SELS EMPLOYÉS
NaCl
Nal
NaBr
KOI
Kl
KBr
B407Na2, 10 H20 . . .
S04Mg, 7 R20 ....
S04Na2, 10 H20 ....
C204Na2
P04HNa2, 12 H20 . . .
On voit que le chlorure de sodium, à une dose très faible, exalte le pouvoir de la trypsine, mais qu’à une dose plus élevée, il le ralentit. Le phosphate disodique agit, comme nous l'avons vu plus haut, par son alcalinité ; mais son action favorisante se borne à une dissolution, sans peptonisation
TRYPSINE.
proprement dite. D’après Kudo, qui a expérimenté sur des solutions de trypsine, les phosphates alcalins, en dehors du changement de réaction de milieu qu’ils déterminent, n’ont pas d’action. Les nitrates et les nitrites ont une faible action retardatrice. Les chlorures, à doses plus fortes que les sels précédents, gênent la digestion, et les sulfates n’agissent comme inhibiteurs qu’à une proportion encore plus élevée. De plus, les sels de potassium ralentissent généralement moins l’hydrolyse que ceux de sodium. Enfin le sucre de canne, le sucre de lait, le glucose sont sans action; par contre, l’amidon agit défavorablement, même à des doses très faibles.
Gomme nous l’avons dit précédemment, les quelques résultats qu’on vient de lire paraissent d’autant moins certains, que les solutions diastasiques sur lesquelles ils portent ont été incomplètement débarrassées des impuretés qu’elles contenaient. Si l’on envisage l’action d’un sel de sodium, par exemple, sur l’action de la trypsine, ce n’est pas, à proprement parler, la dose qu’on met en présence de l’enzyme qui intervient, mais plutôt la somme de celle que l’on ajoute avec celle qui préexistait déjà. Or, les impuretés et les substances diverses non actives, qui accompagnent les substances actives du suc pancréatique, exercent une action activante très marquée sur les trois enzymes mêmes de ce suc. C’est ainsi que du suc pancréatique, dialysé au-dessus de l’eau, perd complètement tout pouvoir amylolytique, et que, au contraire, il le retrouve quand on lui ajoute à nouveau des sels, comme NaCl, ou du phosphate de soude. Le suc pancréatique perdrait aussi par dialyse sa propriété de devenir actif par addition de kinase. Si l’on examine un tel suc dialysé, on constate qu’il contient encore un enzyme capable de digérer la caséine ou les albumoses, ainsi que d’autres substances protéiques ayant déjà subi un commencement d’attaque, mais inactive sur l’albumine. Cette diastase qui reste n’est pas de la trypsine, mais de l’érepsine, c’est-à-dire une impureté du suc pancréatique.
On voit que l’étude de l’influence des substances étrangères sur les diastases pancréatiques est très complexe. Elle l’est
