà une certaine alcalinité. En cet endroit, la protéolyse se poursuit plus profonde, car elle est alors le résultat des actions combinées de la pepsine, de la trypsine et de l’érepsine. D’ailleurs cette désagrégation moléculaire est d’autant plus facile que les produits de décomposition qui, in vitro, arrêtent la réaction, sont ici éliminés par une rapide absorption.

On a considéré pendant longtemps cette fixation de la substance active sur la matière protéique comme une preuve de l’existence d’une combinaison passagère de la diastase avec le corps sur lequel elle agit. Des travaux récents ont réduit à néant cette manière de voir. En réalité, la pepsine se fixe sur un grand nombre de substances qui ne sont nullement modifiées par elle. Michaelis et Ehrenreiche ont étudié de plus près ce phénomène d’absorption. Ils introduisent dans une solution de pepsine à 0.5 % différents corps inertes et analysent ensuite les liquides filtrés. Dans ces essais, ils emploient pour 20 cc. de solution de pepsine, 8 à 10 grammes de substance absorbante. Ils constatèrent que la solution devient inactive ou perd sensiblement de son activité, en présence de charbon, de kaolin, d’alumine ou de talc. Le charbon de sang se montre environ deux fois plus absorbant que le charbon d’os. La réaction de milieu influence aussi très manifestement l'absorption : c’est ainsi que l’alumine retient beaucoup mieux la pepsine en milieu acide qu’en milieu neutre.

Le phénomène d’absorption dépend, d’après Freudlich, de la tension superficielle du liquide. Michaelis voit, au contraire, dans l’absorption une conséquence de la nature chimique et électrochimique des enzymes. Ce dernier auteur constate que la trypsine est absorbée par le kaolin, tandis que la pepsine ne l’est point. Ces deux enzymes sont, par contre, retenus par l’alumine. La pepsine, d’après Michaelis, aurait un caractère acide, tandis que la trypsine serait amphotère, c’est à-dire

INFLUENCE DES CONDITIONS CHIMIQUES

douée des deux fonctions acide et basique. Cet auteur appuie d’ailleurs cette manière de voir sur toute une série d’essais faits avec différents enzymes. La différence d’absorption qu’on observe suivant la nature du milieu et le fait que les diverses diastases se comportent différemment vis-à-vis des absorbants, nous expliquent pourquoi la méthode indiquée par Brücke, qui consiste à précipiter une diastase de sa solution par la formation d’un précipité de phosphate de calcium, ne peut pas s’appliquer à la préparation de toutes les diastases. En ce qui concerne la pepsine, son entraînement par un précipité de phosphate de chaux, fait dans le milieu même, avec une réaction légèrement acide, se réalise assez bien, mais pour chaque diastase il faut chercher les conditions convenables, et parfois même changer la nature du précipitant.

A ces faits, relatifs à l’absorption, se rattachent ceux observés quand on se propose de filtrer une solution de pepsine à travers une bougie Chamberland. Holderer a reconnu en effet que la réaction de milieu joue un très grand rôle dans la filtration de cette diastase.

Influence des conditions chimiques.

Action des acides. — La pepsine ne fournit point de travail dans un milieu alcalin. L’optimum de l’action diastasique s’obtient dans un milieu franchement acide. Le suc gastrique de chien a une acidité en HCl de 3.8 à 5.6, soit en moyenne 5.4 gr. par litre. Le suc gastrique de l’homme en possède une variant de 1 à 3 °/00. Au cours de la digestion dans l’estomac, l’acidité provenant du suc gastrique se trouve considérablement diluée, et la dissolution et la peptonisation des substances albuminoïdes se font en présence d’une quantité d’acide relativement faible. In vitro , le suc gastrique fournit le meilleur travail quand il renferme 2 gr. HCl %o. Dans les essais faits avec des solutions de pepsine, on constate, au

PEPSINE

contraire des différences très grandes pour l’acidité optima, suivant les matières albuminoïdes employées. Des expériences de Petit, il résulte que l’albumine se digère le mieux en présence de 1.5 gr. %0 HCl, tandis que la fibrine demande une quantité double d’acide. Les doses d’acide exigées dépendraient aussi, d’après Konovaloff, de la pureté de la pepsine employée, les pepsines peu actives demandant généralement une quantité d’acide plus grande que les pepsines de bonne qualité.

L’acide chlorhydrique peut être remplacé, jusqu’à un certain point, par d'autres acides minéraux ou organiques :

Acide chlorhydrique. . . .

gr. par litre.

» sulfurique

» bromhydrique . . .

» phosphorique ....

» formique

» lactique

» tartrique

» citrique

» malique

L’acide phosphorique vitreux, les acides acétique, butyrique, valérique, succinique n’ont pas d’effet à la dose de 40 gr. par litre.

Les actions parallèles de l’acide chlorhydriqué et de l’acide sulfurique ont été déterminées aussi par Effront sur la fibrine et sur l’albumine. Voici les résultats :

Peptonisation de fibrine en présence d’acide chlorhydrique ET d’acide SULFURIQUE.

Doses Fibrine dissoute